Formation of soluble oligomers occuring when apo WT SOD1 protein is kept close to physiological conditions for an extended period of time. In the absence of metal ions, SOD1 proteins form abnormal disulfide cross-links though the two free cysteines (Cys 6 and Cys 111) and noncovalent associations with other SOD1 monomers or dimers.
Data
Źródło
SOD1 and Amyotrophic Lateral Sclerosis: Mutations and Oligomerization [1]
dzielić się – kopiować, rozpowszechniać, odtwarzać i wykonywać utwór
modyfikować – tworzyć utwory zależne
Na następujących warunkach:
uznanie autorstwa – musisz określić autorstwo utworu, podać link do licencji, a także wskazać czy utwór został zmieniony. Możesz to zrobić w każdy rozsądny sposób, o ile nie będzie to sugerować, że licencjodawca popiera Ciebie lub Twoje użycie utworu.
https://creativecommons.org/licenses/by/2.5CC BY 2.5 Creative Commons Attribution 2.5 truetrue
Ten plik był opublikowany w czasopiśmie Public Library of Science. PLOS na swojej stronie internetowejoświadcza, że treść wszystkich czasopism PLOS jest publikowana na zasadach licencji Creative Commons Uznanie autorstwa 4.0. (lub jej wcześniejszymi wersjami, w zależności od daty publikacji), chyba że zaznaczono inaczej.
Do przesyłającego plik: Musisz podać link (URL) do oryginalnego opisu obrazka lub artykułu w czasopiśmie.
{{Information |Description=Formation of soluble oligomers occuring when apo WT SOD1 protein is kept close to physiological conditions for an extended period of time. In the absence of metal ions, SOD1 proteins form abnormal disulfide cross-links though th