Chemia biometaloorganiczna

Chemia biometaloorganiczna – nauka zajmująca się badaniem związków aktywnych biologicznie, które zawierają atomy węgla bezpośrednio związane z atomami metalu. Dyscyplina ta jest bezpośrednio związana z chemią metaloorganiczną, chemią bioorganiczną i chemią medyczną.

Do naturalnie występujących związków metaloorganicznych należą niektóre enzymy i białka sensoryczne. Obecnie otrzymuje się wiele syntetycznych analogów tych związków, które znajdują zastosowanie w medycynie oraz obrazowaniu biologicznym^[1]^[2].

Naturalnie występujące związki biometaloorganiczne

Enzymy

Cyjanokobalamina, nazywana także witaminą B12, jest reprezentatywnym przykładem związku biometaloorganicznego. Stanowi ona kofaktor wielu enzymów zaangażowanych w tworzenie wiązań C-C oraz C-H.

Istnieje kilka biometaloorganicznych enzymów wykorzystujących jako substrat tlenek węgla. Jednym z nich jest dehydrogeneza tlenku węgla (CODH), która bierze udział w biosyntezie acetylokoenzymu A. CODH współpracuje z innym białkiem enzymatycznym - syntazą acetyloCoA (ACS), oba wyżej wspomniane białka tworzą tetrameryczny kompleks, w którym zachodzi transport cząsteczki CO przez tunel w cząsteczce białka, natomiast grupa metylowa jest dostarczana przez zmetylowaną kobalaminę^[3].

Hydrogenazy są przez niektórych badaczy klasyfikowane jako związki biometaloorganiczne, ponieważ w centrum aktywnym występuje wiązanie Fe-CO, jednak CO nie pełni aktywnej roli w przebiegu reakcji^[4]. Hydrogenazy zawierające jedynie Fe₂(μ-CO)₂(CN)₂ w centrum aktywnym, związanym z klastrem 4Fe4S poprzez mostowy siarczek. Natomiast centrum aktywne hydrogenaz posiadających Fe oraz Ni zawierają (NC)₂(OC)Fe(μ-SR)₂Ni(SR)₂, gdzie skrót SR oznacza cysteinyl^[5]. Hydrogenazy nie zawierające centrów żelazowo-siarkowych posiadają centrum aktywne o niezdeterminowanej dokładnie budowie.

Białka przekazujące sygnały

Niektóre czynniki transkrypcyjne zawierające nikiel i żelazo są zdolne do detekcji i wiązania cząsteczkowe wodoru H₂.

Białka zawierające miedź mogą wiązać i wykrywać etylen, stanowiący hormon roślinny odpowiedzialny m.in. za odpadanie liści oraz dojrzewanie owoców. Inhibitorem etylen jest cyklopropan i jego proste pochodne, które blokują centrum aktywne białek wykrywających etylen.

Tlenek węgla jest wiązany przez niektóre czynniki transkrypcyjne zawierające kowalencyjne przyłączone porfiryny.

Zobacz też

Przypisy

↑ Astrid Sigel, Helmut Sigel and Roland K.O. Sigel: Metal-carbon bonds in enzymes and cofactors. Wyd. 6. Royal Society of Chemistry, 2009, seria: Metal Ions in Life Sciences. ISBN 978-1-84755-915-9.
↑ Synthetic Models for Bioorganometallic Reaction Centers, G. Jaouen; Wiley-VCH: Weinheim, 2005.
↑ Jeremy M. Berg, Lubert Stryer, John L. Tymoczko.: Biochemia wyd III. PWN, 2007. ISBN 978-83-01-14379-4.
↑ Cammack, R.; Frey, M. and Robson, R., Hydrogen as a Fuel: Learning from Nature, Taylor & Francis: London, 2001.
↑ Volbeda, A. and Fontecilla-Camps, J. C., "The Active Site and Catalytic Mechanism of NiFe Hydrogenases", Dalton Transactions, 2003, 4030-4038.

Linki zewnętrzne

Artykuł o podstawach chemii biometaloorganicznej

[1] Astrid Sigel, Helmut Sigel and Roland K.O. Sigel: Metal-carbon bonds in enzymes and cofactors. Wyd. 6. Royal Society of Chemistry, 2009, seria: Metal Ions in Life Sciences. ISBN 978-1-84755-915-9.

[2] Synthetic Models for Bioorganometallic Reaction Centers, G. Jaouen; Wiley-VCH: Weinheim, 2005.

[3] Jeremy M. Berg, Lubert Stryer, John L. Tymoczko.: Biochemia wyd III. PWN, 2007. ISBN 978-83-01-14379-4.

[4] Cammack, R.; Frey, M. and Robson, R., Hydrogen as a Fuel: Learning from Nature, Taylor & Francis: London, 2001.

[5] Volbeda, A. and Fontecilla-Camps, J. C., "The Active Site and Catalytic Mechanism of NiFe Hydrogenases", Dalton Transactions, 2003, 4030-4038.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]