Receptory chemokin

Z Wikipedii, wolnej encyklopedii
Przejdź do nawigacji Przejdź do wyszukiwania
Struktura receptora chemokinowego z siedmioma domentami transbłonowymi i charakterystycznym motywem „DRY” w drugiej domenie wewnątrzkomórkowej

Receptory chemokin – grupa receptorów występujących na powierzchni niektórych komórek, których ligandamichemokiny i które pośredniczą w wywieraniu przez nie biologicznego działania[1][2]. Pomimo dużej różnorodności receptory te posiadają bardzo podobny schemat budowy i aktywacji jak same chemokiny. Tworzą 7 pętli przenikających błonę komórkową, a znajdujące się na wewnętrznej powierzchni błony fragmenty pętli drugiej i trzeciej związane są z białkiem G. Związki pomiędzy poszczególnymi receptorami są manifestowane przez konserwatywne motywy znajdowane w domenach transmembranowych.

Wszystkie receptory chemokin mają dwie konserwatywne cysteiny, jedną w N-końcowej domenie, drugą w trzeciej zewnątrzkomórkowej pętli. Cysteiny te połączone są mostkiem siarczkowym. Wiązanie to jest niezbędne w konformacji kieszeni wiążącej ligand.

Dotychczas opisano około 20 receptorów dla chemokin z transdukcją sygnału oraz 5 nietypowych receptorów bez transducji sygnału[3], przy czym receptorom tym nadawano różne nazwy i symbole. W trakcie Gordon Resarch Conference w 1996 roku zaproponowano uproszczone nazewnictwo receptorów. Zgodnie z postulowaną konwencją nazewnictwa receptory CC oznaczono symbolami CCR o kolejnych numerach od 1 do 9. Podobnie, nazwy receptorów chemokin CXC przyjęto jako CXCR (1-5), a chemokin CX3C i limfoaktyny odpowiednio jako CX3CR1 oraz CXCR1.

Receptory chemokin CCR5 i CXCR4 są wykorzystywane przez ludzkiego wirusa niedoboru odporności, jako koreceptory w procesie zakażenia limfocytów CD4+ przez tego wirusa[4][5][6]. Podobnie czynniki etiologiczne malarii Plasmodium vivax, Plasmodium knowlesi i Plasmodium cynomolgi wykorzystuja antygen grupy krwi Duffy (niespecyficzny receptor chemokin) znajdujący się na powierzchni erytrocytów, jako receptor umożliwiający zakażanie erytrocytów[7].

Zobacz też[edytuj | edytuj kod]

Przypisy[edytuj | edytuj kod]

  1. publikacja w otwartym dostępie – możesz ją przeczytać PM. Murphy, M. Baggiolini, IF. Charo, CA. Hébert i inni. International union of pharmacology. XXII. Nomenclature for chemokine receptors. „Pharmacol Rev”. 52 (1), s. 145-176, 2000. PMID: 10699158. 
  2. publikacja w otwartym dostępie – możesz ją przeczytać PM. Murphy. International Union of Pharmacology. XXX. Update on chemokine receptor nomenclature. „Pharmacol Rev”. 54 (2), s. 227-229, 2002. PMID: 12037138. 
  3. Jason W. Griffith, Caroline L. Sokol, Andrew D. Luster. Chemokines and Chemokine Receptors: Positioning Cells for Host Defense and Immunity. „Annual Review of Immunology”. 32 (1), s. 659–702, 2014. DOI: 10.1146/annurev-immunol-032713-120145. ISSN 0732-0582 (ang.). 
  4. Y. Mao, L. Wang, C. Gu, A. Herschhorn i inni. Subunit organization of the membrane-bound HIV-1 envelope glycoprotein trimer.. „Nat Struct Mol Biol”. 19 (9), s. 893-9, Sep 2012. DOI: 10.1038/nsmb.2351. PMID: 22864288. 
  5. VA. Chereshnev, G. Bocharov, S. Bazhan, B. Bachmetyev i inni. Pathogenesis and treatment of HIV infection: the cellular, the immune system and the neuroendocrine systems perspective.. „Int Rev Immunol”. 32 (3), s. 282-306, Jun 2013. DOI: 10.3109/08830185.2013.779375. PMID: 23617796. 
  6. T. Nagasawa, K. Tachibana, T. Kishimoto. A novel CXC chemokine PBSF/SDF-1 and its receptor CXCR4: their functions in development, hematopoiesis and HIV infection.. „Semin Immunol”. 10 (3), s. 179-85, Jun 1998. DOI: 10.1006/smim.1998.0128. PMID: 9653044. 
  7. R. Horuk, CE. Chitnis, WC. Darbonne, TJ. Colby i inni. A receptor for the malarial parasite Plasmodium vivax: the erythrocyte chemokine receptor.. „Science”. 261 (5125), s. 1182-4, Aug 1993. PMID: 7689250. 


Linki zewnętrzne[edytuj | edytuj kod]