Inhibicja kompetycyjna: Różnice pomiędzy wersjami
| [wersja przejrzana] | [wersja przejrzana] |
Kociol1975 (dyskusja | edycje) błąd w słowie - było napisane: burszytnianowej zamiast bursztynianowej |
usunięcie stuba tematycznego |
||
| Linia 1: | Linia 1: | ||
[[ |
[[Plik:Wykres L-B dla inhibicji kompetycyjnej.svg|thumb|300px|Rodzina wykresów Lineweavera-Burka dla inhibicji kompetycyjnej. Wzrost stężenia inhibitora [I] nie powoduje zmiany V<sub>max</sub>]] |
||
'''Inhibicja kompetycyjna''' - współzawodnictwo [[inhibitor|inhibitora]] z [[substrat]]em o miejsce aktywne [[enzym]]u; przy dużych stężeniach substratu inhibitor zostaje usunięty przez substrat. Przeciwieństwem inhibicji kompetycyjnej jest [[inhibicja niekompetycyjna]]. W inhibicji kompetycyjnej inhibitor wiąże się w miejscu aktywnym, inhibicji niekompetycyjnej - poza miejscem aktywnym. |
'''Inhibicja kompetycyjna''' - współzawodnictwo [[inhibitor|inhibitora]] z [[substrat]]em o miejsce aktywne [[enzym]]u; przy dużych stężeniach substratu inhibitor zostaje usunięty przez substrat. Przeciwieństwem inhibicji kompetycyjnej jest [[inhibicja niekompetycyjna]]. W inhibicji kompetycyjnej inhibitor wiąże się w miejscu aktywnym, inhibicji niekompetycyjnej - poza miejscem aktywnym. |
||
| Linia 5: | Linia 5: | ||
Przykład: substratem dla dehydrogenazy bursztynianowej jest bursztynian, a jej inhibitorem kompetycyjnym malonian (związki te różnią się budową tylko o jedną grupę metylenową). |
Przykład: substratem dla dehydrogenazy bursztynianowej jest bursztynian, a jej inhibitorem kompetycyjnym malonian (związki te różnią się budową tylko o jedną grupę metylenową). |
||
{{Biologia stub}} |
|||
[[Kategoria:Enzymy]] |
[[Kategoria:Enzymy]] |
||
Wersja z 04:57, 31 gru 2010
Inhibicja kompetycyjna - współzawodnictwo inhibitora z substratem o miejsce aktywne enzymu; przy dużych stężeniach substratu inhibitor zostaje usunięty przez substrat. Przeciwieństwem inhibicji kompetycyjnej jest inhibicja niekompetycyjna. W inhibicji kompetycyjnej inhibitor wiąże się w miejscu aktywnym, inhibicji niekompetycyjnej - poza miejscem aktywnym.
Substrat i inhibitor współzawodniczą o miejsce katalityczne (aktywne), przez co zwiększenie stężenia substratu lub inhibitora, powoduje przesunięcie szybkości reakcji na szalę jednego z nich. Jeśli stężenie substratu będzie przewyższać stężenie inhibitora, to szybkość reakcji zmniejszy się nieznacznie bądź w ogóle nie ulegnie zmianie. Jeśli przeważać będzie ilość inhibitora w roztworze, to reakcja katalizowana ulegnie inhibicji czyli zmniejszeniu szybkości reakcji. W przypadku inhibicji kompetycyjnej powinowactwo enzymu do substratu ulega zmniejszeniu (stała Michaelisa rośnie).
Przykład: substratem dla dehydrogenazy bursztynianowej jest bursztynian, a jej inhibitorem kompetycyjnym malonian (związki te różnią się budową tylko o jedną grupę metylenową).