Przejdź do zawartości

Pisatyna: Różnice pomiędzy wersjami

Z Wikipedii, wolnej encyklopedii
następna edycja →
Usunięta treść Dodana treść
WizualnieWikikod
(Brak różnic)

Wersja z 18:49, 27 sty 2020

Pisatyna

Pierwsza oczyszczona i zidentyfikowana chemicznie fitoaleksyna[1].Należy do klasy pterokarpanów, czyli eteru 3-O-metylowego (+)-6a-hydroksymaakiacyny (stereoizomer 6aR,12aR). Fitoaleksyna występująca w strąkach grochu ogrodowego (Pisum sativum) i innych roślin z rodziny grochowatych, w tym Tephrosia candida. Pełni rolę fitoaleksyny i metabolitu roślinnego. Jest to członek pterokarpanów, trzeciorzędowy alkohol i aromatyczny eter. Wywodzi się z (+)-6a-hydroksymaakiacyny. (https://pubchem.ncbi.nlm.nih.gov/compound/101689)


Wzór sumaryczny: C17H14O6

Wzór strukturalny






Struktura i właściwości

Struktura pisatyny składa się z kręgosłupa pterokarpanowego i jest rozpoznawalna przez grupę hydroksylową na niearomatycznej części cząsteczki. [2] Cząsteczka ta jest słabo rozpuszczalna w wodzie i ma wysoką rozpuszczalność w rozpuszczalnikach organicznych. Pisatyna jest stabilna w roztworach obojętnych lub lekko zasadowych i traci wodę w obecności kwasu, tworząc anhydropizatynę.[1]



Odporność na pisatynę

Odporność na pisatynę wydaje się być ważną cechą dla patogenów Pisum sativum. Detoksykacja polega na usunięciu grupy 3-O-metylowej, co, jak wykazano, zmniejsza toksyczność molekuły. Enzym znany jako demetylaza pisatyny jest odpowiedzialny za tę katalizę i został zidentyfikowany w N. hematococca jako enzym cytochromu P450. Większość grzybów zdolnych do tego metabolizmu jest oporna na pisatynę, jednak istnieją pewne patogeny, które nie zawierają genu demetylazy pisatyny. Takie patogeny mogą mieć alternatywne metody metabolizowania fitoaleksyn. Ponadto stwierdzono, że wiele gatunków drobnoustrojów posiada zdolność do detoksykacji pisatyny, ale najbardziej zjadliwe szczepy mają najwyższy stopień odmetylowania. [3]



Biosynteza

Biosynteza pisatyny rozpoczyna się od aminokwasu L-fenyloalaniny. W wyniku reakcji deaminacji powstaje trans-cynamat[4], który ulega hydroksylacji, tworząc 4-kumarat. [5]Acetylo-CoA jest następnie dodawany do 4-kumarylo-CoA. [6] Następnie dodawane są trzy cząsteczki malonylu-CoA i cyklizowane w celu wprowadzenia pierścienia fenolowego. [7] Następnie zachodzi reakcja izomeryzacji [8], po której następuje hydroksylacja i ponowne ułożenie[9] grupy fenolowej, tworząc 2,4',7-trihydroksyizoflawonon. Cząsteczka ta może następnie podążać jedną z dwóch dróg, z których obie obejmują utratę wody[10] i metylację[11][12] w celu wytworzenia formononetyny. Następnie produkt ten poddawany jest hydroksylacji w celu utworzenia kalekozyny[13], po czym powstaje pierścień dioksolanowy. [14] Następnie następuje hydroksylacja, po której następuje izomeryzacja w celu utworzenia (-)soferylu. [15] Redukcja karbonylku do grupy hydroksylowej [16] i utrata wody tworzy następnie (+)maakiainę, która ulega stereochemicznej reorganizacji i hydroksylacji do postaci (+)6a-hydroksymaakiainy. Cząsteczka ta jest następnie metylowana w celu otrzymania pisatyny. [17]


  1. ↑ a b Iam Cruickshank, D.R. Perrin, "Isolation of a phytoalexin from Pisum sativum L.", „Nature”, 1960, s. 799-800, DOI: 10.1038/187799b0.
  2. ↑ Iam Cruickshank, Studies on phytoalexins IV: The antimicrobial spectrum of pisatin, 1962.
  3. ↑ H.D. VanEtten, D.E. Matthews, P.S. Matthews, "Phytoalexin detoxification: Importance for pathogenicity and practical implications", „Annual Review of Phytopathology”, 1989, s. 143-164, DOI: 10.1146/annurev.phyto.27.1.143.
  4. ↑ L.A. Wanner i inni, The phenylalanine ammonia-lyase gene family in Arabidopsis thaliana, „Plant Molecular Biology”, 27 (2), 1995, s. 327-338, DOI: doi:10.1007/bf00020187.
  5. ↑ M. Mizutani, D. Ohta, R. Sato, Isolation of a cDNA and a genomic clone encoding cinnamate 4-hydroxylase from Arabidopsis and its expression manner in planta., „Plant Physiology”, 113 (3), 1997, s. 755-763, DOI: 10.1104/pp.113.3.755.
  6. ↑ R.B. Nair i inni, The Arabidopsis thaliana reduced epidermal fluorescence 1 gene encodes an aldehyde dehydrogenase involved in ferulic acid and sinapic acid biosynthesis, „Plant Cell”, 16 (2), 2004, s. 544-554, DOI: 10.1105/tpc.017509.
  7. ↑ J.Y. Joung i inni, An overexpression of chalcone reductase of Pueraria montana var. lobata alters biosynthesis of anthocyanin and 5'-deoxyflavonoids in transgenic tobacco". Biochem Biophys Res Commun., „Biochemical and Biophysical Research Communications”, 303 (1), 2003, s. 326-331, DOI: 10.1016/s0006-291x(03)00344-9.
  8. ↑ Y. Kimura, T. Aoki, S. Ayabe, Chalcone isomerase isozymes with different substrate specificities towards 6'-hydroxy- and 6'-deoxychalcones in cultured cells of Glycyrrhiza echinata, a leguminous plant producing 5-deoxyflavonoids, „Plant and Cell Physiology”, 42 (10), 2001, s. 1169–73, DOI: 10.1093/pcp/pce130.
  9. ↑ B.G. Kim i inni, Cloning and expression of the isoflavone synthase gene (IFS-Tp) from Trifolium pratense, „Molecules and Cells”, 15 (3), 2003, s. 301-306.
  10. ↑ E. Pichersky, D.R. Gang, Genetics and biochemistry of secondary metabolites in plants: an evolutionary perspective, „Trends in Plant Science”, 5, 2000, s. 439-445, DOI: 10.1016/s1360-1385(00)01741-6.
  11. ↑ Chapman and Hall, Isoflavonoids, [w:] P.M. Dewick, The flavonoids: Advances in research since 1986, s. 117-238.
  12. ↑ H. Wengenmayer, J. Ebel, H. Grisebach, Purification and properties of a S-adenosylmethionine: isoflavone 4′-O-methyltransferase from cell suspension cultures of Cicer arietinum L., „European Journal of Biochemistry”, 50, 1974, s. 135-143, DOI: 10.1111/j.1432-1033.1974.tb03881.x.
  13. ↑ S. Clemens i inni, Characterization of cytochrome P450-dependent isoflavone hydroxylase from chickpea, „Phytochemistry”, 32 (3), 1993, s. 653-657, DOI: 10.1016/s0031-9422(00)95150-1.
  14. ↑ C.J. Liu i inni, Regiospecific hydroxylation of isoflavones by cytochrome p450 81E enzymes from Medicago truncatula., „The Plant Journal”, 36 (4), 2003, s. 471–484, DOI: 10.1046/j.1365-313x.2003.01893.x.
  15. ↑ Paiva i inni, Molecular cloning of isoflavone reductase from pea (Pisum sativum L.): evidence for a 3R-isoflavanone intermediate in (+)-pisatin biosynthesis", „Archives of Biochemistry and Biophysics”, 312, 1994, s. 501-510, DOI: doi:10.1006/abbi.1994.1338.
  16. ↑ W. Bless, W. Barz, Isolation of pterocarpan synthase, the terminal enzyme of pterocarpan phytoalexin biosynthesis in cell suspension cultures of Cicer arietinum, „FEBS Letters”, 235 (1), 1988, s. 47-50, DOI: 10.1016/0014-5793(88)81231-6.
  17. ↑ Caspi, The MetaCyc database of metabolic pathways and enzymes and the BioCyc collection of Pathway/Genome Databases, „Nucleic Acids Research”, 42 (D459–D471), 2014, DOI: 10.1093/nar/gkt1103.
Źródło: „https://pl.wikipedia.org/w/index.php?title=Pisatyna&oldid=58627295”