Allosteria

Z Wikipedii, wolnej encyklopedii
Przejdź do nawigacji Przejdź do wyszukiwania
Hemoglobina w stanach T (forma deoxy) i R (forma oxy). Przyłączenie jednej cząsteczki tlenu powoduje przejście hemoglobiny z formy T do formy R, co ułatwia przyłączanie się kolejnych cząsteczek tlenu[potrzebny przypis]

Allosteria, allosteryczność (gr. ἄλλως allos ‘inny’, στερεός stereós ‘przestrzeń’) – zmiana powinowactwa chemicznego białka do cząsteczek (na przykład enzymów do substratów lub białek transportowych do ich ładunku) przez zmianę konformacji[1].

Efekty allosteryczne odgrywają istotną rolę w regulacji aktywności enzymatycznej. Przykładem jest inhibicja allosteryczna, czyli obniżenie aktywności katalitycznej enzymu w wyniku zmiany jego konformacji spowodowanej przyłączeniem się inhibitora do miejsca innego niż miejsce aktywne.

Przypisy[edytuj | edytuj kod]

  1. Słownik tematyczny. Biologia, cz. 1, Warszawa: Wydawnictwo Naukowe PWN, 2011, s. 12, ISBN 978-83-01-16529-1.