Glikogenoliza

Z Wikipedii, wolnej encyklopedii
Skocz do: nawigacja, szukaj
Glikogen.
Kolor szary – reszty glukozy połączone wiązaniami α-1,4-glikozydowymi; kolor zielony – reszty glukozy przyłączone w punktach rozgałęzienia wiązaniami α-1,6-glikozydowymi; kolor czerwony – skrajne reszty glukozy, od których zaczyna się degradacja glikogenu podczas glikogenolizy
Glukozo-1-fosforan – pierwszy, przejściowy produkt glikogenolizy
Glukozo-6-fosforan – końcowy produkt glikogenolizy w mięśniach
Glukoza – końcowy produkt glikogenolizy w wątrobie i nerkach

Glikogenoliza – proces rozkładu glikogenu do glukozy (w wątrobie i nerkach) lub glukozo-6-fosforanu (w mięśniach szkieletowych). Jest ważnym procesem, który może szybko dostarczyć organizmowi glukozę lub jej fosforan w odpowiedzi na nagłe zapotrzebowanie na energię[1][2].

Regulacja[edytuj | edytuj kod]

Glikogenoliza nasila się, gdy maleje stężenie ATP i glukozy w komórce – w wątrobie w okresie głodu, a w mięśniach w okresie intensywnego wysiłku. Fosforylaza glikogenowa jest hamowana allosterycznie przez glukozę, glukozo-6-fosforan i ATP[3].

Proces pobudzany jest również przez hormony[3][4]: przez adrenalinę (w wątrobie i mięśniach), glukagon (w wątrobie) i trójjodotyroninę (w wątrobie).

Przebieg procesu[edytuj | edytuj kod]

Glikogen jest polisacharydem zbudowanym z rozgałęziających się łańcuchów glikozy. W odcinkach prostych reszty glikozy połączone są wiązaniami α-1,4-glikozydowymi, a w rozgałęzieniach występują dodatkowo wiązania α-1,6-glikozydowe. Powstaje w procesie glikogenogenezy[1][2].

Glikogenoliza nie jest prostym odwróceniem glikogenogenezy, gdyż przebiega z udziałem innych enzymów i inne są produkty pośrednie[1][2][3]. W glikogenolizie biorą udział 2 enzymy: fosforylaza glikogenu i enzym usuwający rozgałęzienia, który wykazuje dwie niezależne aktywności enzymatyczne – transferazy i glukozydazy[1][2].

Pierwszym etapem glikogenolizy jest usuwanie kolejnych reszt glikozy na końcach łańcuchów o długości >4 jednostek. Proces ten może zachodzić równocześnie w wielu miejscach cząsteczki glikogenu. Katalizuje go fosforylaza glikogenu, a uwalnianymi monomerami są ufosforylowane w pozycji 1 cząsteczki glukozy. Reakcja zachodzi do momentu, gdy do miejsca rozgałęzienia pozostają 4 reszty glukozy, jej dalszy przebieg jest niemożliwy ze względu na przestrzenne wymagania fosforylazy. Gdy oba łańcuchy za rozgałęzieniem zostają skrócone do 4 reszt, do akcji wkracza enzym usuwający rozgałęzienia. Najpierw przenosi 3 reszty glukozowe z jednego łańcucha na drugi – działa wówczas jako α-[1,4]→α-[1,4] transferaza glukanowa. W wyniku tej reakcji jeden z łańcuchów zostaje wydłużony, a drugi skrócony do 1 reszty glukozy[1][2].

Enzym usuwający rozgałęzienia działa następnie jako amylo-1,6-glukozydaza[2] i odłącza wolną cząsteczką glukozy, pozostawiając prosty łańcuch oligoglukozowy podatny na dalszą degradacją z udziałem fosforylazy glikogenu[1][2]. W procesie tym ok. 7% glikogenu przekształcane jest bezpośrednio w glukozę[2].

Glukozo-1-fosforan generowany przez fosforylazę glikogenu jest substratem dla fosfoglukomutazy, która w odwracalnej reakcji przekształca go w glukozo-6-fosforan[1][2].

Dalszy los glukozo-6-fosforanu zależy od miejsca, w którym zachodzi glikogenoliza. W wątrobie i nerkach obecna jest glukozo-6-fosfataza, defosforylująca ten związek do wolnej glukozy, która przedostaje się do krwioobiegu[1][2].

Komórki mięśni nie zawierają glukozo-6-fosfatazy i glukozo-6-fosforan staje się tam źródłem energii w beztlenowej glikolizie. Może też zostać wykorzystany jako substrat do odtworzenia glikogenu w glikogenogenezie[1][2][3].

Zobacz też[edytuj | edytuj kod]

Przypisy[edytuj | edytuj kod]

  1. a b c d e f g h i Robert Kincaid Murray, Daryl K. Granner, Victor W. Rodwell: Biochemia Harpera ilustrowana. Wyd. VI uaktualnione. Warszawa: Wydawnictwo Lekarskie PZWL, 2008, s. 195–198. ISBN 978-83-200-3573-5.
  2. a b c d e f g h i j k N.V. Bhagavan: Medical Biochemistry. San Diego: Academic Press, 2002, s. 285–286. ISBN 978-0-12-095440-7.
  3. a b c d Edward Bańkowski: Biochemia. Podręcznik dla studentów uczelni medycznych. Wrocław: Urban & Partner, 2004, s. 137-141. ISBN 83-89581-10-8.
  4. Ernst Mutschler: Farmakologia i toksykologia. Wrocław: MedPharm Polska, 2010, s. 358, 405, 427. ISBN 978-83-60466-81-0.