PETaza
PETaza (EC 3.1.1.101, hydrolaza PET, hydrolaza poli(tereftalanu etylenu) – przedstawiciel grupy enzymów odpowiedzialnych za katalizowanie hydrolizy poli(tereftalanu etylenu) do monomerycznego kwasu mono(2-hydroksyetylo)tereftalowego (MHET) wg schematycznie przedstawionej reakcji:
(tereftalan etylenu)n + H2O → (tereftalan etylenu)n-1 + MHET,
gdzie n jest liczbą monomerów w łańcuchu polimeru[1]. W wyniku powyższej reakcji śladowe ilości PET rozkładają się również do tereftalanu bis(2-hydroksyetylu) (BHET).
PETazy degradują biosubstytut PET - poli(2,5-furanian etylenu) (PEF) - poliestru, który może być produkowany z surowców odnawialnych: glikolu etylenowego i kwasu 2,5-furandikarboksylowego (FDCA)[2]. PETazy nie katalizują hydrolizy alifatycznych poliestrów takich jak poli(szczawian butylenu) czy kwas polimlekowy[3].
Nieenzymatyczna degradacja PET trwa setki lat, PETazy rozkładają to tworzywo w ciągu dni[4].
Historia[edytuj | edytuj kod]
Pierwszy enzym z grupy PETaz wyizolowano w 2016 roku z bakterii Ideonella sakaiensis, które znaleziono w osadach ściekowych pobranych przy japońskim przedsiębiorstwie przetwarzającym odpadowe butelki PET[5]. Wcześniej były już znane inne enzymy rozkładające to tworzywo[3].
Odkryto około 69 enzymów różniących się strukturą, jednak w każdym z nich występują trzy jednakowe reszty w centrum aktywnym, co sugeruje, że mechanizm katalizowania reakcji rozkładu PET jest ten sam we wszystkich formach tych enzymów[6].
Ścieżka degradacji PET przez bakterie Ideonella sakaiensis[edytuj | edytuj kod]
W celu uzyskania energii z PET bakteria najpierw hydrolizuje PET za pomocą PETazy do kwasu mono(2-hydroksyetylo)tereftalowego (MHET), który w kolejnym etapie hydrolizuje przy użyciu MHETazy (hydrolazy MHET, ang. MHETase) do monomerów wyjściowego tworzywa sztucznego: glikolu etylenowego i kwasu tereftalowego. Te związki chemiczne bakterie potrafią wykorzystać bezpośrednio do produkcji energii[1].
Przypisy[edytuj | edytuj kod]
- ↑ a b Shosuke Yoshida i inni, A bacterium that degrades and assimilates poly(ethylene terephthalate), „Science”, 351 (6278), 2016, s. 1196–1199, DOI: 10.1126/science.aad6359, ISSN 0036-8075, PMID: 26965627 [dostęp 2020-10-04] (ang.).
- ↑ A.J.J.E. Ferhart, A.P.C. Faaij, M.K. Patel, Replacing fossil based PET with biobased PEF; process analysis, energy and GHG balance, „Energy & Environmental Science”, 5 (4), 2012, s. 6407–6422, DOI: 10.1039/C2EE02480B, ISSN 1754-5706 [dostęp 2020-11-19] (ang.).
- ↑ a b Harry P. Austin i inni, Characterization and engineering of a plastic-degrading aromatic polyesterase, „Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America”, 115 (19), 2018, E4350–E4357, DOI: 10.1073/pnas.1718804115, PMID: 29666242, PMCID: PMC5948967 (ang.).
- ↑ Peter Dockrill, Scientists Have Accidentally Created a Mutant Enzyme That Eats Plastic Waste [online], ScienceAlert [dostęp 2020-10-04] (ang.).
- ↑ Somboon Tanasupawat i inni, Ideonella sakaiensis sp. nov., isolated from a microbial consortium that degrades poly(ethylene terephthalate), „International Journal of Systematic and Evolutionary Microbiology,”, 66 (8), 2016, s. 2813–2818, DOI: 10.1099/ijsem.0.001058, ISSN 1466-5026, PMID: 27045688 [dostęp 2020-10-04] (ang.).
- ↑ Seongjoon Joo i inni, Structural insight into molecular mechanism of poly(ethylene terephthalate) degradation, „Nature Communications”, 9 (1), 2018, s. 382, DOI: 10.1038/s41467-018-02881-1, ISSN 2041-1723, PMID: 29374183, PMCID: PMC5785972 [dostęp 2020-10-04] (ang.).