Przejdź do zawartości

Palec cynkowy

Z Wikipedii, wolnej encyklopedii
Diagram wstążkowy kompleksu białka ZIF268 z DNA, zawierającego trzy motywy palca cynkowego. ZIF268 zaznaczono na niebiesko, DNA na pomarańczowo, jony Zn2+ na zielono.

Palec cynkowy – białkowy motyw strukturalny(inne języki) wiążący DNA i biorący bezpośredni udział w związaniu cząsteczki kwasu nukleinowego przez białko[1]. Składa się z dwóch antyrównoległych β-kartek i α-helisy. Obecność jonu cynku (Zn2+) jest kluczowa dla stabilności domeny – w przypadku jego braku nie dochodzi do powstania wystarczająco dużej domeny posiadającej hydrofobowy rdzeń i przez to funkcjonalnej.

Pozostałe dwa motywy wiążące DNA to helisa-skręt-helisa i suwak leucynowy[1].

Najlepiej poznaną klasą domen typu palca cynkowego jest klasa C2H2, w której atom Zn otoczony jest przez dwie reszty cysteinowe β-kartki i dwie reszty histydynowe α-helisy. Dwie pozostałe, mniej poznane klasy to C4 i C6.

Budowa

[edytuj | edytuj kod]

Struktura każdej domeny jest wysoce konserwatywna ewolucyjnie; wymagana jest obecność około 30 reszt aminokwasowych, tworzących strukturę typu ββα stabilizowaną przez jon Zn. α-Helisa znajduje się na C-końcu domeny, a β-kartka na końcu N. Konsensusowa sekwencja aminokwasowa pojedynczej domeny to: Cys-X2-4-Cys-X3-Phe-X5-Leu-X2-His-X3-His.

Białka zawierające motyw palca cynkowego

[edytuj | edytuj kod]

Wiele czynników transkrypcyjnych (np. Zif268), białek regulatorowych i innych typów białek wiążących DNA zawiera domeny typu palca cynkowego. Jednym z pierwszych białek, w których stwierdzono obecność tego motywu był czynnik transkrypcyjny TFIIIA. Białka te wiążą się w większym rowku podwójnej helisy; przyległe palce cynkowe wchodzą w interakcję z 5 pz wzdłuż tej samej płaszczyzny podwójnej helisy.

Mutacja punktowa w genie kodującym białko receptora kalcytriolu zaburzająca strukturę jednego z dwóch palców cynkowych tego białka skutkuje translacją niefunkcjonalnego receptora i, w konsekwencji, opornością na działanie kalcytriolu i wystąpieniem objawów krzywicy.

Przypisy

[edytuj | edytuj kod]
  1. a b W wiązaniu się białek regulatorowych z dna pośredniczy wiele motywów strukturalnych, [w:] Robert Kincaid Murray, Daryl K. Granner, Victor W. Rodwell, Biochemia Harpera ilustrowana, wyd. 6, Warszawa: Wydawnictwo Lekarskie PZWL, 2008, s. 473–477, ISBN 978-83-200-3573-5.

Bibliografia

[edytuj | edytuj kod]
  • Nicholas M. Luscombe, Susan E. Austin, Helen M. Berman, Janet M. Thornton, An overview of the structures of protein-DNA complexes, „Genome Biology”, 1 (1), 2000, art. nr reviews001.1, s. 4–5, DOI10.1186/gb-2000-1-1-reviews001, PMID11104519, PMCIDPMC138832 [dostęp 2026-02-04] (ang.).