Histydyna

Z Wikipedii, wolnej encyklopedii
Skocz do: nawigacja, szukaj
Histydyna
L–Histydyna Niepodpisana grafika związku chemicznego; prawdopodobnie struktura chemiczna bądź trójwymiarowy model cząsteczki
L–Histydyna
Niepodpisana grafika związku chemicznego; prawdopodobnie struktura chemiczna bądź trójwymiarowy model cząsteczki
Ogólne informacje
Wzór sumaryczny C6H9N3O2
Masa molowa 155,15 g/mol
Wygląd biały lub prawie biały, krystaliczny proszek lub bezbarwne kryształy[1]
Identyfikacja
Numer CAS 71-00-1
5934-29-2 (chlorowodorek, monohydrat)
PubChem 6274[2]
DrugBank DB00117[3]
Jeżeli nie podano inaczej, dane dotyczą
stanu standardowego (25 °C, 1000 hPa)

Histydyna, (łac. Histidinum; His, H) – organiczny związek chemiczny, jeden z 20 aminokwasów białkowych[4]. Ze względu na budowę cząsteczki histydyna zaliczana jest zarówno do aminokwasów zasadowych, gdyż jej łańcuch boczny zawiera 2 atomy azotu, jak i aromatycznych, ze względu na obecność aromatycznego pierścienia imidazolowego. Jest kodowana przez kodony CAU i CAC w procesie translacji białka.

Właściwości fizyczne[edytuj]

Histydyna to białe ciało stałe, które topi się z rozkładem w temperaturze = 273 °C dla mieszaniny racemicznej[8], a znacznie wyższej = 282 °C dla występującego naturalnie izomeru L[9]. Wartość pK dla grupy karboksylowej −COOH wynosi 1,80; łańcucha bocznego (imidazolu) pK = 6,04; a protonowanej grupy α−aminowej (NH3)+ pK = 9,33[10].

Właściwości chemiczne[edytuj]

Iminowy atom azotu w łańcuchu bocznym tego aminokwasu stosunkowo łatwo tworzy wiązanie koordynacyjne z kationami metali w metaloproteinach. W środowisku wodnym pierścień imidazolowy ulega tautomerii iminowoenaminowej:

Tautomeria histydyny

Ponadto w środowisku fizjologicznym pierścień imidazolowy jest częściowo protonowany (pKa ≈ 6) i może służyć zarówno jako katalizator zasadowy (nieprotonowany nukleofilowy atom azotu jest akceptorem jonu wodorowego), jak i katalizator kwasowy (protonowany atom azotu jest donorem H+). W efekcie histydyna jest często obecna jako kluczowy aminokwas w centrach aktywnych wielu enzymów[11].

W reakcji dekarboksylacji w obecności fosforanu pirydoksalu powstaje histamina:

Dekarboksylacja histydyny

Występowanie w białkach[edytuj]

Hemoglobina w formie utlenowanej i nieutlenowanej. Na fioletowo zaznaczono grupy hemowe i histydyny proksymalne
Pierścienie imidazolowe trzech histydyn koordynują kation Zn2+ w anhydrazie węglanowej
Każdy z czterech kationów żelaza Fe2+ obecnych w cząsteczce hemoglobiny znajduje się wewnątrz niemal całkowicie płaskiej struktury protoporfiryny IX tworząc prostetyczną grupę hemową. Kation Fe2+ jest w grupie hemowej koordynowany przez 4 atomy azotu protoporfiryny. W formie nieutlenowanej piąte wiązanie koordynacyjne jonu żelaza (prostopadle do płaszczyzny grupy hemowej) tworzy tzw. histydyna proksymalna, a szóste miejsce koordynacyjne, po drugiej stronie płaszczyzny jest puste (formie utlenowanej miejsce to zajmuje cząsteczka tlenu O2). Po przeciwnej stronie płaszczyzny niż histydyna proksymalna znajduje się tzw. histydyna dystalna. Nie jest ona związana z grupą prostetyczną jednak odgrywa ważną rolę. Histydyna dystalna zabezpiecza jony żelaza grup hemowych sąsiednich cząsteczek hemoglobiny, aby nie doszło do kontaktu między nimi, chroni jon żelaza przed utlenieniem, gdyż forma utleniona (methemoglobina) nie jest zdolna do skutecznego transportu tlenu. Ponadto histydyna dystalna utrudnia wiązanie się tlenku węgla (CO) do kationu żelaza, co jest szczególnie ważne, gdyż powinowatwo grupy hemowej do czadu jest znacznie wyższe niż do tlenu, a wiązanie CO jest praktycznie nieodwracalne.
Histydyna wchodzi w skład triady katalitycznej wielu enzymów
Asp••••His••••Ser
Przykłady:
karboksypeptydazy II: Asp 338 − His 397 − Ser 146
subtylizyny: Asp 32 − His 64 − Ser 221
trypsyny: Asp 102 − His 57 − Ser 195
chymotrypsyny: Asp 102 − His 57 − Ser 195
W proteazach cysteinowych cysteina aktywowana jest przez histydynę podobnie jak enzymach z rodziny chymotrypsyny seryna. Np. papaina
His••••Cys
Metaloproteina, której miejscem aktywnym jest kation cynku Zn2+ koordynowany przez atomy azotu trzech pierścieni imidazolowych histydyny.
(His)3••••Zn2+

Przypisy[edytuj]

  1. a b Polskie Towarzystwo Farmaceutyczne: Farmakopea Polska VIII. Warszawa: Urząd Rejestracji Produktów Leczniczych, Wyrobów Medycznych i Produktów Biobójczych, 2008, s. 3491. ISBN 978-8388157-53-0.
  2. Histydyna – podsumowanie (ang.). PubChem Public Chemical Database.
  3. Histydyna (DB00117) – informacje o substancji aktywnej (ang.). DrugBank.
  4. a b Podręczny słownik chemiczny. Romuald Hassa, Janusz Mrzigod, Janusz Nowakowski (redaktorzy). Wyd. I. Katowice: Videograf II, 2004, s. 163. ISBN 8371832400.
  5. a b c d Histydyna (ang.). [martwy link] The Chemical Database. The Department of Chemistry, University of Akron. [dostęp 2012-12-16].
  6. Histydyna. Karta charakterystyki produktu Sigma-Aldrich (Merck KGaA) dla Polski.
  7. a b Histydyna (ang.) w bazie ChemIDplus. United States National Library of Medicine. [dostęp 2012-12-16].
  8. a b DL−Histydyna. Karta charakterystyki produktu Sigma-Aldrich (Merck KGaA) dla Polski. [dostęp 2011-06-30].
  9. a b L−Histydyna. Karta charakterystyki produktu Sigma-Aldrich (Merck KGaA) dla Polski. [dostęp 2011-06-30].
  10. B.D. Hames, N.M. Hooper,: Biochemia Krótkie wykłady. Warszawa: Wydawnictwo Naukowe PWN, 2007, s. 32, seria: Wydanie drugie. ISBN 978-83-01-13872-1.
  11. Ingle, Robert A.. Histidine Biosynthesis. „The Arabidopsis Book”, s. e0141, 2011. DOI: 10.1199/tab.0141. 
  12. J.M. Berg, J.L. Tymoczko, L. Stryer: Biochemia. Warszawa: Wydawnictwo Naukowe PWN, s. 269-272, seria: Wydanie trzecie zmienione. ISBN 83-01-14379-7.
  13. a b c J.M. Berg, J.L. Tymoczko, L. Stryer: Biochemia. Warszawa: Wydawnictwo Naukowe PWN, s. 227-244, seria: Wydanie trzecie zmienione. ISBN 83-01-14379-7.