Inhibicja kompetycyjna: Różnice pomiędzy wersjami
[wersja przejrzana] | [wersja przejrzana] |
usunięcie stuba tematycznego |
m Dodano kategorię "Kinetyka chemiczna" za pomocą HotCat |
||
Linia 7: | Linia 7: | ||
[[Kategoria:Enzymy]] |
[[Kategoria:Enzymy]] |
||
[[Kategoria:Kinetyka chemiczna]] |
|||
[[en:Competitive inhibition]] |
[[en:Competitive inhibition]] |
Wersja z 19:53, 12 maj 2011
Inhibicja kompetycyjna - współzawodnictwo inhibitora z substratem o miejsce aktywne enzymu; przy dużych stężeniach substratu inhibitor zostaje usunięty przez substrat. Przeciwieństwem inhibicji kompetycyjnej jest inhibicja niekompetycyjna. W inhibicji kompetycyjnej inhibitor wiąże się w miejscu aktywnym, inhibicji niekompetycyjnej - poza miejscem aktywnym.
Substrat i inhibitor współzawodniczą o miejsce katalityczne (aktywne), przez co zwiększenie stężenia substratu lub inhibitora, powoduje przesunięcie szybkości reakcji na szalę jednego z nich. Jeśli stężenie substratu będzie przewyższać stężenie inhibitora, to szybkość reakcji zmniejszy się nieznacznie bądź w ogóle nie ulegnie zmianie. Jeśli przeważać będzie ilość inhibitora w roztworze, to reakcja katalizowana ulegnie inhibicji czyli zmniejszeniu szybkości reakcji. W przypadku inhibicji kompetycyjnej powinowactwo enzymu do substratu ulega zmniejszeniu (stała Michaelisa rośnie).
Przykład: substratem dla dehydrogenazy bursztynianowej jest bursztynian, a jej inhibitorem kompetycyjnym malonian (związki te różnią się budową tylko o jedną grupę metylenową).