Białko wiążące mannozę

Z Wikipedii, wolnej encyklopedii
Skocz do: nawigacja, szukaj

Białko wiążące mannozę albo lektyna wiążąca mannozę (MBL, z ang. Mannose-Binding Lectin) – zaliczane do kolektyn białko, spełniające ważną rolę w nieswoistej odpowiedzi immunologicznej, które ma zdolność do wiązania się z mannozą (i niektórymi innymi cukrami) i aktywacji na drodze lektynowej dopełniacza. Białko wiążące mannozę można zaliczyć do receptorów rozpoznających wzorce, które rozpoznaje substancje znajdujące się na powierzchni Gram-dodatnich i Gram-ujemnych bakterii, drożdży i niektórych wirusów, w efekcie pobudzając ich usunięcie.

Podobnie jak C1q MBL składa się z sześciu domen lektynowych zależnych od wapnia, od których odchodzą "ogonki" o strukturze podobnej do struktury kolagenu. Ogonki te splatają się w długi stylik, mający zdolność wiązania proteaz serynowych MASP-1 i MASP-2 (pokrewnych C1r i C1s). Po związaniu mannozy dochodzi do zmian konformacyjnych, uruchamiających te proteazy, które działają na składniki C2 i C4 dopełniacza. Efektem jest zapoczątkowanie tzw. lektynowej drogi aktywacji dopełniacza.

Ze względu na fakt, że lektynowa droga aktywacji dopełniacza jest podobna do drogi klasycznej, a MBL pełni funkcje podobne do przeciwciał podczas tej drogi aktywacji, białko wiążące mannozę nazywane bywa praprzeciwciałem. Wiąże się to także z faktem, że MBL jest starsze filogenetycznie, niż immunoglobuliny.