Helisa alfa

Z Wikipedii, wolnej encyklopedii
Skocz do: nawigacja, szukaj
Boczny widok na α helisę

Helisa alfastruktura drugorzędowa białka (tak jak i harmonijka beta), stabilizowana przez wiązania wodorowe. Kształtem przypomina cylinder, tworzony przez ciasno, prawoskrętnie skręconą sprężynę. Ściany cylindra tworzy łańcuch polipeptydowy, a łańcuchy boczne (podstawniki) wystają na zewnątrz. Co cztery aminokwasy w łańcuchu polipeptydowym tworzone jest wiązanie wodorowe pomiędzy grupą karboksylową jednego aminokwasu a grupą aminową drugiego. Skok helisy następuje co 0,54 nm.

Tego rodzaju α heliks przeważa np. w hemoglobinie i mioglobinie.