Beta-laktoglobulina

Ten artykuł od 2012-11 wymaga zweryfikowania podanych informacji.

Należy podać wiarygodne źródła w formie przypisów bibliograficznych.
Część lub nawet wszystkie informacje w artykule mogą być nieprawdziwe. Jako pozbawione źródeł mogą zostać zakwestionowane i usunięte.
Sprawdź w źródłach: Encyklopedia PWN • Google Books • Google Scholar • Federacja Bibliotek Cyfrowych • BazHum • BazTech • RCIN • Internet Archive (texts / inlibrary)
Dokładniejsze informacje o tym, co należy poprawić, być może znajdują się w dyskusji tego artykułu.
Po wyeliminowaniu niedoskonałości należy usunąć szablon {{Dopracować}} z tego artykułu.

β-laktoglobulina jest jednym z głównych białek serwatkowych mleka krowiego (ok. 3g/l). Występuje także w mleku wielu innych ssaków z wyjątkiem człowieka. W przeciwieństwie do α-laktoalbuminy fizjologiczna funkcja tego białka nie została wyjaśniona. Przypuszcza się, że może ono odgrywać istotną rolę w transporcie niektórych substancji hydrofobowych, z którymi wykazuje zdolność łączenia. Stwierdzono występowanie szeregu wariantów β-laktoglobuliny, z których w mleku krowim najczęściej spotyka się typ A i B. Struktura białka została dokładnie poznana. Bydlęca laktoglobulina składa się z łańcucha 162 aminokwasów i posiada masę 18.4 kDa. W warunkach fizjologicznych jest dimerem, dysocjującym do monomerów w pH poniżej 3.

Β-laktoglobulina ma właściwości alergizujące. U dzieci predysponowanych jest jednym z głównych czynników alergii pokarmowej.

Zobacz też: alergia