Hementyna

Z Wikipedii, wolnej encyklopedii
Przejdź do nawigacji Przejdź do wyszukiwania

Hementyna (ang. hementin) – naturalnie występujący, proteolityczny enzym (proteaza) o właściwościach przeciwzakrzepowych i fibrynolitycznych, produkowany w gruczołach ślinowych żyjących w Amazonii pijawek należących do gatunków Haementeria ghilianii oraz Haementeria depressa[1]. Można ją scharakteryzować jako metaloproteinę regulowaną jonami wapnia.

Molekularny mechanizm działania[edytuj | edytuj kod]

Hementyna przecina łańcuchy alfa, beta i gamma fibrynogenu w pozycjach Asn-121, Lys-160 i Pro-120[1][2].

Przecina także włókna fibryny[3].

Zaburza proces krzepnięcia krwi na poziomie uaktywnienia protrombiny w trombinę (które zachodzi zarówno w zewnątrz-, jak i wewnątrzpochodnym szlaku krzepnięcia krwi)[4].

Charakterystyka chemiczna działania[edytuj | edytuj kod]

Hementyna jest najbardziej aktywna w pH pomiędzy 5,5 a 11[5].

Jest najsilniej aktywna w 37 °C. Aktywność metaloproteinazy spada wraz ze spadkiem temperatury (26% aktywności w 24 °C, 0% w 0 °C). Ulega denaturacji po 15-minutowym traktowaniu temperaturą 60 °C. Dane dotyczą sytuacji, w której inne czynniki (np. pH) są zachowane na poziomie panującym w fizjologicznych przestrzeniach wodnych człowieka[2].

Regulacja enzymatyczna działania[edytuj | edytuj kod]

Właściwości hamujące działanie hementyny wykazują takie substancje jak EDTA czy cysteina. Hementyna jest aktywna tylko w stężeniu chlorku sodu powyżej 0,15 M. W niższym stężeniu tej soli hementyna opóźnia procesy krzepnięcia, jednak efekt ten jest na poziomie kilku sekund[6].

Synteza hementyny[edytuj | edytuj kod]

Hementyna jest syntezowana przez gruczoły ślinowe pijawek amazońskich z gatunków Haementeria ghilianii oraz Haementeria depressa. Większość substancji jest produkowana w dwóch gruczołach tylnych. Potem podlega oczyszczeniu i trafia do przewodów ślinianek. Substancja produkowana w przednich gruczołach różni się nieznacznie od tej produkowanej w tylnych[6].

Przypisy[edytuj | edytuj kod]

  1. a b J.K. Swadesh, I.Y. Huang, A.Z. Budzynski. Purification and characterization of hementin, a fibrinogenolytic protease from the leech Haementeria ghilianii. „Journal of Chromatography”. 502 (2), s. 359–369, 1990. PMID: 2187898. 
  2. a b S.M. Malinconico, J.B. Katz, A.Z. Budzynski. Fibrinogen degradation by hementin, a fibrinogenolytic anticoagulant from the salivary glands of the leech Haementeria ghilianii. „The Journal of Laboratory and Clinical Medicine”. 104 (5), s. 842–854, 1984. PMID: 6387015. 
  3. publikacja w otwartym dostępie – możesz ją przeczytać A.Z. Budzynski, S.A. Olexa, B.S. Brizuela, R.T. Sawyer, G.S. Stent. Anticoagulant and Fibrinolytic Properties of Salivary Proteins from the Leech Haementeria ghilianii. „Experimental Biology and Medicine”. 168 (2), s. 266–275, 1981. DOI: 10.3181/00379727-168-41271. 
  4. A. Electricwala. Studies on the anticoagulant properties of hementin. „Blood Coagulation & Fibrinolysis: An International Journal in Haemostasis and Thrombosis”. 3 (5), s. 681–682, 1992. PMID: 1450340. 
  5. S.M. Malinconico, J.B. Katz, A.Z. Budzynski. Hementin: anticoagulant protease from the salivary gland of the leech Haementeria ghilianii. „The Journal of Laboratory and Clinical Medicine”. 103 (1), s. 44–58, 1984. PMID: 6361187. 
  6. a b R.T. Sawyer, C.P. Jones, R. Munro. The biological function of hementin in the proboscis of the leech Haementeria ghilianii. „Blood Coagulation & Fibrinolysis: An International Journal in Haemostasis and Thrombosis”. 2 (1), 1991. PMID: 1772983. 

Star of life.svg Zapoznaj się z zastrzeżeniami dotyczącymi pojęć medycznych i pokrewnych w Wikipedii.