Mabinlina

Z Wikipedii, wolnej encyklopedii
Skocz do: nawigacji, wyszukiwania
Struktura krystaliczna mabinliny 2

Mabinlina – grupa białek o słodkim smaku występujących w nasionach Capparis masaikai, rośliny rosnącej w chińskiej prowincji Yunnan. Znane są cztery homologi mabinliny. Mabinlinę 2 wyizolowano po raz pierwszy w roku 1983, a dokładną charakterystykę opublikowano w roku 1993[1]. Mabinliny 1, 3, i 4 opisano w roku 1994[2]. Mabilina 2 jest heterodimerem o masie wyznaczonej na podstawie rozdziału elektroforetycznego na 14 kDa. Łańcuchy polipeptydowe mają masę 4,6 kDa i 5,2 kDa. Pierwszy łańcuch składa się z 33 reszt aminokwasowych, a drugi z 72[1]. Oba łańcuchy połączone są wiązaniami disiarczkowymi. Łańcuch A zawiera dwie reszty cysteinowe, a łańcuch B sześć reszt. Zniszczenie mostków disiarczkowych powoduje utratę właściwości słodkich[3]. Mabinlina 2, 3 i 4 zachowuje swoje właściwości smakowe po godzinnej inkubacji w temperaturze 80 °C[4][2]. Mabinlina 1 traci właściwości w podwyższonych temperaturach[2].

Zobacz też[edytuj | edytuj kod]

Inne białka o słodkim smaku albo modyfikujące wrażenie smaku, występujące w roślinach lasów tropikalnych to: taumatyna, mirakulina, brazzeina, kurkulina, monellina, pentadyna[5].

Przypisy

  1. 1,0 1,1 X. Liu, S. Maeda, Z. Hu, T. Aiuchi i inni. Purification, complete amino acid sequence and structural characterization of the heat-stable sweet protein, mabinlin II.. „Eur J Biochem”. 211 (1-2), s. 281-7, Jan 1993. PMID 8425538. 
  2. 2,0 2,1 2,2 S. Nirasawa, T. Nishino, M. Katahira, S. Uesugi i inni. Structures of heat-stable and unstable homologues of the sweet protein mabinlin. The difference in the heat stability is due to replacement of a single amino acid residue.. „Eur J Biochem”. 223 (3), s. 989-95, Aug 1994. PMID 8055976. 
  3. S. Nirasawa, X. Liu, T. Nishino, Y. Kurihara. Disulfide bridge structure of the heat-stable sweet protein mabinlin II.. „Biochim Biophys Acta”. 1202 (2), s. 277-80, Oct 1993. PMID 8399391. 
  4. RJ. Guan, JM. Zheng, Z. Hu, DC. Wang. Crystallization and preliminary X-ray analysis of the thermostable sweet protein mabinlin II.. „Acta Crystallogr D Biol Crystallogr”. 56 (Pt 7), s. 918-9, Jul 2000. PMID 10930844. 
  5. I. Faus. Recent developments in the characterization and biotechnological production of sweet-tasting proteins.. „Appl Microbiol Biotechnol”. 53 (2), s. 145-51, Feb 2000. PMID 10709975.