Inhibicja kompetycyjna: Różnice pomiędzy wersjami
[wersja przejrzana] | [wersja przejrzana] |
m drobne redakcyjne, drobne merytoryczne |
m plus synonim |
||
Linia 1: | Linia 1: | ||
[[Plik:Wykres L-B dla inhibicji kompetycyjnej.svg|thumb|300px|Rodzina [[wykres Lineweavera-Burka|wykresów Lineweavera-Burka]] dla inhibicji kompetycyjnej (wzrost stężenia inhibitora [I] nie powoduje zmiany V<sub>max</sub>)]] |
[[Plik:Wykres L-B dla inhibicji kompetycyjnej.svg|thumb|300px|Rodzina [[wykres Lineweavera-Burka|wykresów Lineweavera-Burka]] dla inhibicji kompetycyjnej (wzrost stężenia inhibitora [I] nie powoduje zmiany V<sub>max</sub>)]] |
||
'''Inhibicja kompetycyjna''', '''inhibicja konkurencyjna''', '''hamowanie konkurencyjne''' – współzawodniczenie [[inhibitor|inhibitora]] z [[substrat (chemia)|substrat]]em o [[miejsce aktywne]]. Przy dużych stężeniach substratu inhibitor zostaje wyparty. |
'''Inhibicja kompetycyjna''', '''inhibicja konkurencyjna''', '''hamowanie kompetycyjne''', '''hamowanie konkurencyjne''' – współzawodniczenie [[inhibitor|inhibitora]] z [[substrat (chemia)|substrat]]em o [[miejsce aktywne]]. Przy dużych stężeniach substratu inhibitor zostaje wyparty. |
||
Substrat i inhibitor konkurują o miejsce katalityczne (aktywne) w taki sposób, że zwiększenie stężenia jednego z nich powoduje przesunięcie [[szybkość reakcji chemicznej|szybkości reakcji]] na jego korzyść. Jeśli stężenie substratu będzie przewyższać stężenie inhibitora, szybkość reakcji zmniejszy się nieznacznie albo w ogóle nie ulegnie zmianie. Jeśli przeważać ilościowo w roztworze będzie inhibitor, katalizowana reakcja ulegnie zahamowaniu. Przy inhibicji konkurencyjnej powinowactwo enzymu do substratu się zmniejsza ([[stała Michaelisa]] rośnie). |
Substrat i inhibitor konkurują o miejsce katalityczne (aktywne) w taki sposób, że zwiększenie stężenia jednego z nich powoduje przesunięcie [[szybkość reakcji chemicznej|szybkości reakcji]] na jego korzyść. Jeśli stężenie substratu będzie przewyższać stężenie inhibitora, szybkość reakcji zmniejszy się nieznacznie albo w ogóle nie ulegnie zmianie. Jeśli przeważać ilościowo w roztworze będzie inhibitor, katalizowana reakcja ulegnie zahamowaniu. Przy inhibicji konkurencyjnej powinowactwo enzymu do substratu się zmniejsza ([[stała Michaelisa]] rośnie). |
Wersja z 18:26, 2 lip 2018
Inhibicja kompetycyjna, inhibicja konkurencyjna, hamowanie kompetycyjne, hamowanie konkurencyjne – współzawodniczenie inhibitora z substratem o miejsce aktywne. Przy dużych stężeniach substratu inhibitor zostaje wyparty.
Substrat i inhibitor konkurują o miejsce katalityczne (aktywne) w taki sposób, że zwiększenie stężenia jednego z nich powoduje przesunięcie szybkości reakcji na jego korzyść. Jeśli stężenie substratu będzie przewyższać stężenie inhibitora, szybkość reakcji zmniejszy się nieznacznie albo w ogóle nie ulegnie zmianie. Jeśli przeważać ilościowo w roztworze będzie inhibitor, katalizowana reakcja ulegnie zahamowaniu. Przy inhibicji konkurencyjnej powinowactwo enzymu do substratu się zmniejsza (stała Michaelisa rośnie).
Na przykład substratem dla dehydrogenazy bursztynianowej jest bursztynian, a jej inhibitorem kompetycyjnym malonian (związki te różnią się budową tylko o jedną grupę metylenową).
Przeciwieństwem inhibicji kompetycyjnej jest inhibicja niekompetycyjna. Przy tej pierwszej inhibitor wiąże się w miejscu aktywnym, zaś przy tej drugiej poza miejscem aktywnym.