Inhibicja kompetycyjna: Różnice pomiędzy wersjami

Przeglądaj historię interaktywnie

[wersja przejrzana]

← poprzednia edycja następna edycja →

Usunięta treść Dodana treść

WizualnieWikikod

Jednokolumnowy

Wersja z 03:50, 19 lut 2015

Inhibicja kompetycyjna, hamowanie kompetycyjne, inhibicja konkurencyjna – współzawodniczenie inhibitora z substratem o miejsce aktywne enzymu. Przy dużych stężeniach substratu inhibitor zostaje wyparty.

Substrat i inhibitor konkurują o miejsce katalityczne (aktywne) w taki sposób, że zwiększenie stężenia jednego z nich powoduje przesunięcie szybkości reakcji na jego korzyść. Jeśli stężenie substratu będzie przewyższać stężenie inhibitora, to szybkość reakcji zmniejszy się nieznacznie albo w ogóle nie ulegnie zmianie. Jeśli przeważać będzie ilość inhibitora w roztworze, to katalizowana reakcja ulegnie zahamowaniu. W przypadku inhibicji kompetycyjnej powinowactwo enzymu do substratu się zmniejsza (stała Michaelisa rośnie).

Na przykład substratem dla dehydrogenazy bursztynianowej jest bursztynian, a jej inhibitorem kompetycyjnym malonian (związki te różnią się budową tylko o jedną grupę metylenową).

Przeciwieństwem inhibicji kompetycyjnej jest inhibicja niekompetycyjna. Przy tej pierwszej inhibitor wiąże się w miejscu aktywnym, zaś przy tej drugiej poza miejscem aktywnym.

@@ Linia 1: / Linia 1: @@
-[[Plik:Wykres L-B dla inhibicji kompetycyjnej.svg|thumb|300px|Rodzina wykresów Lineweavera-Burka dla inhibicji kompetycyjnej. Wzrost stężenia inhibitora [I] nie powoduje zmiany V<sub>max</sub>]]
+[[Plik:Wykres L-B dla inhibicji kompetycyjnej.svg|thumb|300px|Rodzina wykresów Lineweavera-Burka dla inhibicji kompetycyjnej (wzrost stężenia inhibitora [I] nie powoduje zmiany V<sub>max</sub>)]]
-'''Inhibicja kompetycyjna''' - współzawodnictwo [[inhibitor|inhibitora]] z [[substrat]]em o miejsce aktywne [[enzym]]u; przy dużych stężeniach substratu inhibitor zostaje usunięty przez substrat. Przeciwieństwem inhibicji kompetycyjnej jest [[inhibicja niekompetycyjna]]. W inhibicji kompetycyjnej inhibitor wiąże się w miejscu aktywnym, inhibicji niekompetycyjnej - poza miejscem aktywnym.
+'''Inhibicja kompetycyjna''', hamowanie kompetycyjne, inhibicja konkurencyjna – współzawodniczenie [[inhibitor|inhibitora]] z&nbsp;[[substrat (chemia)|substrat]]em o miejsce aktywne [[enzymy|enzym]]u. Przy dużych stężeniach substratu inhibitor zostaje wyparty.
-Substrat i inhibitor współzawodniczą o miejsce katalityczne (aktywne), przez co zwiększenie stężenia substratu lub inhibitora, powoduje przesunięcie szybkości reakcji na szalę jednego z nich. Jeśli stężenie substratu będzie przewyższać stężenie inhibitora, to szybkość reakcji zmniejszy się nieznacznie bądź w ogóle nie ulegnie zmianie. Jeśli przeważać będzie ilość inhibitora w roztworze, to reakcja katalizowana ulegnie inhibicji czyli zmniejszeniu szybkości reakcji. W przypadku inhibicji kompetycyjnej powinowactwo enzymu do substratu ulega zmniejszeniu ([[stała Michaelisa]] rośnie).
+Substrat i inhibitor konkurują o miejsce katalityczne (aktywne) w taki sposób, że zwiększenie stężenia jednego z&nbsp;nich powoduje przesunięcie [[szybkość reakcji chemicznej|szybkości reakcji]] na jego korzyść. Jeśli stężenie substratu będzie przewyższać stężenie inhibitora, to szybkość reakcji zmniejszy się nieznacznie albo w ogóle nie ulegnie zmianie. Jeśli przeważać będzie ilość inhibitora w roztworze, to katalizowana reakcja ulegnie zahamowaniu. W przypadku inhibicji kompetycyjnej powinowactwo enzymu do substratu się zmniejsza ([[stała Michaelisa]] rośnie).
-Przykład: substratem dla dehydrogenazy bursztynianowej jest bursztynian, a jej inhibitorem kompetycyjnym malonian (związki te różnią się budową tylko o jedną grupę metylenową).
+Na przykład substratem dla [[dehydrogenaza bursztynianowa|dehydrogenazy bursztynianowej]] jest [[bursztyniany|bursztynian]], a jej inhibitorem kompetycyjnym [[maloniany|malonian]] (związki te różnią się budową tylko o jedną grupę metylenową).
+Przeciwieństwem inhibicji kompetycyjnej jest [[inhibicja niekompetycyjna]]. Przy tej pierwszej inhibitor wiąże się w miejscu aktywnym, zaś przy tej drugiej poza miejscem aktywnym.
 [[Kategoria:Enzymologia]]