Ureaza

Z Wikipedii, wolnej encyklopedii
Skocz do: nawigacja, szukaj
Model struktury ureazy z Helicobacter pylori

Ureaza (EC 3.5.1.5[1]) – enzym z klasy hydrolaz. Katalizuje reakcję hydrolitycznego rozkładu mocznika na amoniak i dwutlenek węgla:

H
2
N−CO−NH
2
+ H
2
O → 2NH
3
+ CO
2

Optymalne warunki reakcji to 40 °C i pH 7.

W centrum aktywnym zawiera jony niklu.

Występuje w bakteriach, drożdżach i niektórych roślinach wyższych. Była pierwszym enzymem otrzymanym w postaci krystalicznej. Dokonał tego w roku 1926 amerykański chemik James Sumner, izolując ureazę z nasion kanawalii mieczokształtnej, w której występuje ona szczególnie obficie. Za osiągnięcie to przyznana została Nagroda Nobla[2][3][4][5]. Ureaza była też pierwszym enzymem, w którym stwierdzono obecność niklu w miejscu aktywnym[3][6].

Przypisy

  1. Numer EC 3.5.1.5 w bazie Enzyme nomenclature database
  2. James B. Sumner – Biographical. nobelprize.org. [dostęp 2016-06-17].
  3. a b Balasubramanian, Anuradha, Ponnuraj, Karthe. Crystal Structure of the First Plant Urease from Jack Bean: 83 Years of Journey from Its First Crystal to Molecular Structure. „Journal of Molecular Biology”. 400 (3), s. 274–283, 2010. DOI: 10.1016/j.jmb.2010.05.009. 
  4. James Sumner. Chemistry Encyclopedia. [dostęp 2016-06-17].
  5. publikacja w otwartym dostępie – możesz ją przeczytać R.D. Simoni, R.H. Hill, M. Vaughan. Urease, the first crystalline enzyme and the proof that enzymes are proteins: the work of James B. Sumner. „J Biol Chem”. 277 (35), s. 23e, 2002. PMID: 12202621. 
  6. Dixon, Nicholas E., Gazzola, Carlo, Blakeley, Robert L., Zerner, Burt. Jack bean urease (EC 3.5.1.5). Metalloenzyme. Simple biological role for nickel. „Journal of the American Chemical Society”. 97 (14), s. 4131–4133, 1975. DOI: 10.1021/ja00847a045.