Glikoforyna A: Różnice pomiędzy wersjami

[wersja nieprzejrzana]

Usunięta treść Dodana treść

Jednokolumnowy

Wersja z 18:42, 23 sie 2020

Glikoforyna A (układ grupowy MNS) – główna sjaloglikoproteina ludzkich erytrocytów. U człowieka kodowana przez gen GYPA.

Glikoforyna A (CD235A) oraz jej homolog glikoforyna B (CD235B) są głównymi sjaloglikoproteinami ludzkich erytrocytów oraz nośnikami antygenów grupowych MN i Ss^[1].. Geny GYPA i GYPB kodujące te białka są zlokalizowane w długim ramieniu chromosomu 4 (4q31). Znajduje się tam też gen GYPE kodujący glikoforynę E, który nie ulega ekspresji. Geny GYPB i GYPE powstały w wyniku duplikacji genu GYPA, a ich sekwencje nukleotydowe w obrębie regionu kodującego są w 97% identyczne. Gen GYPA składa się z 7 eksonów, gen GYPB z 5 eksonów (nie zawiera eksonów 3 i 7), a gen GYPE z 5 eksonów (nie zawiera eksonów 3, 4 i 7)^[2].

Budowa[edytuj | edytuj kod]

Glikoforyna A zbudowana jest z pojedynczego łańcucha polipeptydowego do którego przyłączonych jest około 16 jednostek oligosacharydowych (1 łańcuch N-glikozydowy i 15 łańcuchów O-glikozydowych).

Glikoforyna A składa się z 131 reszt aminokwasowych, w tym:

· zewnętrzkomorkowej części zawierającej N-koniec (72 reszty aminokwasowe)

· części transmembranowej (23 reszty aminokwasowe)

· wewnątrzkomórkowej części zawierającej C-koniec (36 reszt amikowasowych)

Glikoforyna B składa się z 72 reszt aminokwasowych, w tym:

· zewnątrzkomorkowej części zawierającej N-koniec (4 reszty aminokwasowe)

· części transmembranowej (20 reszty aminokwasowe)

Przypisy

↑ ElwiraE. Lisowska ElwiraE., Antigenic Properties of Human Glycophorins – An Update, [w:] Albert M.A.M. Wu (red.), Advances in Experimental Medicine and Biology, Boston, MA: Springer US, 2001, s. 155–169, DOI: 10.1007/978-1-4615-1267-7_12, ISBN 978-1-4615-1267-7, PMID: 14533797 (ang.).

· wewnątrzkomórkowej części zawierającej C-koniec (8 reszt amikowasowych)

Pierwsze 26 reszty aminokwasowe w glikoforynie A i B są takie same.

Grupy krwi

Układ grupowy MN został odkryty przez Karla Landsteinera i Philipa Levine w 1928 r jako drugi układ grupowy krwi u człowieka ^[3]. W 1977 r. zespół prof. Elwiry Lisowskiej wykazał, że antygeny M i N różnią się resztami aminokwasowymi glikoforyny A w pozycjach 1 i 5 ^[4]. Sekwencje aminokwasowe N-końcowych fragmentów glikoforyny A są następujące:

Glikoforyna A typu M H₂N-Ser-Ser-Thr-Thr-Gly-Val-...

Glikoforyna A typu N H₂N-Leu-Ser-Thr-Thr-Glu-Val-...

Reszty Set i Thr są O-glikozylowane, a w skład epitopu wchodzą łańcuchy cukrowe^[5].

Układ grupowy Ss został odkryty w 1947 r przez R. Walsha i Carmela Montgomery'ego ^[6]. W 1980 r Wolfgang Dahr i współpr. wykazali, że podstawą zróżnicowania są różne reszty aminokwasowe w pozycji 29 glikoforyny B: metionina w S i treonina w s ^[7].

Ponadto wykryto 46 wariantowych form glikoforyn A i B. Częstości występowania antygenów MN i Ss jest następujące ^[8]:

Europejczycy Afrykanie

M 78 74

N 72 75

S 55 31

s 89 93

Glikoforyny jako receptory dla zarodźców malarii

Glikoforyny A i B odgrywają ważną rolę w inwazji erytrocytów przez merozoity zarodźca sierpowatego Plasmodium falciparum, ponieważ są receptorami dla białek merozoitów EBA-175 i EBL-1. Wykazano, że mutacje w genach kodujących glikoforyny, obecność hybrydowych genów (np. hybrydy glikoforyn A i B, a w szczególności wariant Dantu) oraz brak genów (np. brak genu GYPB) powoduje podwyższoną oporność na malarię^[9].

[1] ElwiraE. Lisowska ElwiraE., Antigenic Properties of Human Glycophorins – An Update, [w:] Albert M.A.M. Wu (red.), Advances in Experimental Medicine and Biology, Boston, MA: Springer US, 2001, s. 155–169, DOI: 10.1007/978-1-4615-1267-7_12, ISBN 978-1-4615-1267-7, PMID: 14533797 (ang.).

[1]

@@ Linia 1: / Linia 1: @@
 '''Glikoforyna A (układ grupowy MNS)''' – główna sjaloglikoproteina ludzkich [[Erytrocyt|erytrocytów]]. U człowieka kodowana przez gen ''GYPA''.
-Glikoforyna A (CD235A) oraz jej homolog glikoforyna B (CD235B) są głównymi sjaloglikoproteinami ludzkich erytrocytów oraz nośnikami [[Antygen|antygenów]] grupowych MN i Ss<sup>[1]</sup>. Geny ''GYPA'' i ''GYPB'' kodujące te białka są zlokalizowane w długim ramieniu [[Chromosom 4|chromosomu]] 4 (4q31). Znajduje się tam też gen ''GYPE'' kodujący glikoforynę E, który nie ulega ekspresji. Geny ''GYPB'' i ''GYPE'' powstały w wyniku duplikacji genu ''GYPA'', a ich sekwencje nukleotydowe w obrębie regionu kodującego są w 97% identyczne. Gen ''GYPA'' składa się z 7 [[Ekson|eksonów]], gen ''GYPB'' z 5 eksonów (nie zawiera eksonów 3 i 7), a gen ''GYPE'' z 5 eksonów (nie zawiera eksonów 3, 4 i 7)<sup>[2]</sup>.
+Glikoforyna A (CD235A) oraz jej homolog glikoforyna B (CD235B) są głównymi sjaloglikoproteinami ludzkich erytrocytów oraz nośnikami [[Antygen|antygenów]] grupowych MN i Ss<ref>{{Cytuj |autor r= Elwira Lisowska |redaktor = Albert M. Wu |rozdział= Antigenic Properties of Human Glycophorins – An Update |data = 2001 |isbn = 978-1-4615-1267-7 |tytuł= Advances in Experimental Medicine and Biology |miejsce = Boston, MA |wydawca = Springer US |s = 155–169|pmid= 14533797 |doi = 10.1007/978-1-4615-1267-7_12 |język = en|dostęp=z}}</ref>.. Geny ''GYPA'' i ''GYPB'' kodujące te białka są zlokalizowane w długim ramieniu [[Chromosom 4|chromosomu]] 4 (4q31). Znajduje się tam też gen ''GYPE'' kodujący glikoforynę E, który nie ulega ekspresji. Geny ''GYPB'' i ''GYPE'' powstały w wyniku duplikacji genu ''GYPA'', a ich sekwencje nukleotydowe w obrębie regionu kodującego są w 97% identyczne. Gen ''GYPA'' składa się z 7 [[Ekson|eksonów]], gen ''GYPB'' z 5 eksonów (nie zawiera eksonów 3 i 7), a gen ''GYPE'' z 5 eksonów (nie zawiera eksonów 3, 4 i 7)<sup>[2]</sup>.
 '''Budowa[edytuj | edytuj kod]'''
@@ Linia 21: / Linia 21: @@
 ·       części transmembranowej (20 reszty aminokwasowe)
+== Przypisy ==
+{{Przypisy}}
 ·       wewnątrzkomórkowej części zawierającej C-koniec (8 reszt amikowasowych)