2,3-Bisfosfoglicerynian

2,3-Bisfosfoglicerynian
Nazewnictwo
Nomenklatura systematyczna (IUPAC) kwas 2,3-difosforanooksypropionowy
Inne nazwy i oznaczenia 2,3-BPG
Ogólne informacje
Wzór sumaryczny	C3H8O10P2
Masa molowa	266,04 g/mol
SMILES C(C(C(=O)O)OP(=O)(O)O)OP(=O)(O)O
Identyfikacja
Numer CAS	138-81-8
PubChem	61

2,3-Bisfosfoglicerynian (BPG) – silnie anionowy organiczny związek chemiczny, występujący w erytrocytach w stężeniu bliskim stężeniu hemoglobiny (około 2 mM). Powstaje z 1,3-bisfosfoglicerynianu, będącego metabolitem pośrednim glukozy.

Jest ważnym inhibitorem allosterycznym stabilizującym formę T hemoglobiny. BPG wiąże się z hemoglobiną w stosunku 1 cząsteczka BPG na tetrameryczną cząsteczkę częściowo utlenowanej hemoglobiny. Miejscem wiązania jest przestrzeń między czterema podjednostkami, znajdująca się w centrum cząsteczki hemoglobiny. Rozmiar tej wnęki jest odpowiedni dla BPG tylko w przypadku formy T, tj. wtedy gdy przestrzeń między helisami H łańcuchów β jest wystarczająco duża. BPG przyłącza się za pomocą wiązań poprzecznych tworzących się między atomami tlenu BPG i dodatnio naładowanymi grupami aminowymi N-końcowymi (Val NA1), jak również Lys EF6 oraz His H21 łańcuchów β. BPG stabilizuje więc formę T lub nieutlenowaną hemoglobinę poprzez tworzenie wiązań poprzecznych w obrębie łańcuchów β oraz dostarcza dodatkowe wiązania poprzeczne, które muszą ulec zerwaniu przy przechodzeniu formy T w formę R.

BPG zmniejsza powinowactwo hemoglobiny do tlenu, co ułatwia przechodzenie tlenu z krwinek do tkanek. W przypadku hemoglobiny płodowej (HbF) wiązanie z BPG jest znacznie słabsze, ponieważ w łańcuchu γ w pozycji H21 zamiast reszty histydyny obecna jest seryna, która nie wiąże się z 2,3-bisfosfoglicerynianem. Prowadzi to do wzrostu powinowactwa hemoglobiny płodowej względem tlenu w porównaniu z hemoglobiną matki. Różnica w powinowactwie względem tlenu pozwala skutecznie przenosić tlen z erytrocytów matki do erytrocytów płodu.

Bibliografia

• Strategie regulacyjne: enzymy i hemoglobina (rozdz. 10). W: Lubert Stryer, Jeremy Berg, John Tymoczko: Biochemia. PWN, 2005. 
• Mioglobina i hemoglobina (rozdz. 7). W: Robert K. Murray, Daryl K. Granner, Peter A. Mayes, Victor W. Rodwell: Biochemia Harpera. PZWL, 2006.