Cekropiny
Cekropiny – peptydy antydrobnoustrojowe po raz pierwszy opisane u ćmy Hyalophora cecropia. Peptydy te wyizolowano również od ssaków.
Są to białka:
- zbudowane z 34-39 reszt aminokwasowych
- posiadają dwie α-helisy.
Wyróżnia się cekropiny:
- cekropinę A (KWKLFKKIEKVGQNIRDGIIIKAGPAVAVVGQATQIAK)
- cekropinę B (KWKVFKKIEKMGRNIRNGIVKAGPAIAVLGEAKAL)
- cekropinę P1 (wyizolowana z jelita świń).
Cekropiny są aktywne wobec bakterii Gram-dodatnich i Gram-ujemnych. Zarówno cekropina A, jak i cekropina B wykazują właściwości cytolityczne w stosunku do kilku różnych linii komórek nowotworowych, przy czym nie powodują niszczenia prawidłowych komórek fibroblastów, limfocytów i erytrocytów[1]. Suttman i wsp. wykazali, że cekropiny A i B wykazują dużą toksyczność względem komórek raka pęcherza moczowego z niewielkim efektem toksycznym w stosunku do komórek prawidłowych fibroblastów[2]. Badania Madera wykazały, że skojarzenie cekropiny A z 5-fluorouracylem przynosi dodatkowy efekt cytotoksyczny przeciwko komórkom ostrej białaczki limfatycznej i może być zastosowana w terapii przeciwnowotworowej[1].
Przypisy[edytuj | edytuj kod]
- ↑ a b JS Mader, DW Hoskin. Cationic antimicrobial peptides as novel cytotoxic agents for cancer treatment. „Expert Opin Investig Drugs”. 15, s. 933-46, 2006.
- ↑ H Suttmann, M Retz, F Paulsen, J Harder i inni. Antimicrobial peptides of the Cecropin-family show potent antitumor activity against bladder cancer cells. „BMC Urol”. 8, s. 5, 2008.