Tioredoksyna

Z Wikipedii, wolnej encyklopedii
Skocz do: nawigacja, szukaj
Struktura tioredoksyny

Tioredoksyna – to niewielkie białko o masie około 12 kDa obecne w stromie chloroplastów komórek roślinnych, komórkach prokariontów oraz zwierząt[1][2]. Białko zawiera sąsiadujące ze sobą reszty cysteiny, które mogą znajdować się w formie utlenionej tworząc mostek dwusiarczkowy (-S-S-) lub w formie zredukowanej, ugrupowanie tiolowe (-SH). Może ona służyć jako reduktor dla enzymów, na przykład reduktazy rybonukleotydowej przy reakcjach tworzenia difosforanów 2'-deoksyrybonukleotydów (dNDP) z difosforanów rybonukleotydów (NDP). Jedynie zredukowane formy enzymów wykazują aktywność. Aktywacja u roślin, następuje na świetle, na skutek przeniesienia elektronów z ferredoksyny na tioredoksynę w reakcji katalizowanej przez reduktazę ferredoksyna-tioredoksyna co prowadzi do zerwania mostku dwusiarczkowego, i następnie na enzymy katalizujące reakcje asymilacji CO2[3].

Masa cząsteczkowa ludzkiej tioredoksyny wynosi 11,737 kDa. Jest ona peptydem o długości 105 aminokwasów[4].

Bibliografia[edytuj | edytuj kod]

  1. P Cain, M Hall, WP Schröder, T Kieselbach i inni. A novel extended family of stromal thioredoxins.. „Plant molecular biology”. 70 (3), s. 273-81, Jun 2009. doi:10.1007/s11103-009-9471-4. PMID 19259774. 
  2. A Holmgren. Thioredoxin and glutaredoxin systems.. „The Journal of biological chemistry”. 264 (24), s. 13963-6, Aug 1989. PMID 2668278. 
  3. ES Arnér, A Holmgren. Physiological functions of thioredoxin and thioredoxin reductase.. „European journal of biochemistry / FEBS”. 267 (20), s. 6102-9, Oct 2000. PMID 11012661. 
  4. Thioredoxin - Homo sapiens (Human). [dostęp 2012-11-30].