Tioredoksyna
Tioredoksyna – to niewielkie białko o masie około 12 kDa obecne w stromie chloroplastów komórek roślinnych, komórkach prokariontów oraz zwierząt[1][2]. Białko zawiera sąsiadujące ze sobą reszty cysteiny, które mogą znajdować się w formie utlenionej tworząc mostek dwusiarczkowy (-S-S-) lub w formie zredukowanej, ugrupowanie tiolowe (-SH). Może ona służyć jako reduktor dla enzymów, na przykład reduktazy rybonukleotydowej przy reakcjach tworzenia difosforanów 2'-deoksyrybonukleotydów (dNDP) z difosforanów rybonukleotydów (NDP). Jedynie zredukowane formy enzymów wykazują aktywność. Aktywacja u roślin, następuje na świetle, na skutek przeniesienia elektronów z ferredoksyny na tioredoksynę w reakcji katalizowanej przez reduktazę ferredoksyna-tioredoksyna co prowadzi do zerwania mostku dwusiarczkowego, i następnie na enzymy katalizujące reakcje asymilacji CO2[3].
Masa cząsteczkowa ludzkiej tioredoksyny wynosi 11,737 kDa. Jest ona peptydem o długości 105 aminokwasów[4].
Przypisy[edytuj | edytuj kod]
- ↑ P Cain, M Hall, WP Schröder, T Kieselbach i inni. A novel extended family of stromal thioredoxins. „Plant molecular biology”. 70 (3), s. 273–281, Jun 2009. DOI: 10.1007/s11103-009-9471-4. PMID: 19259774.
- ↑ A Holmgren. Thioredoxin and glutaredoxin systems. „The Journal of biological chemistry”. 264 (24), s. 13963–13966, Aug 1989. PMID: 2668278.
- ↑ ES Arnér, A Holmgren. Physiological functions of thioredoxin and thioredoxin reductase. „European journal of biochemistry / FEBS”. 267 (20), s. 6102–6109, Oct 2000. PMID: 11012661.
- ↑ Thioredoxin – Homo sapiens (Human). [dostęp 2012-11-30].