Przejdź do zawartości

Cykl Calvina: Różnice pomiędzy wersjami

Z Wikipedii, wolnej encyklopedii
Przeglądaj historię interaktywnie
[wersja przejrzana][wersja przejrzana]
← poprzednia edycjanastępna edycja →
Usunięta treść Dodana treść
WizualnieWikikod
Pisum (dyskusja | edycje)
Redaktorzy
15 704 edycje
m →‎Historia badań: , drobne merytoryczne
Pisum (dyskusja | edycje)
Redaktorzy
15 704 edycje
Linia 42: Linia 42:


== Historia badań ==
== Historia badań ==
Badania mechanizmów fotosyntetycznej asymilacji CO<sub>2</sub> rozpoczął [[Samuel Ruben]] w roku 1939, stosując początkowo izotop węgla <sup>11</sup>C<ref>{{cytuj pismo|autor=Ruben S. , Kamen M. D. , Hassid W. Z. , Devault D. C. |tytuł=PHOTOSYNTHESIS WITH RADIO-CARBON|czasopismo=Science|wydanie=2346|numer=90|strony=570 - 571|data=1939|doi=10.1126/science.90.2346.570}}</ref>. Badania ułatwiło odkrycie wraz z [[Martin Karmen|Martinem Kamenem]] izotopu węgla <sup>14</sup>C<ref>{{cytuj pismo|autor=Ruben S., Kamen M. D.|tytuł=Long-Lived Radioactive Carbon: C14|czasopismo=Physical Review|wydanie=4|numer=59|strony=349-354|data=1941|doi=10.1103/PhysRev.59.349}}</ref>. Jednak nagła śmierć Samuela Rubena spowodowała przerwanie badań w roku 1943. Zostały one wznowione w roku 1945 przez [[Earnest O. Lawrence|Earnesta O. Lawrenca]].
Badania mechanizmów fotosyntetycznej asymilacji CO<sub>2</sub> rozpoczął [[Samuel Ruben]] w roku 1939, stosując początkowo izotop węgla <sup>11</sup>C<ref>{{cytuj pismo|autor=Ruben S. , Kamen M. D. , Hassid W. Z. , Devault D. C. |tytuł=PHOTOSYNTHESIS WITH RADIO-CARBON|czasopismo=Science|wydanie=2346|numer=90|strony=570 - 571|data=1939|doi=10.1126/science.90.2346.570}}</ref><ref>{{Cytuj pismo | autor=Pennazio S | tytuł=Photosynthesis: a short history of some modern experimental approaches. | rok= | czasopismo=Rivista di biologia | doi= | wydanie=96 | numer=1 | miesiąc= | pmid= 12852175 | strony=73–86}}</ref>. Badania ułatwiło odkrycie wraz z [[Martin Karmen|Martinem Kamenem]] izotopu węgla <sup>14</sup>C<ref>{{cytuj pismo|autor=Ruben S., Kamen M. D.|tytuł=Long-Lived Radioactive Carbon: C14|czasopismo=Physical Review|wydanie=4|numer=59|strony=349-354|data=1941|doi=10.1103/PhysRev.59.349}}</ref>. Jednak nagła śmierć Samuela Rubena spowodowała przerwanie badań w roku 1943. Zostały one wznowione w roku 1945 przez [[Earnest O. Lawrence|Earnesta O. Lawrenca]] kierującego University of California Radiation Laboratory, który powierzył [[Melvin Calvin|Melvinowi Calvinowi]] stworzenie grupy zajmującej się badaniami chemicznymi i biochemicznymi przy użyciu radioizotopów. Do kierowania podgrupą badającą fotosyntezę został wyznaczony [[Andrew Benson]]<ref>{{Cytuj pismo | autor=Benson AA | tytuł=Following the path of carbon in photosynthesis: a personal story. | rok=2002 | czasopismo=Photosynthesis research | doi=10.1023/A:1020427619771 | wydanie=73 | numer=1-3 | miesiąc= | pmid= 16245101 | strony=29–49}}</ref>. Po zakończeniu II wojny światowej do grupy badającej przebieg fotosyntezy dołączył [[James A. Bassham]]<ref>{{Cytuj pismo | autor=Bassham JA | tytuł=Mapping the carbon reduction cycle: a personal retrospective. | rok=2003 | czasopismo=Photosynthesis research | doi=10.1023/A:1024929725022 | wydanie=76 | numer=1-3 | miesiąc= | pmid= 16228564 | strony=35–52}}</ref>.


== Zobacz też ==
== Zobacz też ==

Wersja z 19:45, 2 kwi 2009

Przebieg cyklu Calvina. Czerwone liczby oznaczają liczbę cząsteczek biorących udział w reakcji.

Cykl Calvina-Bensona-Basshama (CBB), Cykl Calvina-Bensona, cykl Calvina, redukcyjny cykl węgla, cykl PCR (PCR – ang. Photosynthetic Carbon Reduction), redukcyjny szlak pentozofosforanowy – cykl biochemiczny który zachodzi w stromie chloroplastów oraz cytoplazmie niektórych bakterii, jest to drugi etap fotosyntezy określany jako faza bezpośrednio niezależna od światła lub faza ciemna fotosyntezy. W cyklu Calvina zostają zużyte produkty reakcji świetlnych fotosyntezy, ATP i NADPH, określane jako siła asymilacyjna, jednocześnie z dwutlenku węgla zostają wytworzone cukry proste w postaci heksoz. Sumaryczne równanie reakcji zachodzących w cyklu Calvina jest następujące:

6CO2 + 18ATP + 12 NADPH + 12H2O → C6H12O6 + 18ADP+ 18Pi + 12NADP+ + 6 H+

W cyklu Calvina-Bensona wyróżnia się trzy fazy:

  • Faza karboksylacyjna, w której CO2 wiązany jest do rybulozo-1,5-bisfosforanu. W efekcie powstają dwie cząsteczki 3-fosfoglicerynianu
  • Faza redukcyjna, w której 3-fosfoglicerynian ulega przekształceniu do aldehydu 3-fosfoglicerynowego. Związek ten może zostać przekształcony do heksoz.
  • Faza regeneracyjna, w której z cząsteczek aldehydu 3-fosfoglicerunowego zostaje odtworzony akceptor CO2 – rybulozo-1,5-bisfosforan.

Cykl został odkryty przez Melvina Calvina i Andrew Bensona z Uniwersytetu Kalifornijskiego w Berkeley, znaczący wkład miał również James Bassham. Za prace nad cyklem Melvin Calvin otrzymał Nagrodę Nobla w dziedzinie chemii w roku 1961.

Przebieg

Faza karboksylacyjna (karboksylacji)

Struktura RuBisCO. Podjednostki duże (L) w kolorze szarym, podjednostki małe (S) w kolorach niebieskim i pomarańczowym.

Rozpoczyna się od przyłączenia cząsteczki CO2 do 1,5-bisfosforybulozy (RuBP). Reakcja ta katalizowana jest przez enzym o nazwie karboksylaza 1,5-bisfosforybulozy, często określanym jako enzym RuBisCO (ang. ribulose bisphosphate carboxylase-oxygenase) lub karboksydysmutaza[1]. Enzym ten działa stosunkowo wolno, liczba obrotów wynosi zaledwie 3 s-1. Aby zapewnić odpowiednio szybki przebieg reakcji karboksylacji organizmy fotosyntetyzujące wytwarzają znaczne ilości RuBisCO, enzym stanowi 15-50% białek rozpuszczalnych w liściu i jest prawdopodobnie najbardziej rozpowszechnionym białkiem w biosferze[2]. Karboksylaza RuBP obecna w chloroplastach składa się z 16 podjednostek, ośmiu małych (S) o masie 14 kDa i ośmiu dużych (L) o masie 55 kDa[3]. Centrum aktywne oraz miejsca regulatorowe znajdują się na podjednostce dużej[4], podjednostki małe zwiększają aktywność enzymu[5]. RuBisCO ulega aktywacji poprzez przyłączenie cząsteczki CO2 w miejscu regulatorowym. Cząsteczka ta nie bierze udziału w reakcji a jedynie wpływa na aktywność enzymu tworząc karbominian z grupą ε-aminową lizyny 201[6]. Utworzenie karbominianu katalizowane jest przez aktywazę RuBisCO[7]. Do przeprowadzenie reakcji karboksylacji konieczne jest również przyłączenie do enzymu jonu Mg2+[8], jon ten uczestniczy w umożliwia przyłączenie grupy ketonowej i położonej obok niej grupy hydroksylowej rybulozo-1,5-bisfosforanu. Związek ten po przyłączeniu do enzymu traci protony, a endiolowy produkt pośredni łączy się z cząsteczką CO2. W wyniku przyłączenia CO2 powstaje nietrwały produkt przejściowy 2-karboksy-3-keto-D-arabinitolo-1,5-bisfosforan. Ten β-kwas ulega uwodnieniu, a następnie rozpada się na dwie cząsteczki kwasu 3-fosfoglicerynowego (PGA)[9].

Faza redukcyjna (redukcji)

Faza redukcji składa się z dwóch reakcji w wyniku których zostaje wytworzony prosty cukier – fosfotrioza – aldehyd 3-fosfoglicerynowy. Powstały w fazie karboksylacyjnej 3-fosfoglicerynian (PGA) przy udziale ATP ulega fosforylacji do 1,3-bisfosfoglicerynianu. Reakcję katalizuje kinaza fosfoglicerynowa. Produkt reakcji jest następnie redukowany, przy zużyciu NADPH, do aldehydu 3-fosfoglicerynowego (PGAL) przez dehydrogenazę aldehydu 3-fosfoglicerynowego. Część powstałego aldehydu 3-fosfoglicerynowego przekształcana jest przez izomerazę fosfotriozową do fosfodihydroksyacetonu (DHAP). Oba, PGAL i DHAP, ulegają kondensacji w reakcji katalizowanej przez aldolazę. W efekcie zostaje wytworzona heksoza – 1,6-bisfosfofruktoza. Może ona być łatwo przekształcona w glukozę. Większość powstałych w fazie redukcji fosfotrioz nie jest przekształcana w glukozę lecz przechodzi do kolejnego etapu cyklu Calvina[10].

Faza regeneracyjna (regeneracji)

W tej fazie z aldehydu 3-fosfoglicerynowego i jego izomeru fosfodihydroksyacetonu odtwarzana jest w wyniku wielu reakcji chemicznych 1,5-bisfosforybuloza. Kluczowymi enzymami biorącymi udział w przekształcaniu węglowodanów są aldolaza i trasketolaza[11]. Aldolaza katalizuje reakcję kondensacji aldolowej fosfodihydroksyacetonu z aldehydem. Po połączeniu obu cząsteczek powstaje fruktozo-1,6-bisfosforan. Po odłączeniu jednej z reszt fosforanowych powstaje fruktozo-6-fosforan[12]. Związek ten łatwo może zostać przekształcony w glukozo-6-fosforan lub glukozo-1-fosforan i posłużyć do syntezy skrobi. Jednak aby cykl Calvina mógł zachodzić konieczne jest wykorzystanie cześć fruktozo-6-fosforanu do odtworzenia rybulozo-1,5-bisfosforanu. Transketolaza jest enzymem zdolnym do przeniesienie jednostki dwuwęglowej z ketozy na aldozę. Jednostka ta jest pobierana z fruktozo-6-fosforanu i przyłączana do cząsteczki aldehydu 3-fosfoglicerynowego. W efekcie odłączenie jednostki dwuwęglowej powstaje erytrozo-4-fosforan, a z aldehydu powstaje pięciowęgolwy cukier – ksylulozo-5-fosforan. Związek ten przekształcany jest do rybulozo-5-fosforanu przez epimerazę fosfopentozową. Erytrozo-4-fosforan zostaje połączona z fosfodihydroksyacetonem w kolejnej reakcji katalizowanej przez aldolazę. Produktem reakcji jest cukier siedmioęglowy – sedoheptulozo-1,7-bisfosforan. Jest on dawcą kolejnej jednostki dwuwęglowej przenoszonej przez transketolazę na aldehyd 3-fosfoglicerynowy. Jednak przed przeniesieniem od sedoheptulozo-1,7-bisfosforanu odłączana jest reszta fosforanowa w pozycji 1[13]. Reakcję hydrolizy katalizuje fosfataza sedoheptulozo-1,7-bisfosforanowa. Produktami reakcji katalizowanej przez transketolazę są dwa cukry pięciowęglowe, rybozo-5-fosforan będący pozostałością siedmiowęglowego węglowodanu i ksylulozo-5-fosforan. Ten ostatni przekształcany jest przez izomerazę fosfopentozową do rybulozo-5-fosforanu. Ostatecznym produktem wymienionych reakcji jest więc zawsze pięciowęgolwy rybulozo-5-fosforan. W celu odtworzenia związku będącego akceptorem CO2 cukier zostaje ufosforylowany w pozycji 1 przez kinazę fosforybulozy. Podczas fosforylacji zostaje zużyta cząsteczka ATP, a produktem jest pierwszy związek cyklu – rybulozo-1,5-bisfosforan[10].

Pierwszy z kluczowych enzymów, aldolaza, przenosi jednostki trójwęglowe fosforanu dihydroksyacetonu dzięki wiązaniu grupy karbonylowej ketozy do ε-aminowej reszty lizyny, w centrum aktywnym enzymu. Połączenie z grupą aminową ma charakter zasady Schiffa. Do związanej ketozy przyłączany jest substrat aldozowy.

Reakcje katalizowane przez aldolazę i transketolazę są reakcjami odwracalnymi i mogą być wykorzystane w rozkładzie heksoz, co ma miejsce w cytozolu gdzie zachodzi szereg reakcji odwrotnych w stosunku do fazy regeneracji nazywanych szlakiem pentozofosforanowym[14].

W wyniku cyklu Calvina-Bensona zużywane są wytworzone w fazie jasnej ATP i NADPH, a ich energia magazynowana jest w postaci wiązań wytwarzanych w cyklu cukrów[10].

Regulacja cyklu Calvina

Zachodzenie cyklu umożliwiającego wytworzenie związków organicznych z CO2. W celu precyzyjnej koordynacji fazy świetlnej z reakcjami cyklu Calvina organizmy fotosyntetyzujące posiadają mechanizmy kontrolne. Enzymy cyklu są aktywowane w wyniku wzrostu pH stromy wzrostu stężenia jonów Mg2+, NADPH oraz zredukowanej ferredoksyny[15].

Zmiany stężenia jonów

W wyniku zachodzenia fazy świetlnej fotosyntezy jony wodorowe ze stromy przenoszone są do wnętrza tylakoidów. Obniżenie pH stromy chloroplastów ułatwia powstawanie karbaminianu, który przyłączany jest do RuBisCO powodując aktywację enzymu[16]. Przenoszenie protonów przez błony tylakoidów wiąże się z powstawaniem różnicy potencjałów w poprzek błony. Jest ona częściowo kompensowana przez przepływ jonów Mg2+ z wnętrza tylakoidów do stromy. Jony magnezu są drugim składnikiem niezbędnym do przeprowadzenia reakcji przez karboksylazę RuBP[17][18].

Tioredoksyna

Tioredoksyna to niewielkie białko o masie 12 kDa obecne w stromie chloroplastów[19]. Białko zawiera sąsiadujące ze sobą reszty cysteiny, które mogą znajdować się w formie utlenionej tworząc mostek dwusiarczkowy lub w formie zredukowanej, tiolowe[20]. Chociaż sama tioredoksyna nie jest enzymem cyklu Calvina może ona służyć jako reduktor dla enzymów cyklu[21]. Jedynie zredukowane formy enzymów wykazują aktywność. Aktywacja, następuje na świetle, na skutek przeniesienia elektronów z ferredoksyny na tioredoksynę w reakcji katalizowanej przez reduktazę ferredoksyna-tioredoksyna co prowadzi do zerwania mostku dwusiarczkowego, i następnie na enzymy katalizujące reakcje asymilacji CO2[22].

Tworzenie kompleksów enzymów

W ciemności enzymy cyklu ulegają dezaktywacji. Odbywa się to poprzez połączenie kinazy fosforybulozy i dehydrogenazy aldehydu 3-fosfoglicerynowego za pośrednictwem niewielkiego białka o nazwie CP12[23]. Kompleks złożony z dwóch enzymów i białka CP12 nie wykazuje aktywności[24]. Rozpad kompleksu następuje po zredukowaniu kinazy fosforybulozy przez tioredoksynę i przyłączenie do nieaktywnego kompleksy NADPH. Do rozdzielenie enzymów dochodzi na świetle gdy stężenie NADPH w stromie wzrasta na skutek zachodzenia reakcji fazy świetlnej[25].

Historia badań

Badania mechanizmów fotosyntetycznej asymilacji CO2 rozpoczął Samuel Ruben w roku 1939, stosując początkowo izotop węgla 11C[26][27]. Badania ułatwiło odkrycie wraz z Martinem Kamenem izotopu węgla 14C[28]. Jednak nagła śmierć Samuela Rubena spowodowała przerwanie badań w roku 1943. Zostały one wznowione w roku 1945 przez Earnesta O. Lawrenca kierującego University of California Radiation Laboratory, który powierzył Melvinowi Calvinowi stworzenie grupy zajmującej się badaniami chemicznymi i biochemicznymi przy użyciu radioizotopów. Do kierowania podgrupą badającą fotosyntezę został wyznaczony Andrew Benson[29]. Po zakończeniu II wojny światowej do grupy badającej przebieg fotosyntezy dołączył James A. Bassham[30].

Zobacz też

  1. ↑ Tabita F. R.. Microbial ribulose 1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase: A different perspective. „Photosynthesis Research”, s. 1-28, 1999. 
  2. ↑ Simova-Stoilova L., Stoyanova Z. , Demirevska-Kepova K.. ONTOGENIC CHANGES IN LEAF PIGMENTS, TOTAL SOLUBLE PROTEIN AND RUBISCO IN TWO BARLEY VARIETIES IN RELATION TO YIELD. „BULG. J. PLANT PHYSIOL.”, s. 15–24, 2001. 
  3. ↑ Spreitzer R. J.. Questions about the complexity of chloroplast ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase. „Photosynthesis Research”, s. 29-42, 1999. 
  4. ↑ Kobayashi H., Takabe T., Nishimura M., Akazawa T. Role of the large and small subunits of ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase in the activation by CO2 and Mg2+.. „Journal of biochemistry”, s. 923–30, kwiecień 1979. PMID: 37245. 
  5. ↑ Spreitzer RJ. Role of the small subunit in ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase.. „Archives of biochemistry and biophysics”, s. 141–9, czerwiec 2003. PMID: 12781765. 
  6. ↑ Ott CM., Smith BD., Portis AR., Spreitzer RJ. Activase region on chloroplast ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase. Nonconservative substitution in the large subunit alters species specificity of protein interaction.. „The Journal of biological chemistry”, s. 26241–4, sierpień 2000. DOI: 10.1074/jbc.M004580200. PMID: 10858441. 
  7. ↑ Salvucci M. E. , Ogren W. L.. The mechanism of Rubisco activase: Insights from studies of the properties and structure of the enzyme. „Photosynthesis Research”, s. 1-11, 1996. 
  8. ↑ Parry MA., Andralojc PJ., Mitchell RA., Madgwick PJ., Keys AJ. Manipulation of Rubisco: the amount, activity, function and regulation.. „Journal of experimental botany”, s. 1321–33, maj 2003. PMID: 12709478. 
  9. ↑ Pierce J., Tolbert NE., Barker R. Interaction of ribulosebisphosphate carboxylase/oxygenase with transition-state analogues.. „Biochemistry”, s. 934–42, marzec 1980. PMID: 7356969. 
  10. ↑ a b c Lincoln Taiz, Eduardo Zeiger: Plant physiology. Sunderland, MA: Sinauer Associates, 2006, s. 145-169. ISBN 978-0-87893-856-8.
  11. ↑ Raines CA. The Calvin cycle revisited.. „Photosynthesis research”, s. 1–10, 2003. DOI: 10.1023/A:1022421515027. PMID: 16245089. 
  12. ↑ Marques IA., Ford DM., Muschinek G., Anderson LE. Photosynthetic carbon metabolism in isolated pea chloroplasts: metabolite levels and enzyme activities.. „Archives of biochemistry and biophysics”, s. 458–66, luty 1987. PMID: 3813547. 
  13. ↑ Wolosiuk RA., Ballicora MA., Hagelin K. The reductive pentose phosphate cycle for photosynthetic CO2 assimilation: enzyme modulation.. „The FASEB journal : official publication of the Federation of American Societies for Experimental Biology”, s. 622–37, maj 1993. PMID: 8500687. 
  14. ↑ Kruger NJ., von Schaewen A. The oxidative pentose phosphate pathway: structure and organisation.. „Current opinion in plant biology”, s. 236–46, czerwiec 2003. PMID: 12753973. 
  15. ↑ Wolosiuk RA., Ballicora MA., Hagelin K. The reductive pentose phosphate cycle for photosynthetic CO2 assimilation: enzyme modulation.. „The FASEB journal : official publication of the Federation of American Societies for Experimental Biology”, s. 622–37, maj 1993. PMID: 8500687. 
  16. ↑ Gutteridge S.. Limitations of the primary events of CO2 fixation in photosynthetic organisms: the structure and mechanism of rubisco. „Biochem Biophys Acta.”, s. 1–14, 1990. 
  17. ↑ Whitman WB., Martin MN., Tabita FR. Activation and regulation of ribulose bisphosphate carboxylase-oxygenase in the absence of small subunits.. „The Journal of biological chemistry”, s. 10184–9, październik 1979. PMID: 114521. 
  18. ↑ Liang C., Xiao W., Hao H., Xiaoqing L., Chao L., Lei Z., Fashui H. Effect of Mg2+ on the structure and function of ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase.. „Biological trace element research”, s. 249–57, marzec 2008. DOI: 10.1007/s12011-007-8050-2. PMID: 17968513. 
  19. ↑ Lemaire SD., Michelet L., Zaffagnini M., Massot V., Issakidis-Bourguet E. Thioredoxins in chloroplasts.. „Current genetics”, s. 343–65, czerwiec 2007. DOI: 10.1007/s00294-007-0128-z. PMID: 17431629. 
  20. ↑ Schurmann P., Jacquot JP. PLANT THIOREDOXIN SYSTEMS REVISITED.. „Annual review of plant physiology and plant molecular biology”, s. 371–400, czerwiec 2000. DOI: 10.1146/annurev.arplant.51.1.371. PMID: 15012197. 
  21. ↑ Trost P., Fermani S., Marri L., Zaffagnini M., Falini G., Scagliarini S., Pupillo P., Sparla F. Thioredoxin-dependent regulation of photosynthetic glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase: autonomous vs. CP12-dependent mechanisms.. „Photosynthesis research”, s. 263–75, wrzesień 2006. DOI: 10.1007/s11120-006-9099-z. PMID: 17031544. 
  22. ↑ Schürmann P., Buchanan BB. The ferredoxin/thioredoxin system of oxygenic photosynthesis.. „Antioxidants & redox signaling”, s. 1235–74, lipiec 2008. DOI: 10.1089/ars.2007.1931. PMID: 18377232. 
  23. ↑ Graciet E., Lebreton S., Gontero B. Emergence of new regulatory mechanisms in the Benson-Calvin pathway via protein-protein interactions: a glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase/CP12/phosphoribulokinase complex.. „Journal of experimental botany”, s. 1245–54, maj 2004. DOI: 10.1093/jxb/erh107. PMID: 15047759. 
  24. ↑ Howard TP., Metodiev M., Lloyd JC., Raines CA. Thioredoxin-mediated reversible dissociation of a stromal multiprotein complex in response to changes in light availability.. „Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America”, s. 4056–61, marzec 2008. DOI: 10.1073/pnas.0710518105. PMID: 18322016. 
  25. ↑ Wedel N., Soll J. Evolutionary conserved light regulation of Calvin cycle activity by NADPH-mediated reversible phosphoribulokinase/CP12/ glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase complex dissociation.. „Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America”, s. 9699–704, sierpień 1998. PMID: 9689144. 
  26. ↑ Ruben S. , Kamen M. D. , Hassid W. Z. , Devault D. C.. PHOTOSYNTHESIS WITH RADIO-CARBON. „Science”, s. 570 - 571, 1939. DOI: 10.1126/science.90.2346.570. 
  27. ↑ Pennazio S. Photosynthesis: a short history of some modern experimental approaches.. „Rivista di biologia”. s. 73–86. PMID: 12852175. 
  28. ↑ Ruben S., Kamen M. D.. Long-Lived Radioactive Carbon: C14. „Physical Review”, s. 349-354, 1941. DOI: 10.1103/PhysRev.59.349. 
  29. ↑ Benson AA. Following the path of carbon in photosynthesis: a personal story.. „Photosynthesis research”, s. 29–49, 2002. DOI: 10.1023/A:1020427619771. PMID: 16245101. 
  30. ↑ Bassham JA. Mapping the carbon reduction cycle: a personal retrospective.. „Photosynthesis research”, s. 35–52, 2003. DOI: 10.1023/A:1024929725022. PMID: 16228564. 

Bibliografia

Szablon:Bibliografia start

  1. Jan Kopcewicz, Stanisław Lewak, Halina Gabryś: Fizjologia roślin. Warszawa: Wydaw. Naukowe PWN, 2002. ISBN 83-01-13753-3.

Szablon:Bibliografia stop

Źródło: „https://pl.wikipedia.org/w/index.php?title=Cykl_Calvina&oldid=16559077”