Dehydrogenaza homoserynowa

Z Wikipedii, wolnej encyklopedii
Skocz do: nawigacja, szukaj

Dehydrogenaza homoserynowa (E.C. 1.1.1.3.) – enzym katalizujący reakcję:

L-homoseryna + NAD(P) ↔ 4-semialdehyd L-asparaginowy + NAD(P)H + H+

W reakcji akceptorem równoważników redukcyjnych może więc być zarówno dinukleotyd nikotynamidoadeninowy, jak i jego fosforan.

Enzym klasyfikuje się w obrębie oksydoreduktaz, a dokładniej tych utleniających grupę CH-OH przy użyciu NAD+ lub NADP+.

Dla nazwania enzymu używa się skrótów HSD albo HSDH.

Oksydoreduktaza ta bierze udział w biosyntezie aminokwasów takich lizyna (będąca dla człowieka aminokwasem egzogennym) oraz w metabolizmie glicyny, seryny i treoniny.

Zaproponowano 4 struktury przestrzenne dla cząsteczki.

Bibliografia[edytuj | edytuj kod]

  • Black S, Wright NG. Homoserine dehydrogenase. „J. Biol. Chem”. 213 (1), s. 51–60, 1955. PMID: 14353905 (ang.). 
  • Starnes WL, Munk P, Maul SB, Cunningham GN, Cox DJ, Shive W. Threonine-sensitive aspartokinase-homoserine dehydrogenase complex, amino acid composition, molecular weight, and subunit composition of the complex. „Biochemistry”. 11 (5), s. 677–87, 1972. DOI: 10.1021/bi00755a003. PMID: 4551091 (ang.). 
  • Veron M, Falcoz-Kelly F, Cohen GN. The threonine-sensitive homoserine dehydrogenase and aspartokinase activities of Escherichia coli K12. The two catalytic activities are carried by two independent regions of the polypeptide chain. „Eur. J. Biochem”. 28 (4), s. 520–7, 1972. DOI: 10.1111/j.1432-1033.1972.tb01939.x. PMID: 4562990 (ang.).