Glikozylofosfatydyloinozytol

Z Wikipedii, wolnej encyklopedii
Skocz do: nawigacja, szukaj

Glikozylofosfatydyloinozytol, glikofosfatydyloinozytol, GPIglikolipid służący w komórce do potranslacyjnej modyfikacji białek. Doczepia się on do końca C białek. Białka takie nazywa się „zakotwiczonymi przez glikozylofosfatydyloinozytol” (ang. GPI-anchored).

Kotwica glikozylofosfatydyloinozytolowa składa się z hydrofobowego fosfatydyloinozytolu, połączonego z C-końcowym aminokwasem białka za pośrednictwem łącznika (ang. linker) cukrowego (glukozoamina i mannoza połączone z grupą fosforanową etanoloaminy fosfatydyloinozytolu). Z kolei dwie reszty kwasów tłuszczowych, będących podstawnikami pierścienia fosfatydyloinozytolu, kotwiczą strukturę (białko) w błonach biologicznych.

Modyfikacja białek motywem glikozylofosfatydyloinozytolowym ma miejsce w siateczce śródplazmatycznej. Białko początkowo utrzymywane jest w błonie hydrofobowym końcem C, który zostaje odcięty przez odpowiednią proteazę i zamieniony na glikozylofosfatydyloinozytol, przejmujący funkcję kotwiczenia białka. Kotwiczenie za pośrednictwem GPI różni się od utrzymywania białka w błonie hydrofobowym motywem peptydowym (por. białka integralne i białka zakotwiczone). Glikozylofosfatydyloinozytol może ulec cięciu przez fosfolipazy: fosfolipazę C[1] oraz swoistą dla niego fosfolipazę D[2], co powoduje regulowane uwalnianie białek z błony i pełni rolę w przekazywaniu i generowaniu sygnałów komórkowych[3].

Białka zakotwiczone motywem GPI są związane z tratwami lipidowymi[4].

Defekty kotwic glikozylofosfatydyloinozytolowych skutkują rzadkim schorzeniem: napadową nocną hemoglobinurią[5][6].

Przypisy

  1. F.J. Sharom, M.T. Lehto. Glycosylphosphatidylinositol-anchored proteins: structure, function, and cleavage by phosphatidylinositol-specific phospholipase C. „Biochem Cell Biol”. 80. 5, s. 535–49, 2002. PMID: 12440695. 
  2. K.S. Huang, S. Li, M.G. Low. Glycosylphosphatidylinositol-specific phospholipase D. „Methods Enzymol”. ;197, s. 567–75, 1991. PMID: 1646941. 
  3. F.J. Sharom, G. Radeva. GPI-anchored protein cleavage in the regulation of transmembrane signals. „Subcell Biochem”. 37, s. 285–315, 2004. PMID: 15376625. 
  4. V. Sangiorgio, M. Pitto, P. Palestini, M. Masserini. GPI-anchored proteins and lipid rafts. „Ital J Biochem”. 2 (53), s. 98–111, lipiec 2005. PMID: 15646015. 
  5. C.E. van der Schoot, T.W. Huizinga, E.T. van't Veer-Korthof, R. Wijmans, J. Pinkster, A.E. von dem Borne. Deficiency of glycosyl-phosphatidylinositol-linked membrane glycoproteins of leukocytes in paroxysmal nocturnal hemoglobinuria, description of a new diagnostic cytofluorometric assay.. „Blood”. Nov 1;76. 9, s. 1853–9, 1990. PMID: 2145990. 
  6. J. Nishimura, Y. Kanakura. [Paroxysmal nocturnal hemoglobinuria (PNH)]. „Nippon Rinsho”. 3 (66), s. 490–6, marzec 2008. PMID: 18330025. 

Bibliografia[edytuj]

  • D. Brown, G.L. Waneck. Glycosyl-phosphatidylinositol-anchored membrane proteins. „J Am Soc Nephrol”. 4 (3), s. 895–906, październik 1993. PMID: 1450366. 
  • H. Ikezawa. Glycosylphosphatidylinositol (GPI)-anchored proteins. „Biol Pharm Bull”. 4 (25), s. 409–17, kwiecień 2002. PMID: 11995915.