Chemia bioorganometaliczna

Z Wikipedii, wolnej encyklopedii
Skocz do: nawigacja, szukaj

Chemia bioorganometaliczna – nauka zajmująca się badaniem związków aktywnych biologicznie, które zawierają atomy węgla bezpośrednio związane z atomami metalu. Dyscyplina ta jest bezpośrednio związana z chemią metaloorganiczną, chemią bioorganiczną i chemią medyczną.

Do naturalnie występujących związków organometalicznych należą niektóre enzymy i białka sensoryczne. Obecnie otrzymuje się wiele syntetycznych analogów tych związków, które znajdują zastosowanie w medycynie oraz obrazowaniu biologicznym.[1][2].

Naturalnie występujące związki bioorganometaliczne[edytuj | edytuj kod]

Enzymy[edytuj | edytuj kod]

Cyjanokobalamina, nazywana także witaminą B12, jest reprezentatywnym przykładem związku bioorganometalicznego. Stanowi ona kofaktor wielu enzymów zaangażowanych w tworzenie wiązań C-C oraz C-H.

Istnieje kilka bioorganometalicznych enzymów wykorzystujących jako substrat tlenek węgla. Jednym z nich jest dehydrogeneza tlenku węgla (CODH), która bierze udział w biosyntezie acetylokoenzymu A. CODH współpracuje z innym białkiem enzymatycznym - syntazą acetyloCoA (ACS), oba wyżej wspomniane białka tworzą tetrameryczny kompleks, w którym zachodzi transport cząsteczki CO przez tunel w cząsteczce białka, natomiast grupa metylowa jest dostarczana przez zmetylowaną kobalaminę[3].

Hydrogenazy są przez niektórych badaczy klasyfikowane jako związki bioorganometaliczne, ponieważ w centrum aktywnym występuje wiązanie Fe-CO, jednak CO nie pełni aktywnej roli w przebiegu reakcji[4]. Hydrogenazy zawierające jedynie Fe2(μ-CO)2(CN)2 w centrum aktywnym, związanym z klastrem 4Fe4S poprzez mostowy siarczek. Natomiast centrum aktywne hydrogenaz posiadających Fe oraz Ni zawierają (NC)2(OC)Fe(μ-SR)2Ni(SR)2, gdzie skrót SR oznacza cysteinyl[5]. Hydrogenazy nie zawierające centrów żelazowo-siarkowych posiadają centrum aktywne o niezdeterminowanej dokładnie budowie.

Białka przekazujące sygnały[edytuj | edytuj kod]

Niektóre czynniki transkrypcyjne zawierające Ni i Fe są zdolne do detekcji i wiązania cząsteczkowe wodoru H2.

Białka zawierające Cu mogą wiązać i wykrywać etylen, stanowiący hormon roślinny odpowiedzialny m.in. za odpadanie liści oraz dojrzewanie owoców. Inhibitorem etylen jest cyklopropan i jego proste pochodne, które blokują centrum aktywne białek wykrywających etylen.

Tlenek węgla jest wiązany przez niektóre czynniki transkrypcyjne zawierające kowalencyjne przyłączone porfiryny.

Zobacz także[edytuj | edytuj kod]

Przypisy

  1. Astrid Sigel, Helmut Sigel and Roland K.O. Sigel: Metal-carbon bonds in enzymes and cofactors. 2009, seria: Metal Ions in Life Sciences. ISBN 978-1-84755-915-9.
  2. Synthetic Models for Bioorganometallic Reaction Centers, G. Jaouen; Wiley-VCH: Weinheim, 2005.
  3. Jeremy M. Berg, Lubert Stryer, John L. Tymoczko.: Biochemia wyd III. 2007. ISBN 978-83-01-14379-4.
  4. Cammack, R.; Frey, M. and Robson, R., Hydrogen as a Fuel: Learning from Nature, Taylor & Francis: London, 2001.
  5. Volbeda, A. and Fontecilla-Camps, J. C., "The Active Site and Catalytic Mechanism of NiFe Hydrogenases", Dalton Transactions, 2003, 4030-4038.

Linki zewnętrzne[edytuj | edytuj kod]