Cysteina

Z Wikipedii, wolnej encyklopedii
Skocz do: nawigacji, wyszukiwania
L-Cysteina
L-Cysteina L-Cysteina
L-Cysteina
Nazewnictwo
Ogólne informacje
Wzór sumaryczny C3H7NO2S
Masa molowa 121,16 g/mol
Identyfikacja
Numer CAS 52-90-4
PubChem 5862[4]
Jeżeli nie podano inaczej, dane dotyczą
stanu standardowego (25 °C, 1000 hPa)

Cysteina (skrót: Cys) – organiczny związek chemiczny z grupy endogennych aminokwasów kodowanych, wchodzi w skład wielu białek. Wraz z homocysteiną i metioniną tworzy grupę aminokwasów siarkowych (cysteina jest najprostszym z nich)[3].

Budowa cząsteczki[edytuj | edytuj kod]

Cząsteczka cysteiny zawiera grupę tiolową (–SH), dzięki której jest zdolna do tworzenia mostków disiarczkowych – jednego z czynników wpływających na trzeciorzędową strukturę białek. Obecność grupy tiolowej przy trzecim atomie węgla (β) ma wpływ na konfigurację absolutną centrum stereogenicznego cząsteczki, które przyjmuje konfigurację R dla naturalnie występującego izomeru szeregu L. Cysteina jest jedynym spośród 20 naturalnie występujących L-aminokwasów biogennych o konfiguracji absolutnej R atomu węgla α. Pozostałe aminokwasy biogenne mają konfigurację S na tym atomie węgla.

Występowanie[edytuj | edytuj kod]

Cysteina występuje głównie w białkach zbóż oraz kukurydzy.

Biosynteza[edytuj | edytuj kod]

Aminokwas ten powstaje w reakcji transsulfurylacji (przeniesienia atomu) siarki z metioniny na serynę z udziałem cząsteczki ATP.

Właściwości[edytuj | edytuj kod]

W produktach żywnościowych cysteina i metionina mogą się utleniać do sulfoksydu i sulfonu metioniny oraz do kwasu cysteinowego (tj. 3-sulfoalaniny).

Znaczenie biologiczne[edytuj | edytuj kod]

Cysteina po dekarboksylacji jako cysteamina znajduje się w koenzymie A, a jej grupa tiolowa jest grupą czynną tego koenzymu, biorącego udział w wielu rekcjach, m.in. w przenoszeniu dwuwęglowych grup acylowych, w biosyntezie kwasów tłuszczowych, a także licznych estrów i amidów oraz w przemianach katabolicznych.

Cysteina wchodzi w skład tripeptydu glutationu (γ-glutamylo-cysteinylo-glicyny), w którym jej grupa tiolowa jest grupą czynną w reakcjach redoks. Utlenienie i dekarboksylacja cysteiny prowadzi do powstania tauryny wchodzącej w skład soli kwasów żółciowych.

Zastosowanie[edytuj | edytuj kod]

Dostosowanie zawartości aminokwasów niezbędnych w dawce do zapotrzebowania (zbilansowanie aminokwasów) dotyczy zazwyczaj czterech z nich: lizyny, metioniny (lub metioniny + cysteiny), treoniny i tryptofanu. Niedostateczną ilość jednego lub paru z tych aminokwasów w paszy dla zwierząt hodowlanych uzupełnia się, podwyższając poziom białka lub dodając preparaty aminokwasów krystalicznych (czystych).

Polskie normy żywienia świń zalecają stosunek lizyny do metioniny z cysteiną, treoniny i do tryptofanu jak 100:60:62:18. W żywieniu trzody chlewnej w Stanach Zjednoczonych zalecany stosunek tych aminokwasów wynosi odpowiednio: 100:57:66:18 (NRC, 1998, żywienie do woli)[5].

Jej pochodna N-acetylocysteina jest wykorzystywana w medycynie przy zatruciach paracetamolem i jako środek mukolityczny (ułatwiający odkrztuszanie) np. w mukowiscydozie albo rozedmie.

Przypisy[edytuj | edytuj kod]

  1. 1,0 1,1 1,2 1,3 Cysteina (pol.). Karta charakterystyki produktu Sigma-Aldrich dla Polski. [dostęp 2011-06-22].
  2. Cysteina (ang.). Karta charakterystyki produktu Sigma-Aldrich dla Stanów Zjednoczonych. [dostęp 2011-06-22].
  3. 3,0 3,1 Podręczny słownik chemiczny. Romuald Hassa, Janusz Mrzigod, Janusz Nowakowski (redaktorzy). Wyd. I. Katowice: Videograf II, 2004, s. 85. ISBN 8371832400.
  4. Cysteina – podsumowanie (ang.). PubChem Public Chemical Database.
  5. Żywienie zwierząt i paszoznawstwo. Dorota Jamroz (red.). T. 1: Fizjologiczne i biochemiczne podstawy żywienia zwierząt.