Cysteina

L-Cysteina
Nazewnictwo
Nomenklatura systematyczna (IUPAC) kwas (2R)-2-amino-3-sulfanylopropanowy
Inne nazwy i oznaczenia kwas (2R)-2-amino-3-merkaptopropanowy kwas 2-amino-3-tiopropanowy skrót: Cys
Ogólne informacje
Wzór sumaryczny	C3H7NO2S
Masa molowa	121,16 g/mol
SMILES C(C(C(=O)O)N)S
Identyfikacja
Numer CAS	52-90-4
PubChem	5862
Właściwości Temperatura topnienia 220 °C (rozkład) Punkt izoelektryczny 5,05
Niebezpieczeństwa MSDS Zewnętrzne dane MSDS Zagrożenia (GHS) Uwaga Zwroty H H302 Zwroty EUH brak zwrotów EUH Zwroty P brak zwrotów P Zagrożenia (UE) Szkodliwy (Xn) Zwroty R R22 Zwroty S brak zwrotów S NFPA 704 0 1 0   Numer RTECS HA1600000 Dawka śmiertelna LD50 1890 mg/kg (szczur, doustnie)
Jeżeli nie podano inaczej, dane dotyczą stanu standardowego (25 °C, 1000 hPa)

Cysteina (skrót: Cys) – organiczny związek chemiczny zaliczany do grupy endogennych aminokwasów kodowanych, wchodzi w skład wielu białek. Wraz z homocysteiną i metioniną tworzy grupę aminokwasów siarkowych (cysteina jest najprostszym z nich).

Budowa cząsteczki

Cząsteczka cysteiny zawiera grupę tiolową (–SH), dzięki której jest zdolna do tworzenia mostków siarczkowych – jednego z czynników wpływających na trzeciorzędową strukturę białek.

Występowanie

Cysteina występuje głównie w białkach zbóż oraz kukurydzy.

Biosynteza

Aminokwas ten powstaje w reakcji transsulfurylacji (przeniesienia atomu) siarki z metioniny na serynę z udziałem cząsteczki ATP.

Właściwości

Grupa tiolowa (–SH) bardzo łatwo ulega utlenianiu (nawet pod wpływem powietrza), zwłaszcza w roztworach zasadowych (jest to reakcja odwracalna). W jej wyniku powstaje cystyna – dimer cysteiny, połączony mostkiem dwusiarczkowym (ważnym czynnikiem do tworzenia trzeciorzędowej struktury białek).

W produktach żywnościowych cysteina i metionina mogą się utleniać do sulfoksydu i sulfonu metioniny oraz do kwasu cysteinowego (tj. 3-sulfoalaniny).

Znaczenie biologiczne

Ten aminokwas pełni w organizmie m.in. funkcję ochronną, gdyż wiąże on wiele substancji trujących (np. cyjanki, jony metali ciężkich).

Cysteina po dekarboksylacji jako cysteamina znajduje się w koenzymie A, a jej grupa tiolowa jest grupą czynną tego koenzymu, biorącego udział w wielu rekcjach, m.in. w przenoszeniu dwuwęglowych grup acylowych, w biosyntezie kwasów tłuszczowych, a także licznych estrów i amidów oraz w przemianach katabolicznych.

Cysteina wchodzi w skład tripeptydu glutationu (γ-glutamylo-cysteinylo-glicyny), w którym jej grupa tiolowa jest grupą czynną w reakcjach redoks. Utlenienie i dekarboksylacja cysteiny prowadzi do powstania tauryny wchodzącej w skład soli kwasów żółciowych.

Zastosowanie

Dostosowanie zawartości aminokwasów niezbędnych w dawce do zapotrzebowania (zbilansowanie aminokwasów) dotyczy zazwyczaj czterech z nich: lizyny, metioniny (lub metioniny + cysteiny), treoniny i tryptofanu. Niedostateczną ilość jednego lub paru z tych aminokwasów w paszy dla zwierząt hodowlanych uzupełnia się, podwyższając poziom białka lub dodając preparaty aminokwasów krystalicznych (czystych).

Polskie normy żywienia świń zalecają stosunek lizyny do metioniny z cysteiną, treoniny i do tryptofanu jak 100:60:62:18. W żywieniu trzody chlewnej w Stanach Zjednoczonych zalecany stosunek tych aminokwasów wynosi odpowiednio: 100:57:66:18 (NRC, 1998, żywienie do woli).

Jej pochodna N-acetylocysteina jest wykorzystywana w medycynie przy zatruciach paracetamolem i jako środek mukolityczny (ułatwiający odkrztuszanie) np. w mukowiscydozie albo rozedmie.