Dehydrogenaza alkoholowa

Z Wikipedii, wolnej encyklopedii
Skocz do: nawigacja, szukaj
Dehydrogenaza alkoholowa
LADH (wątrobowa dehydrogenaza alkoholowa)

Dehydrogenaza alkoholowa (EC 1.1.1.1[1]) – enzym z grupy oksydoreduktaz przyspieszający przekształcanie się aldehydu octowego w etanol lub odwrotnie. Może także katalizować podobne przemiany innych alkoholi i odpowiadających im aldehydów i ketonów.

Enzym ten odgrywa podstawową rolę w fermentacji alkoholowej, która jest formą oddychania beztlenowego, a także w detoksykacji alkoholu. To właśnie stężenie tego enzymu w organizmie ma decydujący wpływ na osobniczą odporność na zamroczenie alkoholowe. Osoby z dużym jego stężeniem są określane jako mające „mocną głowę”, gdyż mogą wypić więcej etanolu i wciąż zachowywać umiarkowaną przytomność umysłu. Ze względu na to, że proces ten prowadzi do powstania aldehydu octowego, który jest bardziej toksyczny od etanolu, osoby z „mocną głową”, płacą za tę cechę silniejszym kacem, większą tendencją do zapadania na alkoholizm i mają większe prawdopodobieństwo zachorowania na marskość wątroby.

Dehydrogenaza alkoholowa występuje bardzo powszechnie – w komórkach bakterii, grzybów, zwierząt i roślin. Współdziała z cząsteczką NAD+
lub NADH jako koenzymem. W reakcji utleniania etanolu do aldehydu octowego, NAD+ redukowany jest do NADH[2]::

Odwracalne utlenianie etanolu do acetaldehydu

W centrum katalitycznym najlepiej poznanych form tego białka u drożdży i ludzi występuje też atom cynku. U owadów enzym ten nie zawiera żadnego metalu, a u bakterii zawiera żelazo. W międzynarodowej klasyfikacji enzymów dehydrogenaza zaliczana jest do klasy oksydoreduktaz i ma numer EC. 1.1.1.1.

Przypisy

  1. Numer EC 1.1.1.1 w bazie Enzyme nomenclature database
  2. Publikacja w otwartym dostępie – możesz ją przeczytać V. V. Mootha i inni, Marked reduction of alcohol dehydrogenase in keratoconus corneal fibroblasts, „Molecular Vision”, 15, 2009, s. 706–712, ISSN 1090-0535, PMID19365573, PMCIDPMC2666775 [dostęp 2017-07-04].