Glikoproteiny

Z Wikipedii, wolnej encyklopedii
Skocz do: nawigacji, wyszukiwania
Grupa oligosacharydowa związana kowalencyjnie wiązaniem N-glikozydowym z asparaginą.

Glikoproteinybiałka zawierające związane kowalencyjnie, z reguły liczne, oligosacharydy o łańcuchu prostym, czasem rozgałęzionym, złożonym zwykle z 2-10 reszt monosacharydu (z reguły są zbudowane z N-acetyloheksozaminy, galaktozy lub mannozy, a rzadziej z glukozy). Dołączanie sacharydów następuje po pełnej syntezie łańcucha polipeptydowego w ramach tzw. modyfikacji potranslacyjnej (glikozylacja jest najpowszechniejszą formą modyfikacji potranslacyjnej[1]). Glikoproteiny są szeroko rozpowszechnione u roślin i zwierząt, gdzie stanowią składniki cieczy ustrojowych i białek błonowych. Głównymi przedstawicielami są liczne enzymy (np. hydrolaza acetylocholiny, glukoamylaza), hormony białkowe, białka surowicy (α-glikoproteina plazmy krwi), wszystkie przeciwciała i substancje grupowe krwi. Zawartość sacharydów w glikoproteinach waha się w granicach od 3% (albumina jaja) do 50% (albumina gruczołu podszczękowego). Podstawowa funkcja glikoprotein to ochrona przed proteolizą oraz zlepianie i "smarowanie" powierzchni faz. Są one również odpowiedzialne za rozpoznawanie ciał obcych (przeciwciała) oraz własnych specyficznie pasujących elementów, np. znamię słupka i powierzchnia pyłku u roślin, szczepy bakterii Rhizobium i powierzchnia korzenia (lektyny). Stanowią też podstawowy składnik substancji grupowych krwi oraz licznych receptorów występujących na powierzchni komórki.

Przykładowe glikoproteiny[edytuj | edytuj kod]

Zobacz też[edytuj | edytuj kod]

Przypisy

  1. P.C. Turner: Biologia molekularna. Krótkie wykłady. Warszawa: Wydawnictwo Naukowe PWN, 1999, s. 12-13. ISBN 83-01-12938-X.

Bibliografia[edytuj | edytuj kod]

Jerzy Kączkowski: Podstawy biochemii. Warszawa: Wydawnictwa Naukowo-Techniczne, 2009. ISBN 978-83-204-3497-2.