Kompleks cytochromów b6f

Z Wikipedii, wolnej encyklopedii
Skocz do: nawigacji, wyszukiwania
Budowa kompleksu cytochromów b6f. Dwuwarstwa lipidowa została oznaczona niebieską i czerwoną linią.

Kompleks cytochromów b6f, plastochinol—plastocyjanina reduktaza [EC 1.10.99.1] – białko obecne w błonach tylakoidów chloroplastów eukariontów i błonach tylakoidów sinic. Kompleks bierze udział w przenoszeniu elektronów z fotoukładu II na fotoukład I. Przenoszeniu elektronów towarzyszy przemieszczenie protonów ze stromy do wnętrza tylakoidów, czyli generowanie gradientu elektrochemicznego, w tak zwanym cyklu Q, niezbędnego do wytworzenia energii użytecznej metabolicznie w postaci ATP.

Kompleks jest homodimerem o masie całkowitej 220 kDa. Każdy z monomerów składa się z czterech podjednostek. Pierwsza z nich to cytochrom b6, będący integralnym białkiem błonowym o masie 24 kDa. Białko składa się z czterech wewnętrznych podjednostek i dwóch cząsteczek hemu typu b. Jedna z cząsteczek hemu znajduje się po stromalnej i jest określana jako hem wysokopotencjałowy, a druga po stronie wnętrza tylakoidu – hem niskopotencjałowy. Podjednostka IV o masie 17 kDa jest integralnym białkiem błonowym, umożliwiającym przyłączenie do każdego z monomerów po jednej cząsteczce chlorofilu i β-karotenu. Funkcja przyłączanych barwników nie jest znana. Przyłączone cząsteczki mogą stabilizować kompleks lub brać udział w regulacji aktywności kinazy LHC[1][2]. Z cytochromu b elektrony przekazywane są na cytochrom f za pośrednictwem białka Rieskiego o masie 17,5 kDa, zawierającego centra żelazo-siarkowe [2Fe-2S]. Cytochrom f zawierający jedną cząsteczkę hemu ma masę 19 kDa i jest miejscem wiązanie plastocyjaniny odbierającej elektrony z kompleksu cytochromów[3].

Struktura i funkcje kompleksu cytochromów b6f są zbliżone do kompleksu cytochromów bc1 obecnego w mitochondriach i błonach fotosyntetyzujących bakterii purpurowych.

Jakkolwiek są ważne różnice między dwoma kompleksami:

  • Cytochrom pojedynczego polipeptydu b w kompleksie cytochromów bc1 odpowiada cytochromowi b6 i poddziałowi IV w cytochrom b6f złożonym
  • Cytochrom f nie jest homologiczny z cytochromem c1
  • Kompleks cytochromów b6f zawiera dodatkowe cząsteczki barwników, chlorofil, β-karoten oraz hem c połączony przez pojedyncze wiązanie tioestrowe z cytochromem b6.

Kompleks cytochromów b6f jest odpowiedzialny dla niecykliczny (1) i cykliczny (2) transport elektronów w fazie jasnej fotosyntezy. Elektrony na kompleks dostarczane do przez plastochinon a odbierane przez drugi ruchliwy przenośnik elektronów plastocyjaninę.

H2O fotoukład II QH2 Cyt b6f plastocyjanina fotoukład I NADP+ (1)
QH2 Cyt b6f plastocyjanina fotoukład I Q (2)

Przypisy

  1. Cramer WA., Yan J., Zhang H., Kurisu G., Smith JL. Structure of the cytochrome b6f complex: new prosthetic groups, Q-space, and the 'hors d'oeuvres hypothesis' for assembly of the complex.. „Photosynthesis research”. 1 (85), s. 133–43, 2005. doi:10.1007/s11120-004-2149-5. PMID 15977064. 
  2. Stroebel, D., Choquet, Y., Popot, J.-L. and Picot, D.. An atypical haem in the cytochrome b6f complex. „Nature”, s. 413–418, 2003. doi:10.1038/nature02155. PMID 14647374. 
  3. Kurisu G., Zhang H., Smith JL., Cramer WA. Structure of the cytochrome b6f complex of oxygenic photosynthesis: tuning the cavity.. „Science (New York, N.Y.)”. 5647 (302), s. 1009–14, listopad 2003. doi:10.1126/science.1090165. PMID 14526088. 

Bibliografia[edytuj | edytuj kod]

  1. Cramer, W.A., Martinez, S.E., Furbacher, P., Huang, D. and Smith, J.L.. The cytochrome b6f complex. „Curr. Opin. Struct. Biol.”, s. 536–544, 1994. doi:10.1016/S0959-440X(94)90216-X. 
  2. Cramer, W.A., Zhang, H., Yan, J., Kurisu, G. and Smith, J.L.. Evolution of photosynthesis: time-independent structure of the cytochrome b6f complex. „Biochemistry”, s. 5921–5929, 2004. doi:10.1021/bi049444o. PMID 15147175. 
  3. Schoepp, B., Chabaud, E., Breyton, C., Verméglio, A. and Popot, J.-L.. On the spatial organization of hemes and chlorophyll in cytochrome b6f. A linear and circular dichroism study. „J. Biol. Chem.”, s. 5275–5283, 2000. doi:10.1074/jbc.275.8.5275. PMID 10681499.