Mitochondrium

Z Wikipedii, wolnej encyklopedii
Skocz do: nawigacja, szukaj
Mikrofotografia elektronowa dwóch mitochondriów pochodzących z płuca ssaka, pokazująca ich matriks oraz błony
Schemat typowej komórki zwierzęcej, ukazujący położenie jej składników. Organella:
1) jąderko
2) jądro komórkowe
3) rybosom
4) pęcherzyk
5) szorstkie retikulum endoplazmatyczne
6) aparat Golgiego
7) mikrotubule
8) gładkie retikulum endoplazmatyczne
9) mitochondrium
10) wakuola
11) cytozol
12) lizosom
13) centriola

Mitochondrium (w liczbie mnogiej mitochondria) – otoczone błoną organellum, obecne w większości komórek eukariotycznych. Organella te mają różną wielkość, przeważnie od 2 do 8 μm, mogą też szybko zmieniać swój kształt i rozmiary. Są one miejscem, w którym w wyniku procesu oddychania komórkowego powstaje większość adenozynotrifosforanu (ATP) komórki, będącego jej źródłem energii[1]. Oprócz tego mitochondria są zaangażowane w wiele innych procesów, takich jak sygnalizacja komórkowa, specjalizacja, wzrost i śmierć komórki, czy też kontrola cyklu komórkowego[2]. Nazwa pochodzi od greckiego μίτος (mitos) – nić oraz χονδρίον (chondrion) – ziarno.

Kilka cech mitochondriów czyni je unikatowymi pośród organelli. Ich liczba w pojedynczej komórce jest bardzo różna w zależności od organizmu i typu komórki. Przeciętna komórka eukariotyczna zawiera od kilkuset do kilku tysięcy mitochondriów. Wiele komórek jednakże ma tylko jedno mitochondrium, u kilku zaś, na przykład u ameby Chaos chaos L., stwierdzono po kilka tysięcy mitochondriów[3][4][5]. Nowe mitochondria powstają zwykle poprzez wzrost i podział już istniejących[1]. Organellum to jest złożone z kilku przedziałów, mających specyficzne funkcje. Te przedziały to błona zewnętrzna, przestrzeń międzybłonowa, błona wewnętrzna, grzebienie oraz macierz mitochondrialna. Białka mitochondrialne mogą być różne, w zależności od komórki i gatunku. W mitochondriach ludzkiego serca zostało zidentyfikowanych 615 różnych rodzajów białek[6], podczas gdy u szczurów liczba ta wynosi 940[7].

Pomimo tego, że większość genomu komórki znajduje się w jądrze komórkowym, mitochondria, jako jedyne organella poza plastydami, mają własny genom. Genom mitochondrialny jest nieduży – koduje tylko od kilkunastu do kilkudziesięciu białek z kilkuset białek niezbędnych do funkcjonowania mitochondrium[1]. Co więcej, wykazuje on podobieństwo do genomu bakterii[8].

Budowa[edytuj | edytuj kod]

Schemat mitochondrium zwierzęcego

Mitochondrium składa się z dwóch błon; zewnętrznej i wewnętrznej, zbudowanych z dwuwarstwy lipidowej oraz rozmieszczonych w niej białek[4]. Są one podobne w budowie do zwykłej błony komórkowej, jednak obydwie błony mają odmienne właściwości. Z powodu takiej budowy, w mitochondrium można wyróżnić pięć odrębnych przedziałów. Są to: błona mitochondrialna zewnętrzna, przestrzeń międzybłonowa (pomiędzy błoną zewnętrzną a wewnętrzną), błona mitochondrialna wewnętrzna, grzebienie mitochondrialne (tworzone przez fałdy błony wewnętrznej) oraz macierz mitochondrialną (wewnętrzna przestrzeń mitochondrium)[1].

Błona zewnętrzna[edytuj | edytuj kod]

Błona zewnętrzna mitochondrium, to błona, która otacza całe organellum, oddzielając je od środowiska zewnętrznego. Posiada ona współczynnik białek błonowych do lipidów podobny jak u większości błon komórkowych eukariotów (około 1:1 wagowo). Zawiera duże ilości białek integralnych zwanych porynami. Poryny są w istocie dużymi (około 2-3 nm średnicy) kanałami, przez które mogą się swobodnie przedostawać wszystkie białka o masie mniejszej niż 5000 daltonów[4]. Białka o większych cząsteczkach mogą pokonać błonę zewnętrzną tylko za pomocą transportu aktywnego. Ich N-koniec wiąże się wtedy z podjednostką białka zwanego translokazą błony zewnętrznej, która przenosi je na drugą stronę błony[9]. Małe cząsteczki, na przykład woda czy dwutlenek węgla mogą swobodnie dyfundować przez tę błonę[1]. Przerwanie błony zewnętrznej skutkuje uwolnieniem do cytozolu białek znajdujących się w przestrzeni międzybłonowej, co prowadzi do śmierci komórki[10]. Błona zewnętrzna może łączyć się z retikulum endoplazmatycznym, tworząc strukturę zwaną MAM (mitochondria-associated ER-membrane (ang.)). Jest to ważne przy wydalaniu przez retikulum jonów wapnia oraz pełni rolę przy transporcie lipidów z retikulum do mitochondrium[11].

Wśród białek budujących błonę zewnętrzną mitochondrium występują enzymy odpowiadające za bardzo rozmaite reakcje, jak np. wydłużanie łańcuchów kwasów tłuszczowych, utlenianie adrenaliny i rozkład tryptofanu. Enzymem markerowym (markerem) błony zewnętrznej jest oksydaza monoaminowa (MAO).

Przestrzeń międzybłonowa[edytuj | edytuj kod]

Przestrzeń międzybłonowa to przestrzeń pomiędzy zewnętrzną a wewnętrzną błoną mitochondrium. Ponieważ błona zewnętrzna jest przepuszczalna dla małych cząsteczek, stężenie substancji takich jak jony lub cukry w przestrzeni międzybłonowej jest takie same jak w cytozolu[4]. Duże białka jednak, muszą mieć specjalne sekwencje sygnałowe aby zostać przetransportowane przez błonę zewnętrzną, ich skład w przestrzeni międzybłonowej jest odmienny od tego, występującego w cytozolu. Jednym z białek charakterystycznych dla tej przestrzeni jest cytochrom c[10], zaś jej enzymem markerowym (markerem) jest kinaza adenilanowa.

Błona wewnętrzna[edytuj | edytuj kod]

Błona wewnętrzna mitochondrium, to błona znajdująca się w środku organellum. To właśnie w niej zachodzą reakcję chemiczne, przekształcające energię cząsteczek substancji pokarmowych w energię wiązań ATP[1]. Ogólnie biorąc, w błonie tej występuje pięć typów białek o różnych funkcjach: białka biorące udział w reakcjach redoks fosforylacji oksydacyjnej, syntaza ATP wytwarzająca ATP w macierzy mitochondrialnej, specjalne białka kontrolujące przechodzenie metabolitów do oraz z macierzy, białka zajmujące się importem innych białek oraz te, które zajmują się syntezą oraz rozkładem innych białek[4].

W jej skład wchodzi ponad 150 polipeptydów, ma także wysoki współczynnik białek do lipidów (ponad 3:1 wagowo, oznacza to, że 1 białko przypada na 15 fosfolipidów). Są to białka łańcucha oddechowego, syntaza ATP wytwarzająca ATP w macierzy mitochondrialnej oraz białka transportujące metabolity do wnętrza macierzy i na zewnątrz. Stanowią one około 20% wszystkich białek mitochondrium[4]. Błona wewnętrzna, w przeciwieństwie do błony zewnętrznej nie zawiera poryn i jest nieprzepuszczalna dla wszystkich cząsteczek. Posiada ona jednakże w swojej strukturze nietypowy fosfolipid, kardiolipinę. Związek ten, odkryty po raz pierwszy w krowim sercu w 1942, jest charakterystyczny dla błon bakterii i mitochondrium[12]. Kardiolipina zawiera w swojej strukturze cztery nasycone kwasy tłuszczowe zamiast dwóch, co może powodować, że nasycona nią błona będzie trudniejsza do spenetrowania[4]. Transport jonów i innych cząsteczek dostających się oraz wychodzących z macierzy mitochondrialnej wymaga specjalnych transporterów błonowych. Białka przenoszone są przez kompleks translokazy błony wewnętrznej mitochondrium lub przez Oxa1[9]. Umożliwia to wytworzenie gradientu protonowego niezbędnego do działania łańcucha oddechowego[1].

Grzebienie[edytuj | edytuj kod]

Powierzchnia błony wewnętrznej mitochondrium, na przykład w mitochondriach wątroby, jest pięciokrotnie większa od powierzchni zewnętrznej błony mitochondrialnej. Z tego powodu wpukla się ona do środka, tworząc charakterystyczne wpuklenia, tak zwane grzebienie mitochondrialne. Wpuklenia zwiększają powierzchnię błony wewnętrznej, powiększając znacznie obszar, na którym zachodzi produkcja ATP. Powierzchnia ta nie jest stała i mitochondria komórek które mają większe zapotrzebowanie na ATP, takie jak komórki mięśni, tworzą grzebienie o większej powierzchni. Grzebienie usiane są małymi, okrągłymi ciałami, zwanymi oksysomami. Nie są to wpuklenia przypadkowe, a raczej wytwory błony zewnętrznej, których zadaniem jest kontrolowanie chemiosmozy[13]. W grzebieniach zakotwiczone są enzymy łańcucha oddechowego.

Macierz mitochondrialna[edytuj | edytuj kod]

Information icon.svg Osobny artykuł: Macierz mitochondrialna.

Macierz mitochondrialna, inaczej matriks, to przestrzeń wewnątrz mitochondrium, ograniczona błoną wewnętrzną. Wypełnia ją rodzaj żelu – wodny roztwór białek i metabolitów zużywanych na potrzeby mitochondrium. Macierz zawiera około 2/3 wszystkich białek w mitochondrium[4]. W ich skład wchodzą takie białka jak enzymy β-oksydacji kwasów tłuszczowych, cyklu Krebsa, syntezy steroidów i inne. Enzymem markerowym (markerem) matrix mitochondrialnej jest syntetaza cytrynianowa. Macierz zawiera również materiał genetyczny w postaci kilku kopii mitochondrialnego DNA (mtDNA), rybosomy mitochondrialne i tRNA mitochondrialny[4].

Organizacja i występowanie[edytuj | edytuj kod]

Mitochondria występują u prawie wszystkich eukariotów. Ich kształt i liczba zmieniają się w zależności od organizmu, typu komórki oraz jej zapotrzebowania na energię. Pojedyncza komórka zawiera od kilku sztuk do kilku tysięcy mitochondriów, przeciętnie kilkaset. U organizmów jednokomórkowych często obecne jest tylko jedno mitochondrium, z drugiej strony w komórkach wątroby ssaków można znaleźć około 1500 mitochondriów, stanowiących do 1/5 objętości komórki[4]. W komórkach roślinnych, niezróżnicowanych komórkach zwierzęcych, komórkach regenerujących, limofcytach oraz w komórkach naskórka występuje po kilkaset tych organelli. Szczególnie dużo, ok. 1-2 tysięcy mitochondriów, występuje w komórkach wątrobowych, komórkach gruczołów żołądkowych, kanalików nerkowych krętych i komórkach kory nadnerczy czy komórkach tkanki mięśniowej typu sercowego[14].

Mitochondria przyjmują zwykle okrągły lub owalny kształt, istnieją jednak również mitochondria o kształcie niciowatym i rozgałęzionym. Takie formy występują na przykład u jednokomórkowych wiciowców, glonów i drożdży. U zwierząt obecność form niciowatych stwierdzono w komórkach trzustki, wstawce plemnika, a także w komórkach wątroby[14]. Wraz z cytoszkieletem tworzą one rozgałęzioną, trójwymiarową sieć złączonych ze sobą mitochondriów. Takie połączenie może wpływać na przepuszczalność błony zewnętrznej mitochondrium dla ADP[15].

Lokalizacja mitochondriów w komórce nie jest stała. W wyniku ruchów cytoplazmy lub dzięki związaniu się z elementami cytoszkieletu, mitochondria mają zdolność do przemieszczania się w kierunku miejsca o zwiększonym zapotrzebowaniu na energię. Mogą one lokować się na przykład między fibrylami komórek mięśniowych, w aparacie kurczliwym mięśnia sercowego, u podstawy komórek nabłonka gruczołowego, w zakończeniach włókien nerwowych – synapsach, wzdłuż włókien wrzeciona cytokinetycznego, u podstawy witki w plemniku lub w pobliżu substratów oddechowych takich jak krople tłuszczu[4][14].

Funkcja[edytuj | edytuj kod]

Najważniejszymi rolami mitochondriów są wytwarzanie ATP poprzez oddychanie komórkowe oraz regulacja metabolizmu komórki[5]. Główny szereg reakcji biochemicznych związany z produkcją ATP, u eukariotów zachodzący wyłącznie w mitochondriach, nazywany jest cyklem kwasu cytrynowego lub cyklem Krebsa. Są to najważniejsze reakcje mające miejsce w mitochondriach, jednak poza nimi mitochondria pełnią także inne funkcje.

Przemiany energetyczne[edytuj | edytuj kod]

Najważniejszą rolą mitochondrium jest wytwarzanie ATP, znajdujące odzwierciedlenie w ilości białek błony wewnętrznej mitochondrium, które je przeprowadzają. Zachodzi ono dzięki utlenianiu głównych produktów rozkładu glukozypirogronianu i NADH, wytwarzanych w cytozolu[5]. Ten proces oddychania komórkowego, nazywanego także oddychaniem tlenowym, zależny jest od obecności tlenu. Kiedy ilość tlenu dostarczanego mitochondriom jest ograniczona, produkty glikolizy przetwarzane są w ramach oddychania beztlenowego, procesu który nie zachodzi w mitochondriach[5]. Jest to jednakże proces niekorzystny z energetycznego punktu widzenia, ponieważ podczas oddychania tlenowego uzyskiwane jest około 13 razy więcej energii niż podczas oddychania beztlenowego[16]. Ostatnio zostało dowiedzione, że mitochondria roślinne mogą wytworzyć pewną ilość ATP nawet bez tlenu, stosując jako substrat azotyny[17].

Cykl kwasu cytrynowego[edytuj | edytuj kod]

Cząsteczki pirogronianu, które powstają w wyniku glikolizy, są aktywnie transportowane poprzez błonę wewnętrzną mitochondrium do macierzy mitochondrialnej, gdzie zostają utlenione i połączone z koenzymem A tak, by powstał CO2, acetylokoenzym A oraz NADH[5]. Acetylokoenzym A jest pierwszym substratem cyklu kwasu cytrynowego. Enzymy tego cyklu zlokalizowane są głównie w macierzy mitochondrialnej, z wyjątkiem dehydrogenazy bursztynianowej, która umocowana jest w błonie wewnętrznej mitochondrium, gdzie wchodzi w skład kompleksu II[18]. Cykl kwasu cytrynowego utlenia acetylo-CoA do dwutlenku węgla, a także powoduje powstanie zredukowanych kofaktorów: trzech cząsteczek NADH i dwóch cząsteczek FADH2, stanowiących źródło elektronów dla łańcucha oddechowego, oraz cząsteczki GTP, która od razu przemieniana jest w ATP[5].

Łańcuch oddechowy[edytuj | edytuj kod]

Schemat przedstawiający działanie łańcucha oddechowego

Potencjał redoks pochodzący od NADH i FADH2, służący do uzyskania energii podczas utleniania, jest przekazywany tlenowi stopniowo, poprzez łańcuch oddechowy. Te bogate w energię cząsteczki powstają w macierzy mitochondrialnej podczas cyklu kwasu cytrynowego oraz w cytoplazmie komórki podczas glikolizy. Reduktory z cytoplazmy mogą być importowane do mitochondrium przez antyportowe czółenko jabłczanowo-asparaginowe lub przy użyciu czółenka glicerofosforanowego[5]. Transport ten przeprowadzają kompleksy białkowe umieszczone w błonie wewnętrznej mitochondrium, takie jak dehydrogenaza NADH, cytochrom bc1 i oksydaza cytochromu c. Uzyskana energia używana jest do pompowania protonów (H+) do przestrzeni międzybłonowej. Proces ten jest wydajny, jednak pewna część elektronów redukuje tlen przedwcześnie, powodując powstanie reaktywnych form tlenu, takich jak ponadtlenki[5]. Stanowi to przyczynę stresu oksydacyjnego oraz może przyczynić się do podupadania funkcji mitochondriów związanego z procesem starzenia się[19].

Gdy stężenie protonów w przestrzeni międzybłonowej wzrasta, po przeciwnych stronach błony wewnętrznej wytwarza się silny gradient elektrochemiczny. Jest on powodowany parciem protonów do powrotu do macierzy mitochondrialnej. Jedyną drogą powrotu jest kompleks białkowy syntazy ATP. Energia potencjalna przechodzących przez niego protonów używana jest do syntezy ATP z ADP oraz anionu fosforanowego (Pi)[5]. Proces ten nazywany jest chemiosmozą.

Produkcja ciepła[edytuj | edytuj kod]

W pewnych warunkach protony mogą przedostawać się do macierzy mitochondrialnej, nie wytwarzając ATP. Proces ten określany jest mianem wyciekaniem protonów bądź mitochondrialne rozprzęgnięcie, zachodzi zaś dzięki dyfuzji wspomaganej protonów do macierzy. Powoduje to rozproszenie energii potencjalnej gradientu elektrochemicznego protonów w postaci ciepła[5]. Proces przeprowadzany jest dzięki działaniu kanału protonowego zwanego termogeniną lub UCP1[20]. Termogenina jest białkiem o masie 33 kDa, odkrytym w 1973 roku[21]. Znajdywana jest głównie w gruczołach snu zimowego, zwanych także tłuszczem brunatnym, odpowiedzialnych za produkcję ciepła niezwiązaną z drżeniem. Tkanka ta obecna jest u ssaków, zwłaszcza młodych, bądź u gatunków, które odbywają sen zimowy. U ludzi ilość tłuszczu brunatnego największa jest tuż po urodzeniu, potem zaś maleje z wiekiem[20].

Magazynowanie jonów wapnia[edytuj | edytuj kod]

Ilość wolnego wapnia w komórce może regulować szereg reakcji oraz jest bardzo ważna dla przewodnictwa sygnałów w komórce. Mitochondria mogą przejściowo magazynować wapń, co stanowi część procesów odpowiedzialnych za zachowanie równowagi wapniowej w komórce[22]. Ich zdolność do szybkiego przyjmowania wapnia w celu późniejszego uwolnienia czyni je dobrymi buforami równowagi wapniowej[23][24][25]. Główną rolę w magazynowaniu wapnia pełni retikulum endoplazmatyczne, a między nim a mitochondrium dochodzi do znaczących interakcji pod kątem gospodarki wapniowej[26]. Wapń przechodzi swobodnie przez błonę zewnętrzną mitochondrium do przestrzeni międzybłonowej, skąd transportowany jest do macierzy mitochondrialnej za pomocą uniportu wapniowego w błonie wewnętrznej[27]. Transport ten napędzany jest przez potencjał błonowy mitochondrium[22]. Uwolnienie wapnia z powrotem do wnętrza komórki może zajść dzięki białku wymiany sodowo wapniowej bądź dzięki ścieżce wapniowo indukowanego uwalniania wapnia[27]. Może to spowodować nagłe lub falowe zmiany potencjału błonowego, co może wywołać reakcję w postaci wypuszczenia neurotransmiterów bądź hormonów.

Inne funkcje[edytuj | edytuj kod]

Mitochondria pełnią role także w innych procesach metabolicznych, takich jak:

Pochodzenie[edytuj | edytuj kod]

Information icon.svg Osobny artykuł: Teoria endosymbiozy.
Mitochondria odkrył Rudolf Albert von Kölliker w mięśniach skrzydeł owadów
Lynn Margulis spopularyzowała teorię endosymbiozy

Obecnie najszerzej przyjmowany pogląd głosi, że mitochondria są potomkami pewnych organizmów endosymbiotycznych, podobnych do dzisiejszych bakterii, które w jakiś sposób przetrwały endocytozę do innej komórki i zostały włączone w skład pierwotnych organizmów eukariotycznych. Teoria endosymbiozy po raz pierwszy została zaproponowana przez Konstantina Mereszkowskiego na początku XX wieku. Pogląd ten został po pewnych zmianach spopularyzowany w latach 70. XX wieku przez Lynn Margulis[28]. Możliwość przeprowadzania tlenowego oddychania komórkowego w mitochondriach, dzięki któremu możliwe byłoby uzyskanie większej ilości energii z tej samej ilości pokarmu niż u innych organizmów, stanowiła dużą przewagę ewolucyjną i przyczyniła się do sukcesu ewolucyjnego organizmów mających mitochondria. Zwiększyło to także liczbę środowisk, w których takie organizmy mogły się rozwijać. Ocenia się, że do tej endosymbiozy doszło około 2[29] do 1,7[30] miliarda lat temu.

Mitochondria mają wiele cech, które występują także u prokariotów. Po pierwsze, mitochondrium zawiera DNA, który zorganizowany jest w postaci kilku kopii pojedynczego, kołowego nukleoidu, podobnie jak to ma miejsce u prokariotów. Co więcej, kod genetyczny mitochondriów jest kodowany w podobny sposób, jaki ma miejsce u proteobakterii. Także rybosomy kodowane przez mitochondrialny DNA przypominają kształtem i wielkością te, które można spotkać u prokariotów[31]. Mają one wielkość 70S, taką samą jak rybosomy bakteryjne, nie zaś 80S, jaką mają rybosomy występujące w cytozolu komórki eukariotycznej. Świadczy to o tym, że przodkiem mitochondriów był organizm należący do proteobakterii[32]. Niektóre badania sugerują, że należał on do riketsji[33], jednak sprawa pochodzenia mitochondriów i ich pokrewieństwa do proteobakterii pozostaje kontrowersyjna[34].

Według innej teorii mitochondria mogły powstać w tym samym czasie, w którym doszło do wytworzenia błony jądrowej, i mogą być efektem tego samego procesu, który doprowadził do wyodrębnienia jądra komórkowego[34].

Istnieje kilka grup jednokomórkowych organizmów eukariotycznych nie mających mitochondriów, na przykład mikrosporydia, Metamonada, Archamoebae[35].

Dziedziczenie[edytuj | edytuj kod]

U ssaków mitochondria płodu pochodzą wyłącznie z komórki jajowej (plemnik, tworząc przedjądrze męskie, pozostawia wszystkie swoje organella poza komórką jajową), u wielu innych organizmów (np. owady) plemnik wnika jednak do komórki jajowej razem z własnymi mitochondriami. W związku z tym mitochondria dziedziczymy wyłącznie w linii matczynej, „po kądzieli”, a geny mitochondrialne nie ulegają rearanżacji przez rekombinację. Z tego powodu geny mitochondrialne porównywano dla ustalenia kiedy żyła kobieta, od której pochodzą wszystkie aktualne mitochondria, nazwana niefortunnie przez prasę Ewą mitochondrialną, co mylnie sugeruje jedynego przodka wszystkich ludzi. Wyniki wskazują na ok. 200 tysięcy lat i Afrykę, z dużym marginesem błędu (kilkadziesiąt tysięcy lat). Wyniki te, podobnie jak wiele innych badań genetycznych, wspierają hipotezę „Pożegnania z Afryką” (zob. Prehistoryczne wędrówki ludzkości), zgodnie z którą człowiek współczesny wyewoluował w Afryce i stamtąd kolejnymi falami migracji zaludniał Ziemię. Pokazują jednak historię zaledwie jednego fragmentu naszego genomu.

Genom[edytuj | edytuj kod]

Information icon.svg Osobny artykuł: Mitochondrialny DNA.

Mitochondria nazywane są autonomicznymi (bądź półautonomicznymi), gdyż są jednymi z niewielu organelli, które mają własny genom (syntezują około 10% białek). Ludzki genom mitochondrialny to kołowa cząsteczka DNA wielkości około 16 tysięcy par zasad[36]. Koduje on 37 genów: 13 odpowiedzialnych za podjednostki kompleksów oddechowych I, III, IV i V, 22 kodujące mitochondrialne tRNA oraz dwa odpowiedzialne za rRNA[36]. Jedno mitochondrium może zawierać od dwóch do dziesięciu kopii jego DNA[37].

Tak jak u prokariotów, w genomie mitochondrialnym występuje proporcjonalnie dużo kodującego DNA w stosunku do obszarów niekodujących oraz brak powtórzeń. Geny mitochondrialne są transkrybowane w postaci nici mRNA zawierającej kilka genów, która poddawana jest poliadenylacji w procesie obróbki posttranskrypcyjnej. Nie wszystkie białka niezbędne do działania mitochondriów kodowane są przez genom mitochondrialny. Większość z nich kodowana jest przez genom jądrowy, skąd transportowane są do mitochondriów[38]. Dokładna liczba genów kodowanych przez genom jądrowy i mitochondrialny różni się w zależności od gatunku. Mitochondrialny DNA zwykle jest kołowy, chociaż zanotowano wyjątki od tej zasady[39]. Ludzki mitochondrialny DNA pozbawiony jest także intronów[38], jednakże introny obecne są w genomie mitochondrialnym pewnych innych eukariontów[40], na przykład drożdży[41] czy protistów takich jak Dictyostelium discoideum.

U zwierząt genom mitochondrialny jest zwykle pojedynczą, kołową cząsteczką DNA o wielkości 16 tysięcy par zasad, zawierającą 37 genów. Jednym z ciekawszych wyjątków jest genom mitochondrialny wszy ludzkiej. Jest on zorganizowany w postaci osiemnastu kołowych cząsteczek DNA, z których każda ma wielkość od trzech do czterech tysięcy par zasad i zawiera od jednego do trzech genów[42]. Stwierdzono, że pomiędzy tymi cząsteczkami dochodzi do rekombinacji genetycznej.

O ile drobne różnice w odczytywaniu standardowego kodu genetycznego zostały przewidziane wcześniej[43], o tyle żadne nie zostały odkryte do 1979 roku, kiedy to uczeni badający ludzki genom mitochondrialny odkryli, że stosuje on inne od standardowego kodowanie[44]. Od tamtej pory odkryto wiele takich drobnych różnic[45], w tym także różne rodzaje kodowania w genomach mitochondrialnych[46].

Różnice kodowania genomu mitochondrialnego w porównaniu do kodowania standardowego[4]
Organizm Kodon Kodowanie standardowe Kodowanie w mitochondriach
Ssaki AGA, AGG arginina kodon stop
AUA izoleucyna metionina
UGA kodon stop tryptofan
Bezkręgowce AGA, AGG arginina seryna
AUA izoleucyna metionina
UGA kodon stop tryptofan
Drożdże AUA izoleucyna metionina
UGA kodon stop tryptofan
CUA leucyna treonina

Mutacje w genach mitochondrialnych powodują choroby mitochondrialne, których objawy dotykają głównie tkanki o największym zapotrzebowaniu energetycznym – mięśniową i nerwową. Choroby te mają charakterystyczny, matczyny wzór dziedziczenia. Również mutacje kodowanych w jądrze komórkowym białek mitochondrialnych powodują choroby genetyczne (np. ataksja Friedreicha).

Mitochondrialny DNA jest narażony na uszkodzenia przez wolne rodniki z łańcucha oddechowego, a w mitochondriach nie ma sprawnych mechanizmów naprawczych dla DNA. Leży to u podłoża hipotezy tłumaczącej objawy starzenia się akumulacją mutacji somatycznych mitochondrialnego DNA i obniżaniem sprawności energetycznej komórek.

Tak zwany obszar hiperzmienny mitochondrialnego DNA to niekodujący fragment genomu mitochondrialnego, który bardzo się różni między ludźmi. Dlatego wykorzystuje się go do badań genetyki populacyjnej oraz w medycynie sądowej do ustalania tożsamości. Sekwencje niektórych genów mitochondrialnych, różniące się między gatunkami, mogą służyć jako „kod kreskowy” charakterystyczny dla poszczególnych gatunków i są w związku z tym wykorzystywane w badaniach bioróżnorodności.

Ponieważ komórka zawiera tysiące kopii mitochondrialnego DNA, ma on większą szansę niż DNA jądrowy zachować się w materiale kopalnym. Do niedawna jedyne znane sekwencje kopalnego DNA były sekwencjami mitochondrialnymi. Porównanie sekwencji DNA mitochondrialnego ludzi współczesnych i neandertalczyków sugeruje, że gatunki te nie krzyżowały się.

Zobacz też[edytuj | edytuj kod]

Commons in image icon.svg

Przypisy[edytuj | edytuj kod]

  1. 1,0 1,1 1,2 1,3 1,4 1,5 1,6 Organizacja komórki. W: Eldra P. Solomon, Linda R. Berg, Diana W. Martin: Biologia. Warszawa: MULTICO Oficyna Wydawnicza, 2007. ISBN 978-83-7073-412-1. OCLC 177294444.
  2. Heidi M. McBride, Margaret Neuspiel, Sylwia Wasiak. Mitochondria: More Than Just a Powerhouse. „Current Biology”. 16 (14). Elsevier Science. doi:10.1016/j.cub.2006.06.054. ISSN 1879-0445. OCLC 45113007 (ang.). 
  3. Immo E. Scheffler: Mitochondria. New York: Wiley, 1999. ISBN 0-471-19422-0.
  4. 4,00 4,01 4,02 4,03 4,04 4,05 4,06 4,07 4,08 4,09 4,10 4,11 Bruce Alberts, Alexander Johnson, Julian Lewis, Martin Raff, Keith Roberts, Peter Walter: Molecular Biology of the Cell. Nowy Jork: Garland Publishing Inc., 1994. ISBN 0815332181.
  5. 5,00 5,01 5,02 5,03 5,04 5,05 5,06 5,07 5,08 5,09 5,10 Donald Voet, Judith G. Voet, Charlotte W. Pratt: Fundamentals of Biochemistry, 2nd Edition. John Wiley and Sons, Inc., 2006, s. 547. ISBN 0471214957.
  6. Steven W. Taylor, Eoin Fahy, Bing Zhang, Gary M. Glenn, Dale E. Warnock, Sandra Wiley, Anne N. Murphy, Sara P. Gaucher, Roderick A. Capaldi, Bradford W. Gibson, Soumitra S. Ghosh. Characterization of the human heart mitochondrial proteome. „Nature Biotechnology”. 21, s. 281–286, 2003-02-18. Nature America, Inc.. doi:10.1038/nbt793. ISSN 1546-1696. OCLC 42019113 (ang.). 
  7. Jun Zhang, Xiaohai Li, Michael Mueller, Yueju Wang, Chenggong Zong, Ning Deng, Thomas M. Vondriska, David A. Liem, Jeong-In Yang, Paavo Korge, Henry Honda, James N. Weiss, Rolf Apweiler, Peipei Ping. Systematic characterization of the murine mitochondrial proteome using functionally validated cardiac mitochondria. „Proteomics”. 8 (8), 2008-03-18. WILEY-VCH Verlag. doi:10.1002/pmic.200700851. ISSN 1615-9861. OCLC 47059548 (ang.). 
  8. Siv G.E. Andersson, Olof Karlberg, Björn Canbäck, Charles G. Kurland. On the origin of mitochondria: a genomics perspective. „Philos Trans R Soc Lond B Biol Sci.”, s. 165–179, 2003-01-29. doi:10.1098/rstb.2002.1193 (ang.). 
  9. 9,0 9,1 Herrmann J.M., Neupert W.. Protein transport into mitochondria. „Curr Opin Microbiol”, 4 kwietnia 2000. doi:10.1016/S1369-5274(00)00077-1 (ang.). 
  10. 10,0 10,1 Chipuk J.E., Bouchier-Hayes L., Green D.R.. Mitochondrial outer membrane permeabilization during apoptosis: the innocent bystander scenario. „Cell Death and Differentiation”. 13, 19 maja 2006. doi:10.1038/sj.cdd.4401963. 
  11. Teruo Hayashi, Rosario Rizzuto, Gyorgy Hajnoczky, Tsung-Ping Su. MAM: more than just a housekeeper. „Trends in Cell Biology”. 19 (2), s. 81-88, 12 stycznia 2009. doi:10.1016/j.tcb.2008.12.002 (ang.). 
  12. Jeanie B. McMillina, William Dowhan. Cardiolipin and apoptosis. „Biochimica et Biophysica Acta (BBA) – Molecular and Cell Biology of Lipids”. 1585 (2-3), s. 97-107, 2002-12-05. doi:10.1016/S1388-1981(02)00329-3 (ang.). 
  13. Carmen A. Mannella. Structure and dynamics of the mitochondrial inner membrane cristae. „Biochimica et Biophysica Acta (BBA) – Molecular Cell Research”. 1763 (5-6), s. 542-548, 2006-04-20. doi:10.1016/j.bbamcr.2006.04.006 (ang.). 
  14. 14,0 14,1 14,2 Mitochondrium – Instytut Biologii Akademii Podlaskiej (pol.). [dostęp 2010-06-07].
  15. L. Rappaport, P. Oliviero, J.L. Samuel. Cytoskeleton and mitochondrial morphology and function. „Molecular and Cellular Biochemistry”. 184 (1-2), s. 101-105. Springer Netherlands. doi:10.1023/A:1006843113166. ISSN 1573-4919 (ang.). 
  16. P.R. Rich. The molecular machinery of Keilin’s respiratory chain. „Biochem Soc Trans.”. doi:10.1042/BST0311095 (ang.). 
  17. Maria Stoimenova, Abir U. Igamberdiev, Kapuganti Jagadis Gupta, Robert D. Hill. Nitrite-driven anaerobic ATP synthesis in barley and rice root mitochondria. „Planta”. 226 (2), s. 465-474. Springer Berlin / Heidelberg. doi:10.1007/s00425-007-0496-0. ISSN 1432-2048 (ang.). 
  18. A. King, M.A. Selak, E. Gottlieb. Succinate dehydrogenase and fumarate hydratase: linking mitochondrial dysfunction and cancer. „Oncogene”. 4675–4682 (25), 2006. doi:10.1038/sj.onc.1209594 (ang.). 
  19. Hai Huang, Kenneth G. Manton. The role of oxidative damage in mitochondria during aging: A review. „Frontiers in Bioscience”. 1100-1117 (9), 2004-05-01. doi:10.2741/1298 (ang.). 
  20. 20,0 20,1 Julien Mozo, Yalin Emre, Frederic Bouillaud, Daniel Ricquier, Francois Criscuolo. Thermoregulation: What Role for UCPs in Mammals and Birds?. „Bioscience Reports”. 227–249 (25), 2005. doi:10.1007/s10540-005-2887-4 (ang.). 
  21. David G. Nicholls, Olov Lindberg. Brown-adipose-tissue mitochondria. The influence of albumin and nucleotides on passive ion permeabilities. „European Journal of Biochemistry”. 37 (3), s. 523–530, 2005-03-03. doi:10.1111/j.1432-1033.1973.tb03014.x (ang.). 
  22. 22,0 22,1 George J. Siegel: Basic neurochemistry. Molecular, cellular, and medical aspects. Philadelphia: Lippincott Williams & Wilkins, 1999. ISBN 039751820X 9780397518203. OCLC 39013748.
  23. Carl T. Brighton, Robert M. Hunt. Mitochondrial calcium and its role in calcification. „Clinical Orthopaedics and Related Research”. 100, s. 406-416, 1974 (ang.). 
  24. Carl T. Brighton, Robert M. Hunt. The role of mitochondria in growth plate calcification as demonstrated in a rachitic model. „Journal of Bone and Joint Surgery”. 60-A, s. 630-639, 1978 (ang.). 
  25. Paola Pizzo, Tullio Pozzan. Mitochondria – endoplasmic reticulum choreography: structure and signaling dynamics. „Trends in Cell Biology”. 10 (17), s. 511-517, 2007-10. doi:10.1016/j.tcb.2007.07.011 (ang.). 
  26. 27,0 27,1 Richard J. Miller. Mitochondria – the kraken wakes!. „Trends in Neurosciences”. 21 (3), s. 95-97, 1998-03-01. doi:10.1016/S0166-2236(97)01206-X (ang.). 
  27. Lynn Sagan. On the origin of mitosing cells. „Journal of Theoretical Biology”. 14 (3), s. 225-274, 1967-03. doi:10.1016/0022-5193(67)90079-3 (ang.). 
  28. Da-Fei Feng, Glen Cho, Russell F. Doolittle. Determining divergence times with a protein clock: Update and reevaluation. „PNAS”. 94 (24), 1997-11-25. doi:10.1073/pnas.94.24.13028 (ang.). 
  29. Victor V. Emelyanov. Rickettsiaceae, Rickettsia-Like Endosymbionts, and the Origin of Mitochondria. „Bioscience Reports”. 21, s. 1-17, 2001. doi:10.1023/A:1010409415723 (ang.). 
  30. Thomas W. O’Brien. Properties of Human Mitochondrial Ribosomes. „IUBMB Life”. 55 (9), s. 505–513, 2008-01-03. doi:10.1080/15216540310001626610 (ang.). 
  31. Douglas J. Futuyma. On Darwin’s Shoulders. „Natural History”. 114 (9), s. 64–68, 2005. 
  32. Victor V. Emelyanov. Mitochondrial connection to the origin of the eukaryotic cell. „European Journal of Biochemistry”. 270 (9), s. 1599–1618, 2003-03-11. doi:10.1046/j.1432-1033.2003.03499.x (ang.). 
  33. 34,0 34,1 Michael W. Gray, Gertraud Burger, B. Franz Lang. Mitochondrial Evolution. „Science”. 283, s. 1476–1481, 1999-03-05. doi:10.1126/science.283.5407.1476 (ang.). 
  34. T. Cavalier-Smith. Archamoebae: the ancestral eukaryotes?. „Biosystems”. 25 (1-2), s. 25-38, 1991. doi:10.1016/0303-2647(91)90010-I (ang.). 
  35. 36,0 36,1 David C. Chan. Mitochondria: Dynamic Organelles in Disease, Aging, and Development. „Cell”. 125 (7), s. 1241-1252, 2006-06-30. doi:10.1016/j.cell.2006.06.010 (ang.). 
  36. Rudolf J. Wiesner, J. Caspar Rüegg, Ingo Morano. Counting target molecules by exponential polymerase chain reaction: Copy number of mitochondrial DNA in rat tissues. „Biochemical and Biophysical Research Communications”. 183 (2), s. 553-559, 1992-03-16. doi:10.1016/0006-291X(92)90517-O (ang.). 
  37. 38,0 38,1 S. Anderson, A.T. Bankier, B.G. Barrell, M.H.L. de Bruijn, A.R. Coulson, J. Drouin, I.C. Eperon, D.P. Nierlich, B.A. Roe, F. Sanger, P.H. Schreier, A.J.H. Smith, R. Staden, I.G. Young. Sequence and organization of the human mitochondrial genome. „Nature”. 290, s. 457–465, 1981. doi:10.1038/290457a0 (ang.). 
  38. H. Fukuhara, F. Sor, R. Drissi, N. Dinouël i inni. Linear mitochondrial DNAs of yeasts: frequency of occurrence and general features. „Mol Cell Biol”. 13 (4), s. 2309-14, Apr 1993. PMID 8455612. 
  39. Giorgio Bernardi. Intervening sequences in the mitochondrial genome. „Nature”. 276, s. 558–559, 1978. doi:10.1038/276558a0. 
  40. Sharda K. Hebbar, Scott M. Belcher, Philip S. Perlman. A maturase-encoding group MA intron of yeast mitochondria self-splices in vitro. „Molecular Biology”. 20 (7), s. 1747-1754, 1992. doi:10.1093/nar/20.7.1747 (ang.). 
  41. Renfu Shao, Ewen F. Kirkness, Stephen C. Barker1,3. The single mitochondrial chromosome typical of animals has evolved into 18 minichromosomes in the human body louse, Pediculus humanus. „Genome Research”. 19 (5), s. 904-912, 2008-12-24. doi:10.1101/gr.083188.108 (ang.). 
  42. Crick F.H.C., Orgel L.E. (1973) „Directed panspermia”. Icarus 19:341-346. s. 344: „It is a little surprising that organisms with somewhat different codes do not coexist.”.
  43. B.G. Barrell, A.T. Bankier, J. Drouin. A different genetic code in human mitochondria. „Nature”. 282, s. 189-194, 1797-11-08. doi:10.1038/282189a0 (ang.). 
  44. Andrzej Elzanowski, Jim Ostell: The Genetic Codes (ang.). National Center for Biotechnology Information, 2008-04-07. [dostęp 2010-06-21].
  45. T.H. Jukes, S. Osawa. The genetic code in mitochondria and chloroplasts. „Cellular and Molecular Life Sciences”. 46 (11-12), s. 1117-1126, 1990-12. Birkhäuser Basel. doi:10.1007/BF01936921. ISSN 1420-682X (ang.). 

Bibliografia[edytuj | edytuj kod]

Linki zewnętrzne[edytuj | edytuj kod]