Ubikwityna

Z Wikipedii, wolnej encyklopedii
Skocz do: nawigacja, szukaj
Struktura ubikwityny
Komputerowy model ubikwityny

Ubikwityna (Ub) jest małocząsteczkowym białkiem obecnym we wszystkich komórkach eukariotycznych i pełniącym kluczową rolę w naznaczaniu białek (ubikwitynacja), które mają ulec nielizosomalnej proteolizie.

Ubikwityna jest peptydem złożonym z 76 reszt aminokwasowych, o masie 8,6 kDa. Struktura ubikwityny jest wysoce konserwatywna, zarówno ewolucyjnie, jak i pod względem fizykochemicznym: denaturacja jest odwracalna nawet po gotowaniu czy działaniu stężonym kwasem. Ubikwityna jest peptydem występującym u eukariontów w niewielkich strukturach komórkowych zwanych proteasomami.

Potranslacyjna modyfikacja białek w procesie ubikwitynacji polega na przyłączaniu do reszt lizynowych danego białka grupy karboksylowej C-końca reszty glicyny ubikwityny (Gly76).

Ubikwityna została opisana po raz pierwszy przez Gideona Goldsteina w 1975 roku. Za badania przeprowadzone w latach 80. XX wieku, które doprowadziły do odkrycia procesu degradacji białek z udziałem ubikwityny w komórkach, trzej badacze: Irwin Rose, Avram Hershko i Aaron Ciechanover w 2004 roku otrzymali Nagrodę Nobla w dziedzinie chemii.

Schemat procesu ubikwitynacji

Linki zewnętrzne[edytuj | edytuj kod]