|
|
|
|
| Nazewnictwo
|
|
|
| Nomenklatura systematyczna (IUPAC)
|
kwas (2S,4R)-4-hydroksypirolidyno-2-karboksylowy
|
| Inne nazwy i oznaczenia
|
Hyp, Pro(OH)
4-hydroksyprolina
γ-hydroksyprolina
kwas 3-hydroksypirolidynokarboksylowy-2
|
|
| Ogólne informacje
|
| Wzór sumaryczny
|
C5H9NO3
|
| Masa molowa
|
131,13 g/mol
|
| Wygląd
|
bezbarwne kryształy[1]
|
| Identyfikacja
|
| Numer CAS
|
51-35-4
|
| PubChem
|
5810
|
|
|
| InChI
|
InChI=1S/C5H9NO3/c7-3-1-4(5(8)9)6-2-3/h3-4,6-7H,1-2H2,(H,8,9)/t3-,4+/m1/s1
|
| InChIKey
|
PMMYEEVYMWASQN-DMTCNVIQSA-N
|
|
|
|
|
|
| Podobne związki
|
| Podobne związki
|
pirolidyna, prolina, hydroksylizyna
|
Jeżeli nie podano inaczej, dane dotyczą
stanu standardowego (25 °C, 1000 hPa)
|
Hydroksyprolina (Hyp) – organiczny związek chemiczny, jeden z aminokwasów niebiałkowych, występujący w dużych ilościach w żelatynie[1]. Hydroksyprolina różni się od proliny obecnością dodatkowej grupy hydroksylowej (-OH) przy atomie węgla gamma. Pierwszy raz została wyizolowana przez Hermanna Fischera w roku 1902[5]. Enzymem odpowiedzialnym za biosyntezę hydroksyproliny jest hydroksylaza prolylowa, która potranslacyjnie modyfikuje prolinę dołączając grupę hydroksylową (reakcja przebiega wewnątrz retikulum endoplazmatycznego). Chociaż hydroksyprolina nie jest składnikiem budulcowym białek syntetyzowana jest ona w dużych ilościach (stanowi ok. 4% wszystkich aminokwasów w organizmie czyli więcej niż kilka ze standardowych aminokwasów białkowych)[6]. Jest ona głównym składnikiem kolagenu stanowiąc ok. 13,5% kolagenu u ssaków. Hydroksyprolina i prolina mają decydujące znaczenie dla wytrzymałości mechanicznej kolagenu[7].
- ↑ a b c Podręczny słownik chemiczny, RomualdR. Hassa (red.), JanuszJ. Mrzigod (red.), JanuszJ. Nowakowski (red.), Katowice: Videograf II, 2004, s. 168, ISBN 83-7183-240-0 .
- ↑ a b Hydroxyproline, [w:] ChemIDplus [online], United States National Library of Medicine [dostęp 2013-01-27] (ang.).
- ↑ trans-4-Hydroxy-L-proline (nr H54409) – karta charakterystyki produktu Sigma-Aldrich (Merck KGaA) na obszar Polski.
- ↑ a b c Hydroksyprolina (ang.). [martwy link] The Chemical Database. Wydział Chemii Uniwersytetu w Akronie. [dostęp 2013-01-27].[niewiarygodne źródło?]
- ↑ Robert Henry AdersR.H.A. Plimmer Robert Henry AdersR.H.A., The Chemical Constitution of the Proteins: Analysis, Longmans, Green & Company, 1912 [dostęp 2018-06-15] (ang.).
- ↑ Kelly L.K.L. Gorres Kelly L.K.L., Ronald T.R.T. Raines Ronald T.R.T., Prolyl 4-hydroxylase, „Critical Reviews in Biochemistry and Molecular Biology”, 45 (2), 2010, s. 106–124, DOI: 10.3109/10409231003627991, ISSN 1549-7798, PMID: 20199358, PMCID: PMC2841224 [dostęp 2018-06-15] .
- ↑ Frank W.F.W. Kotch Frank W.F.W., Ilia A.I.A. Guzei Ilia A.I.A., Ronald T.R.T. Raines Ronald T.R.T., Stabilization of the collagen triple helix by O-methylation of hydroxyproline residues, „Journal of the American Chemical Society”, 130 (10), 2008, s. 2952–2953, DOI: 10.1021/ja800225k, ISSN 1520-5126, PMID: 18271593, PMCID: PMC2802593 [dostęp 2018-06-15] .c?
