Hydroksyprolina

Z Wikipedii, wolnej encyklopedii
Przejdź do nawigacji Przejdź do wyszukiwania
Hydroksyprolina
Niepodpisana grafika związku chemicznego; prawdopodobnie struktura chemiczna bądź trójwymiarowy model cząsteczki
Ogólne informacje
Wzór sumaryczny C5H9NO3
Masa molowa 131,13 g/mol
Wygląd bezbarwne kryształy[1]
Identyfikacja
Numer CAS 51-35-4
PubChem 5810[2]
Podobne związki
Podobne związki pirolidyna, prolina, hydroksylizyna
Jeżeli nie podano inaczej, dane dotyczą
stanu standardowego (25 °C, 1000 hPa)

Hydroksyprolina (Hyp) – organiczny związek chemiczny, jeden z aminokwasów niebiałkowych, występujący w dużych ilościach w żelatynie[1]. Hydroksyprolina różni się od proliny obecnością dodatkowej grupy hydroksylowej (-OH) przy atomie węgla gamma. Pierwszy raz została wyizolowana przez Hermanna Fischera w roku 1902[6]. Enzymem odpowiedzialnym za biosyntezę hydroksyproliny jest hydroksylaza prolylowa, która potranslacyjnie modyfikuje prolinę dołączając grupę hydroksylową (reakcja przebiega wewnątrz retikulum endoplazmatycznego). Chociaż hydroksyprolina nie jest składnikiem budulcowym białek syntetyzowana jest ona w dużych ilościach (stanowi ok. 4% wszystkich aminokwasów w organizmie czyli więcej niż kilka z standardowych aminokwasów białkowych)[7]. Jest ona głównym składnikiem kolagenu stanowiąc ok. 13,5% kolagenu u ssaków. Hydroksyprolina i prolina mają decydujące znaczenie dla wytrzymałości mechanicznej kolagenu[8].

Przypisy[edytuj | edytuj kod]

  1. a b c Podręczny słownik chemiczny, Romuald Hassa (red.), Janusz Mrzigod (red.), Janusz Nowakowski (red.), Katowice: Videograf II, 2004, s. 168, ISBN 83-7183-240-0.
  2. Hydroksyprolina (CID: 5810) (ang.) w bazie PubChem, United States National Library of Medicine.
  3. a b Hydroksyprolina (ang.) w bazie ChemIDplus, United States National Library of Medicine. [dostęp 2013-01-27].
  4. Hydroksyprolina (nr H54409) – karta charakterystyki produktu Sigma-Aldrich (Merck KGaA) na obszar Polski.
  5. a b c Hydroksyprolina (ang.). [martwy link] The Chemical Database. The Department of Chemistry, University of Akron. [dostęp 2013-01-27].
  6. Robert Henry Aders Plimmer, The Chemical Constitution of the Proteins: Analysis, Longmans, Green & Company, 1912 [dostęp 2018-06-15] (ang.).
  7. Publikacja w otwartym dostępie – możesz ją bezpłatnie przeczytać Kelly L. Gorres, Ronald T. Raines, Prolyl 4-hydroxylase, „Critical Reviews in Biochemistry and Molecular Biology”, 45 (2), 2010, s. 106–124, DOI10.3109/10409231003627991, ISSN 1549-7798, PMID20199358, PMCIDPMC2841224 [dostęp 2018-06-15].
  8. Publikacja w otwartym dostępie – możesz ją bezpłatnie przeczytać Frank W. Kotch, Ilia A. Guzei, Ronald T. Raines, Stabilization of the collagen triple helix by O-methylation of hydroxyproline residues, „Journal of the American Chemical Society”, 130 (10), 2008, s. 2952–2953, DOI10.1021/ja800225k, ISSN 1520-5126, PMID18271593, PMCIDPMC2802593 [dostęp 2018-06-15].