Przejdź do zawartości

Proteasom

Z Wikipedii, wolnej encyklopedii
Struktura proteasomu
Widok od góry

Proteasombiałkowy wielkocząsteczkowy agregat enzymatyczny o masie cząsteczkowej ok. 2 MDa utworzony z białek (kilku rodzajów proteaz) tworzących kształt cylindra. Występuje u eukariota (w jądrze i w cytoplazmie), ale analogiczne struktury są także obecne u prokariota[1]. Proteasomy w komórce skupiają się wokół centrioli, tworząc centrum proteolityczne komórki.

Budowa

[edytuj | edytuj kod]

Proteasomy składają się z około 30 podjednostek peptydowych. Każdy pierścień proteasomu to kompleks siedmiu różnych białek. Po dołączeniu dwóch cząsteczek aktywatora (podstawy i pokrywy) powstaje aktywny kompleks hydrolizujący wiązania peptydowe w białku[2].

Funkcja

[edytuj | edytuj kod]

W komórce rozkładanie białek jest równie ważne jak biosynteza nowych cząsteczek białkowych. Istnieją dwa zasadnicze, ale wykorzystywane do odmiennych celów, mechanizmy rozkładu białek: poprzez lizosomy lub proteasomy. Proteasomy są odpowiedzialne za degradację poliubikwitynowanego białka do małych peptydów, natomiast za rozkład monoubikwitynowanego białka odpowiedzialne są lizosomy lub endosomy późne. Pełni funkcję w ubikwitynozależnej, specyficznej proteolizie białek (zwłaszcza krótko żyjących, czyli o sekwencji sygnałowej blisko N-końca), dotyczącej białek o nieprawidłowej konformacji, białek antygenowych czy niektórych aktywatorów[2].

W przebiegu degradacji białek przez proteasomy zużywana jest energia w postaci ATP.

Zobacz też

[edytuj | edytuj kod]

Przypisy

[edytuj | edytuj kod]
  1. Matthew A. Humbard, Julie A. Maupin-Furlow, Prokaryotic Proteasomes: Nanocompartments of Degradation, „Microbial Physiology”, 23 (4-5), 2013, s. 321–334, DOI10.1159/000351348, PMID23920495, PMCIDPMC3936408 (ang.).
  2. a b Wojciech Sawicki, Histologia, Warszawa: Wydawnictwo lekarskie PZWL, 2012, s. 62-63, ISBN 978-83-200-4349-5.