Proteasom

Z Wikipedii, wolnej encyklopedii
Skocz do: nawigacja, szukaj
Struktura proteasomu
Widok od góry

Proteasom - jest to białkowy wielkocząsteczkowy agregat enzymatyczny o masie cząsteczkowej ok. 2 MDa utworzony z białek (kilku rodzajów proteaz) tworzących kształt cylindra. Występuje u Eukaryota (w jądrze i w cytoplazmie), ale analogiczne struktury są także obecne u Prokaryota. Proteasomy w komórce skupiają się wokół centrioli tworząc centrum proteolityczne komórki.

Budowa[edytuj kod]

Proteasomy składają się z około 30 podjednostek peptydowych. Każdy pierścień proteasomu to kompleks siedmiu różnych białek. Po dołączeniu dwóch cząsteczek aktywatora (podstawy i pokrywy) powstaje aktywny kompleks hydrolizujący wiązania peptydowe w białku[1].

Funkcja[edytuj kod]

W komórce rozkładanie białek jest równie ważne jak biosynteza nowych cząsteczek białkowych. Istnieją dwa zasadnicze, ale wykorzystywane do odmiennych celów, mechanizmy rozkładu białek: lizosomy i proteasomy. To proteasomy są odpowiedzialne za degradację poliubikwitynowanego białka do małych peptydów, natomiast za rozkład monoubikwitynowanego białka odpowiedzialne są lizosomy lub endosomy późne. Pełni funkcję w ubikwitynozależnej, specyficznej proteolizie białek (zwłaszcza krótko żyjących, czyli o sekwencji sygnałowej blisko N-końca), dotyczącej białek o nieprawidłowej konformacji, białek antygenowych czy niektórych aktywatorów[1]. W przebiegu degradacji białek przez proteasomy zużywana jest energia w postaci ATP.

Zobacz też[edytuj kod]

Przypisy

  1. a b Wojciech Sawicki: Histologia. Warszawa: Wydawnictwo lekarskie PZWL, 2012, s. 62-63, seria: Histologia. ISBN 978-83-200-4349-5.