Inhibicja kompetycyjna

Z Wikipedii, wolnej encyklopedii
Skocz do: nawigacja, szukaj
Rodzina wykresów Lineweavera-Burka dla inhibicji kompetycyjnej. Wzrost stężenia inhibitora [I] nie powoduje zmiany Vmax

Inhibicja kompetycyjna - współzawodnictwo inhibitora z substratem o miejsce aktywne enzymu; przy dużych stężeniach substratu inhibitor zostaje usunięty przez substrat. Przeciwieństwem inhibicji kompetycyjnej jest inhibicja niekompetycyjna. W inhibicji kompetycyjnej inhibitor wiąże się w miejscu aktywnym, inhibicji niekompetycyjnej - poza miejscem aktywnym.

Substrat i inhibitor współzawodniczą o miejsce katalityczne (aktywne), przez co zwiększenie stężenia substratu lub inhibitora, powoduje przesunięcie szybkości reakcji na szalę jednego z nich. Jeśli stężenie substratu będzie przewyższać stężenie inhibitora, to szybkość reakcji zmniejszy się nieznacznie bądź w ogóle nie ulegnie zmianie. Jeśli przeważać będzie ilość inhibitora w roztworze, to reakcja katalizowana ulegnie inhibicji czyli zmniejszeniu szybkości reakcji. W przypadku inhibicji kompetycyjnej powinowactwo enzymu do substratu ulega zmniejszeniu (stała Michaelisa rośnie).

Przykład: substratem dla dehydrogenazy bursztynianowej jest bursztynian, a jej inhibitorem kompetycyjnym malonian (związki te różnią się budową tylko o jedną grupę metylenową).