| Selenocysteina |
|
|
 |
| Nazewnictwo |
| Nomenklatura systematyczna (IUPAC) |
|
kwas (R)-2-amino-3-selanylopropanowy
|
|
| Inne nazwy i oznaczenia |
| Sec |
|
| Ogólne informacje |
| Wzór sumaryczny |
C3H7NO2Se |
| Masa molowa |
168,05 g/mol |
|
|
| Identyfikacja |
| Numer CAS |
10236-58-5 |
| PubChem |
851[1] |
|
|
Selenocysteina (Sec) – aminokwas obecny w licznych białkach enzymatycznych. Ma budowę podobną do cysteiny, ale w miejsce atomu siarki cysteiny obecny jest w niej atom selenu. Białka zawierające przynajmniej jedną resztę selenocysteinową określa się jako selenoproteiny.
Selenocysteina w przeciwieństwie do zwykłych aminokwasów nie ma przypisanego kodonu w ludzkim DNA. Reszta selenocysteinowa powstaje przez modyfikację seryny związanej z cząsteczką tRNA i włączana jest do białek kotranslacyjnie. Selenocysteina kodowana przez kodon UGA mRNA, selenoprotein jest 21. UGA zazwyczaj jest kodonem stop; dekodowanie UGA ażeby oznaczał Sec a nie sygnał terminacji translacji wymaga specyficznej struktury drugorzędowej mRNA selenoprotein: elementu insercyjnego o charakterze stem-loop w obrębie 3'UTR, uwarunkowanego tak zwanymi sekwencjami insercyjnymi Sec lub elementami SECIS, oraz kilku czynników trans i specjalnego tRNA z antykodonem komplementarnym do UGA[2]. tRNA jest najpierw aminoacylowany seryną, która dostarcza węglowego szkieletu dla selenocysteiny. Ten specjalny transportujący RNA oznaczany jest także tRNA[Ser]Sec. Nie jest on rozpoznawany przez standardowy czynnik elongacyjny eEF IA, ale przez specjalne białko eEFSec, wykazujące specyficzność zarówno wobec struktury tRNA, jak i wobec aminokwasu. Rekrutacja kompleksu Sec-tRNA-EFSec do rybosomu następuje dzięki interakcji z białkiem wiążącym SECIS2, wykazującym specyficzność dla elementów SECIS w mRNA selenoprotein.
Selenoproteiny [edytuj]
Selenocysteina (Sec) znajduje się w centrum aktywnym:
Przypisy
