Rybosom

Z Wikipedii, wolnej encyklopedii
Skocz do: nawigacja, szukaj
Rybosom: 1 – duża podjednostka, 2 – mała podjednostka
Rybosom – budowa przestrzenna

Rybosom – kompleks białek z kwasami nukleinowymi służący do produkcji białek w procesie translacji. Rybosomy zbudowane są z rRNA i białek. Katalityczna aktywność rybosomu związana jest właśnie z zawartym w nim rRNA, natomiast białka budują strukturę rybosomu i działają jako kofaktory zwiększające wydajność translacji[1].

Rybosomy występują u wszystkich organizmów żywych, zarówno u prokariotów (bakterie, archeony) jak i eukariotów (pierwotniaki, grzyby, rośliny, zwierzęta), a także we wnętrzu organelli - plastydów i mitochondriów[1].

Rybosomy prokariotów i organelli półautonomicznych są mniejsze i wrażliwsze na inne toksyny niż ich eukariotyczne odpowiedniki. Te różnice są wykorzystywane przez niektóre antybiotyki.

Rybosomy są bardzo małe i widoczne tylko pod mikroskopem elektronowym. Pojedynczy rybosom składa się z 2 podjednostek, dużej i małej[1].

Zespół rybosomów połączonych nicią matrycową (mRNA) stanowi polirybosom zwany inaczej polisomem[2].

Budowa rybosomów[edytuj | edytuj kod]

Budowa podjednostki 50S Haloarcula marismortui. Dwa łańcuchy RNA oznaczone kolorem pomarańczowym i żółtym, białka niebieskim a zielonym centrum aktywne[3].
Budowa podjednostki 30S Thermus thermophilus. Pojedynczy łańcuch RNA zaznaczono kolorem pomarańczowym a białka niebieskim[4].

Każdy rybosom zbudowany jest z dwóch dopasowanych do siebie podjednostek: małej i dużej. Obie podjednostki są zbudowane z białek i rRNA (rybosomowy RNA). Podjednostki rybosomu są ze sobą połączone tylko podczas translacji – po zakończeniu translacji danego łańcucha białkowego podjednostki rozdzielają się, a podczas inicjalizacji translacji jakieś blisko siebie znajdujące się podjednostki (jedna duża i jedna mała) łączą się ze sobą, odtwarzając rybosom.

Podczas translacji w rybosomie możemy wyróżnić miejsce aminoacylowe (miejsce A) oraz miejsce peptydowe (miejsce P) w których cząsteczki tRNA przyłączają się do mRNA. Wyróżniane jest także miejsce wyjścia (miejsce E) którym tRNA bez aminokwasów opuszczają rybosom[2].

Prokarionty[edytuj | edytuj kod]

U prokariotów występują rybosomy 70S. Masa rybosomu u Escherichia coli wynosi około 2700 kDa a średnica około 20 nm. W pojedynczej komórce prokariotycznej znajduje się około 20 tys. rybosomów, które stanowią około jednej czwartej jej masy. Duża podjednostka (50S) zawiera 34 białka (oznaczanych od L1 do L34) i dwie cząsteczki rRNA (5S rRNA i 23S rRNA), a mała podjednostka (30S) zawiera 21 białek (oznaczanych od S1 do S21) i jedną cząsteczkę rRNA (16S rRNA). W Podjednostce dużej występują po dwa białka L7 i L12, pozostałe występują pojedynczo. Identyczne z białkiem L26 jest białko S20[1].

Eukarionty[edytuj | edytuj kod]

U eukariontów występują rybosomy 80S oraz mniejsze rybosomy mitochondrialne i chloroplastowe przypominające rybosomy bakteryjne. Rybosomy 80S są o 40% większe od rybosomów prokariotycznych zbudowane z dużej (60S) podjednostki i małej (40S) podjednostki[5]. U Tetrahymena thermophila duża podjednostka składa się z trzech łańcuchów rRNA (5S - 120 nukleotydów, 5,8S - 154 nukleotydów i 28S rRNA - 3354 nukleotydów) oraz 47 białek[6]. Mała podjednostka (40S) składa się z jednego łańcucha RNA (18S rRNA) złożonego z 1753 nukleotydów oraz 32 białek[7]. U Saccharomyces cerevisiae łańcuchy RNA dużej podjednostki mają długość 25S - 3396, 5S - 121, 5,8S - 158 nukleotydów, a łańcuch małej podjednostki 18S-1800 nukleotydów[8]. Liczba białek wchodzących w skład rybosomów różni się u grup poszczególnych organizmów i łącznie może wynosić 80-90. Tylko około jednej trzeciej z nich ma swoje odpowiedniki w rybosomach bakterii i archeanów[9].

Rybosomy chloroplastowe i mitochondrialne również składają się z dużej i małej podjednostki. Przypominają rybosomy bakteryjne, co wspiera teorię endosymbiotyczną opisującą pochodzenie mitochondriów i chloroplastów. W komórkach roślin rybosomy chloroplastowe 70S składają się z podjednostki małej 30S zawierającej jeden łańcuch rRNA (16S-rRNA) oraz około 24 białek i podjednostki dużej 50S zawierającej trzy łańcuchy 4,5S-rRNA, 5S-rRNA i 23S-rRNA oraz około 35 białek. Rybosomy mitochondrialne 78S są odmienne. Podjednostka mała zawiera łańcuch 18S-rRNA oraz około 33 białek, a podjednostka duża dwa łańcuchy: 5S-rRNA i 26S-rRNA oraz około 35 białek[2].

Mechanizm działania rybosomu

Lokalizacja rybosomów[edytuj | edytuj kod]

U eukariontów można wyróżnić dwie lokalizacje rybosomów:

O tym, czy rybosom będzie wolny, czy też związany z błoną, decyduje sekwencja sygnałowa w syntetyzowanym przez niego białku.

Historia badań[edytuj | edytuj kod]

Rybosomy odkrył używając mikroskopu elektronowego George Emil Palade w latach 50. XX wieku[10]. Za swoje odkrycie Palade wraz z dwoma innymi badaczami struktur komórkowych otrzymał Nagrodę Nobla w dziedzinie fizjologii lub medycyny w roku 1974[11]. Sama nazwa rybosom została zaproponowana przez Richarda B. Robertsa w roku 1958 we wstępie do książki Microsomal Particles and Protein Synthesis[12]. W roku 2000 zostały opublikowane wynika badań opisujące strukturę podjednostki dużej 50S organizmów prokariotycznych: Haloarcula marismortui należącego do archeanów[3] oraz Deinococcus radiodurans należnego do bakterii[13], a także podjednostki małej 30S Thermus thermophilus[4]. Rok później opublikowano opis struktury kompletnego rybosomu 70S Thermus thermophilus w rozdzielczości 5,5 Å[14]. Za badania nad budową i funkcją rybosomów Venkatraman Ramakrishnan, Thomas A. Steitz i Ada E. Yonath otrzymali wspólnie Nagrodę Nobla w dziedzinie chemii w roku 2009[15].

Ewolucja[edytuj | edytuj kod]

Początkowo sądzono, że za syntezę białek odpowiadają białka obecne w składzie rybosomu. Odkrycie rybozymów doprowadziło do zmiany poglądów. Funkcję katalityczną pełni przede wszystkim rRNA. Białka współtworzące strukturę pełnią funkcje pomocnicze. Wskazuje to na pierwotną budowę rybosomów jako struktur złożonych jedynie z RNA potwierdzając możliwość istnienia życia bez białek, hipotezę świata RNA. Białka pojawiły się w rybosomach w kolejnych etapach ewolucji, udoskonalając już istniejące struktury[1].

Bibliografia[edytuj | edytuj kod]

  1. 1,0 1,1 1,2 1,3 1,4 Jeremy Mark Berg, John L Tymoczko, Lubert Stryer, Neil D Clarke: Biochemia. Warszawa: Wydawnictwo Naukowe PWN, 2007, s. 823-839. ISBN 978-83-01-14379-4.
  2. 2,0 2,1 2,2 Heldt Hans-Walter: Plant biochemistry. Amsterdam ; Boston: Elsevier Academic Press, 2005, s. 532-539. ISBN 012088391033.
  3. 3,0 3,1 N. Ban, P. Nissen, J. Hansen, PB. Moore i inni. The complete atomic structure of the large ribosomal subunit at 2.4 A resolution.. „Science”. 289 (5481), s. 905-20, Aug 2000. PMID 10937989. 
  4. 4,0 4,1 BT. Wimberly, DE. Brodersen, WM. Clemons, RJ. Morgan-Warren i inni. Structure of the 30S ribosomal subunit.. „Nature”. 407 (6802), s. 327-39, Sep 2000. doi:10.1038/35030006. PMID 11014182. 
  5. A. Ben-Shem, L. Jenner, G. Yusupova, M. Yusupov. Crystal structure of the eukaryotic ribosome.. „Science”. 330 (6008), s. 1203-9, Nov 2010. doi:10.1126/science.1194294. PMID 21109664. 
  6. S. Klinge, F. Voigts-Hoffmann, M. Leibundgut, S. Arpagaus i inni. Crystal structure of the eukaryotic 60S ribosomal subunit in complex with initiation factor 6.. „Science”. 334 (6058), s. 941-8, Nov 2011. doi:10.1126/science.1211204. PMID 22052974. 
  7. J. Rabl, M. Leibundgut, SF. Ataide, A. Haag i inni. Crystal structure of the eukaryotic 40S ribosomal subunit in complex with initiation factor 1.. „Science”. 331 (6018), s. 730-6, Feb 2011. doi:10.1126/science.1198308. PMID 21205638. 
  8. A. Ben-Shem, N. Garreau de Loubresse, S. Melnikov, L. Jenner i inni. The structure of the eukaryotic ribosome at 3.0 Å resolution.. „Science”. 334 (6062), s. 1524-9, Dec 2011. doi:10.1126/science.1212642. PMID 22096102. 
  9. V. Ramakrishnan. Molecular biology. The eukaryotic ribosome.. „Science”. 331 (6018), s. 681-2, Feb 2011. doi:10.1126/science.1202093. PMID 21310988. 
  10. G.E. Palade. A small particulate component of the cytoplasm.. „J Biophys Biochem Cytol”. 1 (1), s. 59-68, Jan 1955. PMID 14381428. 
  11. The Nobel Prize in Physiology or Medicine 1974. [dostęp 2014-04-06].
  12. Richard B. Roberts (red.): Microsomal Particles and Protein Synthesis. New York: Pergamon Press, Inc, 1958, s. VII-VIII.
  13. F. Schluenzen, A. Tocilj, R. Zarivach, J. Harms i inni. Structure of functionally activated small ribosomal subunit at 3.3 angstroms resolution.. „Cell”. 102 (5), s. 615-23, Sep 2000. PMID 11007480. 
  14. MM. Yusupov, GZ. Yusupova, A. Baucom, K. Lieberman i inni. Crystal structure of the ribosome at 5.5 A resolution.. „Science”. 292 (5518), s. 883-96, May 2001. doi:10.1126/science.1060089. PMID 11283358. 
  15. The Nobel Prize in Chemistry 2009. [dostęp 2014-04-06].