Dekarboksylaza aromatycznych L-aminokwasów

Z Wikipedii, wolnej encyklopedii
Przejdź do nawigacji Przejdź do wyszukiwania

Dekarboksylaza aromatycznych L-aminokwasów (EC 4.1.1.28) jest enzymem z klasy liaz. Konkretniej, jest dekarboksylazą, która przeprowadza reakcję dekarboksylacji aromatycznych L-aminokwasów.

Struktura trójwymiarowa enzymu

Nazewnictwo[edytuj | edytuj kod]

Enzym przeprowadza proces dekarboksylacji na różnych substratach, z tego też powodu posiada kilka nazw. Według nazwy systematycznej jest to dekarboksylaza aromatycznych L-aminokwasów, lecz posiada także kilka innych:

  • dekarboksylaza L-DOPA
  • dekarboksylaza L-tryptofanu
  • dekarboksylaza 5-hydroksytryptofanu

Pomimo, iż nazwy wskazują, że substratem może być L-DOPA, L-tryptofan oraz 5-hydroksytryptofan, substratami dla tego enzymu mogą być także: L-fenyloalanina, L-tyrozyna, L-histydyna oraz 5-hydroksykinurenina.

Reakcje[edytuj | edytuj kod]

Dekarboksylacja 5-Hydroksytryptofanu (5-HTP) do serotoniny (5-HT)

Do przeprowadzenia dekarboksylacji, niezbędna jest obecność fosforanu pirydoksalu (aktywna forma witaminy B6), który jest połączony na czas reakcji ze specyficzną resztą lizyny. Dopiero w obecności tego koenzymu dekarboksylaza może przeprowadzić reakcję.

Mutacje[edytuj | edytuj kod]

Mutacje w genie DDC, kodującym dekarboksylazę aromatycznych L-aminokwasów, mogą mieć związek z pojawieniem się autyzmu oraz wystąpieniem dwubiegunowych zaburzeń afektywnych.

Przypisy[edytuj | edytuj kod]

[1] KEGG Base: Reactions