Dysmutaza ponadtlenkowa
Dysmutaza ponadtlenkowa[1][2][3] (SOD z ang. SuperOxide Dismutase, E.C. 1.15.1.1) – enzym z grupy oksydoreduktaz katalizujący dysmutację anionorodnika ponadtlenkowego.
Dysmutaza ponadtlenkowa została wyizolowana w 1939 roku z erytrocytów wołu, a największa jego zawartość jest w komórkach wątroby. Jest pierwszym odkrytym enzymem którego substratem jest wolny rodnik. Enzym ten jest metaloproteiną. Składa się z części białkowej (apoenzym) oraz katalitycznej grupy prostetycznej w formie atomu metalu pełniącej funkcję centrum aktywnego.
W komórkach ludzkich występują trzy izoformy dysmutaz ponadtlenkowych:
- cytoplazmatyczna SOD-1 zawierająca miedź (Cu) i cynk (Zn) CuZnSOD-1 o masie cząsteczkowej 32 kDa, chromosom 21q22,
- mitochondrialna SOD-2 zawierająca mangan (Mn) MnSOD-2, o masie cząsteczkowej 96 kDa, chromosom 6q25,
- wydzielana na zewnątrz komórki SOD-3, inaczej EC SOD zawierająca miedź (Cu) i cynk (Zn) CuZnSOD-3, o masie cząsteczkowej 135 kDa, chromosom 4q21.
EC SOD występuje w: limfie, osoczu, płynie maziowym. W odróżnieniu od pozostałych izoform może być wydalana na zewnątrz, a jej umiejscowienie komórkowe to błona komórkowa i macierz międzykomórkowa.
Jest ona strukturą tetrameryczną z elementami sacharydowymi, i jest odporna na działanie mocznika i wysokich temperatur oraz wiąże heparynę w odróżnieniu od dwóch pozostałych izoform dysmutaz ponadtlenkowych. SOD-1 i SOD-2 nie posiadają w swojej budowie cukrów, a SOD-1 jest homodimerem, pozostałe dwie formy to homotetramer
SOD-1 oraz EC SOD mogą być hamowane przez jony cyjankowe lub azydkowe.
Podstawienie seryny przez 3-metyloamino-L-alaninę (aminokwas niebiałkowy) zmienia strukturę SOD-1, co może skutkować degeneracją neuronów i rozwojem stwardnienia zanikowego boczne zachodniego Pacyfiku[4]
Aktywność w roślinach
[edytuj | edytuj kod]Synteza takich enzymów jak dysmutaza ponadtlenkowa, oksydaza L-askorbinianowa i polimeraza DNA Delta 1 inicjuje się wraz z aktywacją genów związanych z warunkami stresowym dla roślin[5]. Ograniczenie tego procesu zainicjowanego warunkami silnego zasolenia gleby można osiągnąć podając roślinom egzogenną glutaminę. Zmniejszenie poziomu ekspresji genów odpowiedzialnych za syntezę dysmutazy ponadtlenkowej wzrasta wraz ze wzrostem stężenia glutaminy[5].
Przypisy
[edytuj | edytuj kod]- ↑ Michał Skrzycki, Hanna Czeczot , Rola dysmutazy ponadtlenkowej w powstawaniu nowotworów, „Postępy Nauk Medycznych”, 4, 2005, s. 7–15 [dostęp 2024-02-11] .
- ↑ Dysmutaza ponadtlenkowa jako element systemu antyoksydacyjnego w rozwoju nowotworów przewodu pokarmowego człowieka w bazie „Prace badawcze” portalu Nauka Polska (OPI).
- ↑ Marek Gacko i inni, Zewnątrzkomórkowa dysmutaza ponadtlenkowa ściany naczyń krwionośnych, „Advances in Clinical and Experimental Medicine”, 15 (5), 2006, s. 925–932 [dostęp 2024-02-11] .
- ↑ Elizabeth A. Proctor , David D. Mowrey , Nikolay V. Dokholyan , β-Methylamino-L-alanine substitution of serine in SOD1 suggests a direct role in ALS etiology, „PLOS Computational Biology”, 15 (7), 2019, art. nr e1007225, DOI: 10.1371/journal.pcbi.1007225, PMID: 31323035, PMCID: PMC6668853 [dostęp 2024-02-11] (ang.).
- ↑ a b Kamile Ulukapi, Ayse Gul Nasircilar. The role of exogenous glutamine on germination, plant development and transcriptional expression of some stress-related genes in onion under salt stress. „Folia Horticulturae”. 36 (1), s. 18-34, 02 2024. Kraków: Polskie Towarzystwo Nauk Ogrodniczych. DOI: 10.2478/fhort-2024-0002. ISSN 2083-5965. [dostęp 2024-06-28]. (ang.).