Grupy prostetyczne
Grupy prostetyczne – niebiałkowe składniki białek (np. enzymów) niezbędne dla ich aktywności, rodzaj kofaktorów[1]. W przeciwieństwie do koenzymów, są trwale związane z białkami (np. miejscem aktywnym enzymów)[1], często za pomocą wiązań kowalencyjnych lub koordynacyjnych, i nie opuszczają one swojego miejsca wiązania w trakcie reakcji. Białko bez swojej grupy prostetycznej to apobiałko (apoproteina, apoenzym), natomiast wraz z nią holobiałko (holoproteina).
Grupy prostetyczne mogą mieć charakter zarówno organiczny (np. cukry czy lipidy) lub nieorganiczny (jony metali i małe cząsteczki nieorganiczne).
Wiele organicznych grup prostetycznych to witaminy lub ich pochodne, dlatego właśnie te związki są niezbędne dla funkcjonowania organizmu.
| Grupa prostetyczna | Funkcja |
|---|---|
| Mononukleotyd flawinowy (FMN)[2] | Reakcje redoks |
| Dinukleotyd flawinoadeninowy (FAD)[2] | Reakcje redoks |
| Fosforan pirydoksalu[3] | Transaminacja, dekarboksylacja i deaminacja |
| Biotyna[4] | Karboksylacja |
| Metylkobalamina[5] | Metylacja i izomeryzacja |
| Pirofosforan tiaminy[6] | Dekarboksylacja |
| Hem[7] | Wiązanie tlenu i reakcje redoks |
| Molibdopteryna[8][9] | Utlenowanie |
| Kwas liponowy[10] | Reakcje redoks |
Przykładami nieorganicznych grup prostetycznych są np. jon cynku w anhydrazie węglanowej czy molibdenu w reduktazie azotanowej. Przykładem organicznej grupy prostetycznej jest pochodna witaminy B1 w dehydrogenazie pirogronianowej[11].
Przypisy[edytuj | edytuj kod]
- ↑ a b M.W.G. de Bolster (ed.). Glossary of terms used in Bioinorganic Chemistry. „Pure & App. Chem”. 69 (6), s. 1251-1303, 1997. International Union of Pure and Applied Chemistry. DOI: 10.1351/pac199769061251. (ang.).
- ↑ a b FMN i FAD są zwykle koenzymami, jedynie w niektórych flawoenzymach ich pierścień izoalloksazynowy reszty flawiny jest związany kowalencyjnie z resztami aminokwasowymi His, Cys lub Tyr flawoenzymu, zob.: Joosten V, van Berkel WJ. Flavoenzymes. „Curr Opin Chem Biol”. 11 (2), s. 195–202, 2007. DOI: 10.1016/j.cbpa.2007.01.010. PMID: 17275397.
- ↑ Eliot AC, Kirsch JF. Pyridoxal phosphate enzymes: mechanistic, structural, and evolutionary considerations. „Annu. Rev. Biochem.”. 73, s. 383–415, 2004. DOI: 10.1146/annurev.biochem.73.011303.074021. PMID: 15189147.
- ↑ Jitrapakdee S, Wallace JC. The biotin enzyme family: conserved structural motifs and domain rearrangements. „Curr. Protein Pept. Sci.”. 4 (3), s. 217–229, 2003. DOI: 10.2174/1389203033487199. PMID: 12769720.
- ↑ Banerjee R, Ragsdale SW. The many faces of vitamin B12: catalysis by cobalamin-dependent enzymes. „Annu. Rev. Biochem.”. 72, s. 209–247, 2003. DOI: 10.1146/annurev.biochem.72.121801.161828. PMID: 14527323.
- ↑ Frank RA, Leeper FJ, Luisi BF. Structure, mechanism and catalytic duality of thiamine-dependent enzymes. „Cell. Mol. Life Sci.”. 64 (7-8), s. 892–905, 2007. DOI: 10.1007/s00018-007-6423-5. PMID: 17429582.
- ↑ Wijayanti N, Katz N, Immenschuh S. Biology of heme in health and disease. „Curr. Med. Chem.”. 11 (8), s. 981–986, 2004. DOI: 10.2174/0929867043455521. PMID: 15078160.
- ↑ Mendel RR, Hänsch R. Molybdoenzymes and molybdenum cofactor in plants. „J. Exp. Bot.”. 53 (375), s. 1689–1698, 2002. DOI: 10.1093/jxb/erf038. PMID: 12147719.
- ↑
Mendel RR, Bittner F. Cell biology of molybdenum. „Biochim. Biophys. Acta”. 1763 (7), s. 621–635, 2006. DOI: 10.1016/j.bbamcr.2006.03.013. PMID: 16784786.
- ↑ Bustamante J, Lodge JK, Marcocci L, Tritschler HJ, Packer L, Rihn BH. α-Lipoic acid in liver metabolism and disease. „Free Radic. Biol. Med.”. 24 (6), s. 1023–1039, 1998. DOI: 10.1016/S0891-5849(97)00371-7. PMID: 9607614.
- ↑ Franciszek Dubert, Ryszard Kozik, Stanisław Krawczyk, Adam Kula, Maria Marko-Worłowska, Władysław Zamachowski: Biologia na czasie. 2. Podręcznik dla liceum ogólnokształcącego i technikum. Zakres rozszerzony. Do nowej podstawy programowej. Warszawa: Wydawnictwo Nowa Era, 2013, s. 10–11. ISBN 978-83-267-1805-2.
