Oksydaza cytochromu c

Z Wikipedii, wolnej encyklopedii
Skocz do: nawigacja, szukaj
Struktura krystaliczna wołowej oksydazy cytochromu c w dwuwarstwie lipidowej. Przestrzeń międzybłonowa u góry.

Oksydaza cytochromu c (też oksydaza cytochromowa, kompleks IV łańcucha oddechowego) – to duży transbłonowy kompleks białkowy błony wewnętrznej mitochondrium oraz bakterii. Jest to ostatnie białko łańcucha oddechowego (IV). Odbiera elektrony (utlenia) z cytochromów c i przenosi je na cząsteczkę tlenu, redukując go, wskutek czego po przyłączeniu jonów H+ powstają dwie cząsteczki wody. Podczas tego procesu, przenosi także przez błonę cztery jony H+, wspomagając powstawanie potencjału chemiosmotycznego.

Reakcja:

\mathrm{4Fe^{2+}_{cyt.c} + 8 H^{+}_{in} + O_2 \rightarrow 4Fe^{3+}_{cyt.c} + 2 H_2O + 4 H^{+}_{out}}

Kompleks oksydazy cytochromu c to duża jednostka, modyfikowana poprzez lipidację, złożona z kilku grup prostetycznych opartych na metalach (2 hemy – a i a3, 2 centra miedziowe – CuA i CuB [1]) oraz 13 podjednostek białkowych (ssaki). U ssaków, 10 z nich jest kodowana jądrowo, a 3 przez genom mitochondrialny (mtDNA). Właściwa reakcja redukcji tlenu zachodzi przy wspólnym udziale hemu a3 i centrum CuB, jakkolwiek jej dokładny mechanizm wciąż jest przedmiotem badań.

Krystalograficzne badania struktury kompleksu ujawniły modyfikacje posttranslacyjne polegająca na połączeniu węgla C6 Tyr(244) z ε-N His(240). Związana w ten sposób tyrozyna, służy prawdopodobnie jako donor wodoru, dostarczający protonów i elektronów, potrzebnych do redukcji cząsteczki tlenu (O2)[2].

Cyjanek, siarkowodór, azydek i tlenek węgla wiążą się do oksydazy cytochromu c[3], inhibując jej funkcje, co w rezultacie owocuje upośledzeniem oddychania komórkowego. Może prowadzić to do śmierci komórki, a w dalszych etapach tkanki, a nawet całego organizmu.

Przypisy

  1. Tsukihara T., Aoyama H., Yamashita E., Tomizaki T., Yamaguchi H., Shinzawa-Itoh K., Nakashima R., Yaono R., Yoshikawa S. Structures of metal sites of oxidized bovine heart cytochrome c oxidase at 2.8 Å. „Science”. 269, s. 1069-1074, 1995. PMID 7652554. 
  2. Yoshikawa S, Shinzawa-Itoh K, Nakashima R, Yaono R, Yamashita E, Inoue N, Yao M, Fei MJ, Libeu CP, Mizushima T, Yamaguchi H, Tomizaki T, Tsukihara T. Redox-coupled crystal structural changes in bovine heart cytochrome c oxidase. „Science”. 280, s. 1723-1729, 1998. PMID 9624044. 
  3. Alonso J, Cardellach F, López S, Casademont J, Miró O. Carbon monoxide specifically inhibits cytochrome c oxidase of human mitochondrial respiratory chain. „Pharmacol Toxicol”. 3, s. 142-6, 2003. PMID 12969439. 

Linki zewnętrzne[edytuj | edytuj kod]