Pasażowalne encefalopatie gąbczaste

Z Wikipedii, wolnej encyklopedii
Skocz do: nawigacji, wyszukiwania
Zakażenie powolnymi wirusami ośrodkowego układu nerwowego
ICD-10 A81
A81.0 Choroba Jacoba-Creutzfeldta
A81.8 Inne zakażenia powolnymi wirusami ośrodkowego układu nerwowego
A81.9 Zakażenia powolnymi wirusami ośrodkowego układu nerwowego, nie określone

Pasażowalne encefalopatie gąbczaste (ang. Transmissible spongiform encephalopathies, TSE), choroby prionowechoroby układu nerwowego ludzi i zwierząt spowodowane nagromadzeniem nieprawidłowo pofałdowanych białek zwanych prionami.

Etiopatogeneza i postacie[edytuj | edytuj kod]

Przyczyną zakaźnych encefalopatii gąbczastych są priony – zmienione białka powszechnie występujące w komórkach nerwowych, różniące się od ich fizjologicznych odpowiedników tylko niewłaściwą strukturą przestrzenną. Białka takie mogą powstawać na skutek somatycznej (więc niedziedzicznej) mutacji genu je kodującego, a także bez występowania mutacji wskutek powolnego, samorzutnego przekształcania się białek prawidłowych w nieprawidłowe lub też na skutek odziedziczenia wadliwego genu. Ponadto w pewnych warunkach wszczepienie zdrowemu człowiekowi lub zwierzęciu białka prionowego (od chorego zwierzęcia lub człowieka) powoduje narastanie ilości zmienionego białka i w rezultacie pojawienie się objawów encefalopatii gąbczastej. Pozwala to podzielić choroby prionowe na sporadyczne, rodzinne i przepasażowane.

Ważniejsze choroby prionowe człowieka
Choroba sporadyczna Choroba rodzinna Choroba przepasażowana
Choroba Creutzfeldta-Jakoba, postać sporadyczna (sCJD)
(ok 85-90% przypadków CJD)
Choroba Creutzfeldta-Jakoba, postać rodzinna (fCJD), w tym zespół Gerstmanna-Sträusslera-Scheinkera (GSS)
(ok. 10-15% przypadków CJD)
Choroba Creutzfeldta-Jakoba, postacie przepasażowane – jatrogenna (iCJD) i nowy wariant (vCJD)
Śmiertelna bezsenność – przypadki spontaniczne (sFI) Śmiertelna rodzinna bezsenność (FFI)
Kuru
(nie występuje)

Prawidłowe białko prionowe, określane jako PrP-C (ang. cellular prion-related protein – komórkowe białko powiązane z prionem) ma masę 30kD i występuje w błonach komórkowych wielu tkanek, w tym bardzo obficie w błonie komórek nerwowych. Jego fizjologiczna funkcja nie została jak do tej pory poznana. Białko to kodowane jest przez gen PRNP zlokalizowany na 20 chromosomie. Białko patologiczne – PrP-Sc[1] (od scrapie, pierwszej opisanej choroby prionowej), w przeciwieństwie do PrP-C jest nierozpuszczalne w wodzie oraz oporne na działanie proteaz, czyli enzymów trawiących białka. Fizjologiczne białko prionowe w swej strukturze przestrzennej posiada trzy α-helisy i dwie tzw. β-harmonijki, przypuszcza się że w trakcie przekształcania PrP-C w PrP-Sc następuje zmiana właśnie struktury przestrzennej dając w rezultacie białko bogate w beta-harmonijki. Przebieg tego zjawiska nie jest znany. PrP-Sc mają możliwość wymuszania zmiany konformacji przestrzennej białek PrP-C, mechanizm tego zjawiska jest jednak również niewiadomy. W patologii znaczenie ma postępujący, podostry przebieg "zakażeń" – z biegiem czasu wzrasta ilość białka PrP-Sc, stąd nie dziwi że choroby prionowe są chorobami najczęściej osobników starych.

Pojawienie się białek nieprawidłowych prawdopodobnie nie stymuluje jakiejkolwiek odpowiedzi immunologicznej.

Postacie wrodzone występują szczególnie często w niektórych nacjach – u Żydów z Libanu zapadalność jest 30-krotnie większa niż przeciętna.

Postacie przepasażowane u ludzi występują bardzo rzadko. Obecnie związane mogą być albo z działalnością medyczną (głównie: leczenie hormonem wzrostu lub gonadotropiną uzyskaną z ludzkich przysadek, implantacje opony twardej, rogówki), albo z nowym wariantem CJD gdzie dochodzi do przeniesienia zakażenia ze zwierząt (bydła z BSE) na ludzi. Najprawdopodobniej historycznym przykładem jest kuru, choroba występująca u nowogwinejskiego plemienia praktykującego rytualny kanibalizm.

Obraz kliniczny i rozpoznanie[edytuj | edytuj kod]

Leczenie i rokowanie[edytuj | edytuj kod]

Charakterystyka[edytuj | edytuj kod]

Zmiany w tkance mózgowej krowy chorej na BSE

Historia[edytuj | edytuj kod]

Pierwszą chorobą prionową była scrapie (od ang. "drapać") w Polsce nazywana chorobą kłusową występująca u owiec w Islandii, zaś pierwszą wykrytą TSE człowieka była kuru (inaczej curu, od "drżeć") u plemienia kanibali z Nowej Gwinei. Odkrywcą prionów był S. Prusiner, który za swoje prace otrzymał w 1997 roku nagrodę Nobla z dziedziny medycyny.

Przykłady chorób TSE i ich nazewnictwo polskie i angielskie[edytuj | edytuj kod]

Skrót Nazwa polska Nazwa angielska Nazwa zwyczajowa Gatunek, u którego choroba występuje
CJD Choroba Creutzfeldta-Jakoba Creutzfeldt-Jakob Disease   Człowiek
vCJD Nowy wariant choroby Creutzfeldta-Jakoba variant Creutzfeldt-Jakob Disease   Człowiek
  Kuru Curu, pisane także przez K Śmiejąca się śmierć Człowiek
FFI Śmiertelna bezsenność rodzinna Fatal familial insomnia   Człowiek
GSS Zespół Gerstmanna-Sträusslera-Scheinkera Gerstmann-Sträussler-Scheinker syndrome   Człowiek
BSE Encefalopatia gąbczasta bydła Bovine spongiform encephalopathy Choroba szalonych krów Bydło
  Kołowacizna owiec Scrapie   Owca
TME Pasażowalna encefalopatia norek Transmissible mink encephalopathy   Norka amerykańska
CWD Przewlekła choroba wyniszczająca Chronic wasting disease   Jeleniowate
FSE Encefalopatia gąbczasta kotów Feline spongiform encephalopathy   Kot
EUE brak polskiej nomenklatury Exotic ungulate encephalopathy   Niala, Kudu

Przypisy

  1. Spotkać można także inne oznaczenia tego białka: PrP-D (disease) i PrP-CJD.

Bibliografia[edytuj | edytuj kod]

  • Jacek Grzybowski, Piotr Zaborowski: Teoretyczne i praktyczne podstawy infekcjologii. Warszawa: Instytut Problemów Ochrony Zdrowia, 2007, s. 50-51. ISBN 978-83-60955-00-0.
  • Zakażenia powolne. W: Jacek Juszczyk: Choroby zakaźne i pasożytnicze. Zdzisław Dziubek (red.). Warszawa: Wydawnictwo Lekarskie PZWL, 2000, s. 371-374. ISBN 83-200-2393-9.
  • Paweł P. Liberski: Choroba Creutzfeldta-Jakoba i inne choroby wywołane przez priony – pasażowalne encefalopatie gąbczaste. Lublin: Czelej, 2003. ISBN 83-89309-06-8.
  • Choroby wywołane przez priony. W: Paweł P. Liberski: Choroby zakaźne i pasożytnicze. Zdzisław Dziubek (red.). Warszawa: Wydawnictwo Lekarskie PZWL, 2003, s. 372-385. ISBN 83-200-2748-9.
  • Choroby prionowe u człowieka. W: Jerzy Kulczycki: Choroby zakaźne i pasożytnicze. Janusz Cianciara, Jacek Juszczyk (red.). Lublin: Wydawnictwo Czelej, 2007, s. 613-618. ISBN 978-83-60608-34-0.

Star of life.svg Zapoznaj się z zastrzeżeniami dotyczącymi pojęć medycznych i pokrewnych w Wikipedii.