Elastyna: Różnice pomiędzy wersjami
| [wersja nieprzejrzana] | [wersja przejrzana] |
Usunięta treść Dodana treść
KonradSz86 (dyskusja | edycje) akt., linki zewnętrzne, poprawa linków, drobne merytoryczne, drobne redakcyjne |
Michał Ski (dyskusja | edycje) poprawki i uzupełnienia, przeniesienie refów na koniec, źródła/przypisy, wikizacja |
||
| Linia 1: | Linia 1: | ||
'''Elastyna''' – [[Hydrofobowość|hydrofobowe]] [[Białka strukturalne|białko strukturalne]] o budowie fibrylarnej ([[białka fibrylarne|skleroproteina]]), które występuje w [[Tkanka łączna|tkance łącznej]]. Jest głównym składnikiem [[ścięgno|ścięgien]], [[więzadło|więzadeł]], [[płuco|tkanki płucnej]] oraz ścian większych [[naczynie krwionośne|naczyń krwionośnych]]. Ze względu na obecność elastyny tkanki w nią obfitujące po rozciągnięciu lub ściśnięciu odzyskują swój pierwotny kształt i wielkość (na przykład skóra). |
'''Elastyna''' – [[Hydrofobowość|hydrofobowe]] [[Białka strukturalne|białko strukturalne]] o budowie fibrylarnej ([[białka fibrylarne|skleroproteina]]), które występuje w [[Tkanka łączna|tkance łącznej]]. Jest głównym składnikiem [[ścięgno|ścięgien]], [[więzadło|więzadeł]], [[płuco|tkanki płucnej]] oraz ścian większych [[naczynie krwionośne|naczyń krwionośnych]]. Ze względu na obecność elastyny tkanki w nią obfitujące po rozciągnięciu lub ściśnięciu odzyskują swój pierwotny kształt i wielkość (na przykład skóra)<ref name="Minakowski" />. Występuje u wszystkich [[Kręgowce|kręgowców]] z wyjątkiem [[Bezżuchwowce|bezżuchwowców]] (np. [[Minogokształtne|minogów]]), nie stwierdzono natomiast jego obecności u żadnych [[Bezkręgowce|bezkręgowców]]<ref name="Chung" />. |
||
Składa się z około 750 reszt [[Aminokwasy|aminokwasowych]], z których (podobnie jak w [[kolagen]]ie) znaczną część stanowią [[prolina]] (13%) i [[glicyna]] (34%), jednak w odróżnieniu od kolagenu jest mało [[hydroksyprolina|hydroksyproliny]], a nie ma w ogóle [[hydroksylizyna|hydroksylizyny]]. Cząsteczki elastyny są wydzielane przez [[fibroblast]]y do [[macierz pozakomórkowa|macierzy pozakomórkowej]]{{fakt|data=2023-08}}. Nieusieciowana (niedojrzała) forma elastyny to rozpuszczalna w wodzie tropoelastyna<ref name="Minakowski" /><ref name="Ozsvar" />. Sąsiadujące łańcuchy [[peptydy|polipeptydowe]] elastyny połączone są ze sobą w elastyczną sieć za pomocą {{link-interwiki|Q=Q61184|desmozyna|tekst=desmozyny}}, która wiąże 2 reszty [[lizyna|lizyny]] z jednego łańcucha i 2 reszty lizyny z drugiego łańcucha<ref name="Minakowski" /> (sieciowanie katalizuje [[oksydaza lizylowa]]{{fakt|data=2023-08}}). |
|||
Gen kodujący |
[[Gen]] [[Kod genetyczny|kodujący]] tropoelastynę u człowieka znajduje się na [[chromosom 7|chromosomie 7]], [[locus]] 7q11.2 i zawiera 34 [[ekson]]y<ref name="Ozsvar" />. |
||
Jest bardzo słabo rozpuszczalna i odporna biochemicznie<ref name="Shapiro" />, a jej [[Czas połowicznego rozpadu|okres połowicznego rozpadu]] w płucach wynosi ok. 70 lat<ref name="Shapiro" /><ref name="Szychowski" /><ref name="Huang" />, jednak skraca się wraz z wiekiem, zwłaszcza u osób cierpiących na [[Przewlekła obturacyjna choroba płuc|przewlekłą obturacyjną chorobę płuc]]<ref name="Huang" />. Znane są trzy typy degradacji tego białka<ref name="Szychowski" />: |
|||
Naturalny okres półrozpadu elastyny wynosi około 70 lat<ref>{{Cytuj |autor = S D Shapiro, S K Endicott, M A Province, J A Pierce, E J Campbell |tytuł = Marked longevity of human lung parenchymal elastic fibers deduced from prevalence of D-aspartate and nuclear weapons-related radiocarbon. |czasopismo = Journal of Clinical Investigation |data = 1991-05-01 |data dostępu = 2023-08-25 |issn = 0021-9738 |wolumin = 87 |numer = 5 |s = 1828–1834 |doi = 10.1172/JCI115204 |pmid = 2022748 |pmc = PMC295305 |url = http://www.jci.org/articles/view/115204 |język = en}}</ref>. Rozpad tego białka może zostać przyspieszony i zachodzić w wyniku działania czynników takich jak [[Promieniowanie ultrafioletowe|promieniowane ultrafioletowe]] (UV), [[proces zapalny]] czy infekcje bakteryjne. W trakcie przebiegu wspomnianych procesów dochodzi do aktywacji enzymów takich jak [[Elastaza|elastazy]], [[proteazy serynowe]], [[proteazy cysteinowe]] i [[metaloproteinazy macierzy zewnątrzkomórkowej]] które degradują strukturę elastyny<ref>{{Cytuj |autor = Konrad A. Szychowski, Bartosz Skóra |tytuł = Review of the Relationship between Reactive Oxygen Species (ROS) and Elastin-Derived Peptides (EDPs) |czasopismo = Applied Sciences |data = 2021-09-18 |data dostępu = 2023-08-25 |issn = 2076-3417 |wolumin = 11 |numer = 18 |s = 8732 |doi = 10.3390/app11188732 |url = https://www.mdpi.com/2076-3417/11/18/8732 |język = en}}</ref>. |
|||
* chemiczna (poza organizmem), np. za pomocą [[Wodorotlenek potasu|KOH]] lub [[Kwas szczawiowy|kwasu szczawiowego]] |
|||
* [[Enzymy|enzymatyczna]] – przez niektóre [[proteazy]] obecne w organizmie ([[proteazy serynowe]], [[proteazy cysteinowe]] i [[metaloproteinazy macierzy pozakomórkowej|MMP]]), wykazujące aktywność [[Elastaza|elastaz]]<ref name="Szychowski" />; ulega też hydrolizie przez [[Ficyna|ficynę]], [[Papaina|papainę]] i [[Bromelina|bromelainę]]<ref name="Minakowski" /> |
|||
* przez [[reaktywne formy tlenu]] (ROS), które mogą powstawać np. pod wpływem [[Ultrafiolet|promieniowania UV]], [[Zapalenie|stanów zapalnych]] lub [[Zakażenie|infekcji]] bakteryjnych i wirusowych. |
|||
W wyniku rozpadu elastyny powstają liczne krótkołańcuchowe peptydy (ang. |
W wyniku rozpadu elastyny powstają liczne krótkołańcuchowe peptydy ({{ang.|elastin-derived peptides}}, EDPs) o szerokim działaniu biologicznym, np. wpływając na [[Proliferacja (biologia)|proliferację]], aktywność [[Metabolizm|metaboliczną]], ekspresję MMP, a nawet [[śmierć komórki]]. Najczęściej powstającym produktem degradacji elastyny jest [[Oligopeptydy|heksapeptyd]] o sekwencji [[walina|Val]]-[[glicyna|Gly]]-Val-[[alanina|Ala]]-[[prolina|Pro]]-Gly (VGVAPG)<ref name="Szychowski" />. Znalazł on zastosowanie w produktach kosmetycznych<ref name="Jolanta Maciejewska2022" />. |
||
== Przypisy == |
|||
| ⚫ | |||
| ⚫ | |||
<ref name="Chung">{{cytuj | autor = Martin I.S. Chung, Ming Miao, Richard J. Stahl, Esther Chan, John Parkinson, Fred W. Keeley | tytuł = Sequences and domain structures of mammalian, avian, amphibian and teleost tropoelastins: Clues to the evolutionary history of elastins | czasopismo = Matrix Biology | data = 2006-10 | data dostępu = 2023-08-25 | wolumin = 25 | numer = 8 | s = 492–504 | doi = 10.1016/j.matbio.2006.08.258|pmid= 16982180 | język = en | dostęp = z}}</ref> |
|||
<ref name="Huang">{{cytuj | autor = Jeffrey T.J. Huang, Charlotte E. Bolton, Bruce E. Miller, Ruth Tal-Singer, Roberto A. Rabinovich, Colin N.A. Palmer, Neil C. Thomson, William MacNee | tytuł = Age-dependent elastin degradation is enhanced in chronic obstructive pulmonary disease | czasopismo = European Respiratory Journal | data = 2016-10 | data dostępu = 2023-08-25 | wolumin = 48 | numer = 4 | s = 1215–1218 | doi = 10.1183/13993003.01125-2016|pmid= 27587547 | język = en | dostęp = o}}</ref> |
|||
| ⚫ | |||
<ref name="Minakowski">{{cytuj | autor = [[Wacław Minakowski]], [[Stanisław Weidner]] | tytuł = Biochemia kręgowców | wydawca = PWN | data = 2005 | isbn = 9788301144678|wydanie=2|s=103–104}}</ref> |
|||
<ref name="Ozsvar">{{cytuj | autor = Jazmin Ozsvar, Chengeng Yang, Stuart A. Cain, Clair Baldock, Anna Tarakanova, Anthony S. Weiss | tytuł = Tropoelastin and Elastin Assembly | czasopismo = Frontiers in Bioengineering and Biotechnology | data = 2021-02-25 | data dostępu = 2023-08-25 | wolumin = 9 | doi = 10.3389/fbioe.2021.643110 | pmid = 33718344 | pmc = PMC7947355}}</ref> |
|||
<ref name="Shapiro">{{cytuj | autor = S. D. Shapiro, S. K. Endicott, M. A. Province, J. A. Pierce, E. J. Campbell | tytuł = Marked longevity of human lung parenchymal elastic fibers deduced from prevalence of D-aspartate and nuclear weapons-related radiocarbon. | czasopismo = Journal of Clinical Investigation | data = 1991-05-01 | data dostępu = 2023-08-25 | wolumin = 87 | numer = 5 | s = 1828–1834 | doi = 10.1172/JCI115204 | pmid = 2022748 | pmc = PMC295305 | język = en}}</ref> |
|||
<ref name="Szychowski">{{cytuj | autor = [[Konrad Szychowski|Konrad A. Szychowski]], Bartosz Skóra | tytuł = Review of the Relationship between Reactive Oxygen Species (ROS) and Elastin-Derived Peptides (EDPs) | czasopismo = Applied Sciences | data = 2021-09-18 | data dostępu = 2023-08-25 | wolumin = 11 | numer = 18 | s = 8732 | doi = 10.3390/app11188732 | język = en | dostęp = o}}</ref> |
|||
</references> |
|||
{{Zastrzeżenia|medycyna}} |
|||
== Zobacz też == |
|||
* [[elastaza]] |
|||
* peptydy powstające po rozpadzie elastyny (ang. ''elastin-derived peptides'') |
|||
* VGVAPG |
|||
== Bibliografia == |
|||
| ⚫ | |||
{{Kontrola autorytatywna}} |
{{Kontrola autorytatywna}} |
||
Wersja z 15:35, 25 sie 2023
Elastyna – hydrofobowe białko strukturalne o budowie fibrylarnej (skleroproteina), które występuje w tkance łącznej. Jest głównym składnikiem ścięgien, więzadeł, tkanki płucnej oraz ścian większych naczyń krwionośnych. Ze względu na obecność elastyny tkanki w nią obfitujące po rozciągnięciu lub ściśnięciu odzyskują swój pierwotny kształt i wielkość (na przykład skóra)[1]. Występuje u wszystkich kręgowców z wyjątkiem bezżuchwowców (np. minogów), nie stwierdzono natomiast jego obecności u żadnych bezkręgowców[2].
Składa się z około 750 reszt aminokwasowych, z których (podobnie jak w kolagenie) znaczną część stanowią prolina (13%) i glicyna (34%), jednak w odróżnieniu od kolagenu jest mało hydroksyproliny, a nie ma w ogóle hydroksylizyny. Cząsteczki elastyny są wydzielane przez fibroblasty do macierzy pozakomórkowej[potrzebny przypis]. Nieusieciowana (niedojrzała) forma elastyny to rozpuszczalna w wodzie tropoelastyna[1][3]. Sąsiadujące łańcuchy polipeptydowe elastyny połączone są ze sobą w elastyczną sieć za pomocą desmozyny, która wiąże 2 reszty lizyny z jednego łańcucha i 2 reszty lizyny z drugiego łańcucha[1] (sieciowanie katalizuje oksydaza lizylowa[potrzebny przypis]).
Gen kodujący tropoelastynę u człowieka znajduje się na chromosomie 7, locus 7q11.2 i zawiera 34 eksony[3].
Jest bardzo słabo rozpuszczalna i odporna biochemicznie[4], a jej okres połowicznego rozpadu w płucach wynosi ok. 70 lat[4][5][6], jednak skraca się wraz z wiekiem, zwłaszcza u osób cierpiących na przewlekłą obturacyjną chorobę płuc[6]. Znane są trzy typy degradacji tego białka[5]:
- chemiczna (poza organizmem), np. za pomocą KOH lub kwasu szczawiowego
- enzymatyczna – przez niektóre proteazy obecne w organizmie (proteazy serynowe, proteazy cysteinowe i MMP), wykazujące aktywność elastaz[5]; ulega też hydrolizie przez ficynę, papainę i bromelainę[1]
- przez reaktywne formy tlenu (ROS), które mogą powstawać np. pod wpływem promieniowania UV, stanów zapalnych lub infekcji bakteryjnych i wirusowych.
W wyniku rozpadu elastyny powstają liczne krótkołańcuchowe peptydy (ang. elastin-derived peptides, EDPs) o szerokim działaniu biologicznym, np. wpływając na proliferację, aktywność metaboliczną, ekspresję MMP, a nawet śmierć komórki. Najczęściej powstającym produktem degradacji elastyny jest heksapeptyd o sekwencji Val-Gly-Val-Ala-Pro-Gly (VGVAPG)[5]. Znalazł on zastosowanie w produktach kosmetycznych[7].
Przypisy
- ↑ a b c d Wacław Minakowski, Stanisław Weidner, Biochemia kręgowców, wyd. 2, PWN, 2005, s. 103–104, ISBN 978-83-01-14467-8.
- ↑ Martin I.S. Chung i inni, Sequences and domain structures of mammalian, avian, amphibian and teleost tropoelastins: Clues to the evolutionary history of elastins, „Matrix Biology”, 25 (8), 2006, s. 492–504, DOI: 10.1016/j.matbio.2006.08.258, PMID: 16982180 [dostęp 2023-08-25] (ang.).
- ↑ a b Jazmin Ozsvar i inni, Tropoelastin and Elastin Assembly, „Frontiers in Bioengineering and Biotechnology”, 9, 2021, DOI: 10.3389/fbioe.2021.643110, PMID: 33718344, PMCID: PMC7947355 [dostęp 2023-08-25].
- ↑ a b S.D. Shapiro i inni, Marked longevity of human lung parenchymal elastic fibers deduced from prevalence of D-aspartate and nuclear weapons-related radiocarbon., „Journal of Clinical Investigation”, 87 (5), 1991, s. 1828–1834, DOI: 10.1172/JCI115204, PMID: 2022748, PMCID: PMC295305 [dostęp 2023-08-25] (ang.).
- ↑ a b c d Konrad A. Szychowski, Bartosz Skóra, Review of the Relationship between Reactive Oxygen Species (ROS) and Elastin-Derived Peptides (EDPs), „Applied Sciences”, 11 (18), 2021, s. 8732, DOI: 10.3390/app11188732 [dostęp 2023-08-25] (ang.).
- ↑ a b Jeffrey T.J. Huang i inni, Age-dependent elastin degradation is enhanced in chronic obstructive pulmonary disease, „European Respiratory Journal”, 48 (4), 2016, s. 1215–1218, DOI: 10.1183/13993003.01125-2016, PMID: 27587547 [dostęp 2023-08-25] (ang.).
- ↑ Jolanta Maciejewska, Peptydy w kosmetykach [online], Aptekarz Polski, 25 stycznia 2022 [dostęp 2023-08-25].
