Oksydaza alternatywna

Z Wikipedii, wolnej encyklopedii
Skocz do: nawigacji, wyszukiwania
Mechanizm działania oksydazy alternatywnej

Oksydaza alternatywna (AOX z ang. alternative oxidase) – enzym obecny w wewnętrznej błonie mitochondriów roślin, glonów, grzybów i niektórych protistów[1]. Geny kodujące AOX zostały zidentyfikowane również u przedstawicieli proteobakterii oraz zwierząt bezkręgowych należących do strunowców, półstrunowców, szkarłupni, nicieni, mięczaków, pierścienic, parzydełkowców czy gąbek[2]. Enzym ten stwarza alternatywną możliwość przenoszenia elektronów z ubichinonu na tlen. Podczas klasycznego łańcucha oddechowego elektrony pobierane z NADH przekazywane są na ubichinon, a następnie poprzez kompleks cytochromowy bc1 i cytochrom c na oksydazę cytochromową. Oksydaza alternatywna przenosi elektrony na tlen z pominięciem kompleksu III i kompleksu IV łańcucha oddechowego. W efekcie jej działania NADH lub FADH2 zostają utlenione z wytworzeniem H2O jednak gradient elektrochemiczny nie powstaje a tym samym energia zgromadzona utlenianych NADH i FADH2 nie jest zamieniana na ATP lecz uwalniana w postaci ciepła. Szczególna cechą oksydazy alternatywnej jest jej niewrażliwość na inhibitory oksydazy cytochromowej np. cyjanek, siarkowodór, azydek, tlenek węgla oraz tlenek azotu[3]. W tkankach zwierzęcych podanie 1 mmol l-1 KCN powoduje całkowite zatrzymanie oddychania komórkowego, w tkankach roślinnych oddychanie komórkowe zmniejsza się do poziomu 10-20% oddychania przed podaniem inhibitora. Zachodzące z udziałem oksydazy alternatywnej oddychanie komórkowe określa się jako alternatywną drogę oddechową lub oddychanie niewrażliwe na cyjanek.

Wytwarzanie i budowa oksydazy alternatywnej[edytuj | edytuj kod]

Enzym jest kodowany przed genom jądrowy[4]. W mitochondriach roślinnych białko o masie około 32 kDa zbudowane jest z dwóch identycznych monomerów. Stanowi integralne białko wewnętrznej błony mitochondrialnej[5]. U roślin wyższych białko jest kodowane przez dwie podrodziny genów - AOX1 i AOX2. AOX1 występuje zarówno u jednoliściennych, jak i u dwuliściennych. Ta forma jest przede wszystkim indukowana przez bodźce stresowe. AOX2 jest charakterystyczna dla dwuliściennych. Jej ekspresja jest konstytutywna i powiązana z rozwojem[6]. W mitochondriach grzybów i protistów, u których także stwierdzono występowanie alternatywnej drogi oddechowej oksydaza alternatywna jest monomerem[1]. Wiele prac wskazuje, na indukcję syntezy oksydazy alternatywnej w warunkach stresowych; zarówno w przypadku działania czynników abiotycznych np. susza, chłód, zasolenie podłoża[7], jak i czynników biotycznych takich jak atak patogenów[8].

Fizjologiczna funkcja alternatywnej drogi oddechowej[edytuj | edytuj kod]

Najbardziej znanym efektem działania alternatywnej drogi oddechowej jest wydzielanie ciepła podczas kwitnienie niektórych roślin z rodziny Araceae (obrazkowate)[9],a także u przedstawicieli sagowcowatych[10], lotosowatych[11] oraz grzybieniowatych[12]. Dzięki rozpraszaniu ciepła podczas przenoszenia elektronów na oksydazę alternatywną, kwiaty tych roślin mogą osiągać temperaturę o 14 °C wyższa od otoczenia[13]. Podniesienie temperatury kwiatów zwiększa wydzielanie substancji lotnych przywabiających owady.

Powszechność występowania w mitochondriach roślin oksydazy alternatywnej wskazuje, że termogeneza nie jest jedyną funkcją tego enzymu. Zwiększona ekspresja genu oksydazy alternatywnej w warunkach niskiej temperatury lub suszy wskazuje na udział enzymu w przeciwdziałaniu niekorzystnym skutkom stresu. W warunkach stresowych oddychanie mitochondrialne ulega zahamowaniu a niemal cały ubichinon pozostaje w stanie zredukowanym. Nadmierna redukcja ubichinonu prowadzi do powstawania reaktywnych form tlenu. utlenianie ubichinonu przez oksydazę alternatywną może zapobiegać powstawaniu wolnych rodników i chronić mitochondria przed uszkodzeniem[14][15]. Zahamowanie łańcucha transportu elektronów skutkuje także gromadzeniem się w mitochondriach metabolitów cyklu Krebsa oraz konieczność przejścia komórki na wytwarzanie energii w drodze fermentacji. Kwasy dwukarboksylowe (np. 2-oksoglutaran) aktywują oksydazę alternatywną co zapobiega powstawaniu metabolitów fermentacji[7].

Ewolucja[edytuj | edytuj kod]

Ewolucyjne pochodzenie oksydazy alternatywnej zostało ustalone po odkryciu ortologów genów kodujących enzym u alfa-proteobakterii. Geny AOX eukariontów zostały prawdopodobnie nabyte w wyniku transferu z genomu endosymbiontów, które stały się mitochondriami[16]. W ten sposób zostało umożliwione wytwarzanie oksydazy alternatywnej obecnej u roślin wyższych, glonów, grzybów i pierwotniaków[17]. Największe podobieństwo białka wykazano pomiędzy roślina lądowymi i krasnorostami a proteobakteriami[18]. W ten sam sposób tłumaczone jest pochodzenie ortologów znalezionych u części zwierząt[2].

Zobacz też[edytuj | edytuj kod]

Bibliografia[edytuj | edytuj kod]

  1. 1,0 1,1 Siedow JN., Umbach AL. The mitochondrial cyanide-resistant oxidase: structural conservation amid regulatory diversity. „Biochimica et biophysica acta”. 2-3 (1459), s. 432–439, 2000. PMID 11004460. 
  2. 2,0 2,1 AE. McDonald, GC. Vanlerberghe. Origins, evolutionary history, and taxonomic distribution of alternative oxidase and plastoquinol terminal oxidase. „Comp Biochem Physiol Part D Genomics Proteomics”. 1 (3), s. 357–364, 2006. doi:10.1016/j.cbd.2006.08.001. PMID 20483267. 
  3. Millar AH., Day DA.. Nitric-oxide inhibits the cytochrome oxidase but not the alternative oxidase of plant mitochondria. „FEBS Letters”. 398 (2-3), s. 155–158, 1996. PMID 8977097. 
  4. Elthon TE., Nickels RL., McIntosh L. Monoclonal Antibodies to the Alternative Oxidase of Higher Plant Mitochondria. „Plant physiology”. 4 (89), s. 1311–1317, 1989. PMID 16666702. 
  5. Siedow JN., Umbach AL., Moore AL. The active site of the cyanide-resistant oxidase from plant mitochondria contains a binuclear iron center. „FEBS letters”. 1 (362), s. 10–14, 1995. PMID 7698344. 
  6. MJ. Considine, RC. Holtzapffel, DA. Day, J. Whelan i inni. Molecular distinction between alternative oxidase from monocots and dicots.. „Plant Physiol”. 129 (3), s. 949-53, Jul 2002. doi:10.1104/pp.004150. PMID 12114550. 
  7. 7,0 7,1 Juszczuk IM., Rychter AM. Alternative oxidase in higher plants. „Acta biochimica Polonica”. 4 (50), s. 1257–1271, 2003. doi:0350041257. PMID 14740012. 
  8. AM. Lennon, UH. Neuenschwander, M. Ribas-Carbo, L. Giles i inni. The Effects of Salicylic Acid and Tobacco Mosaic Virus Infection on the Alternative Oxidase of Tobacco. „Plant Physiol”. 115 (2), s. 783–791, 1997. PMID 12223844. PMC:PMC158538. 
  9. Seymour, R. S., Gibernau, M., Ito, K.. Thermogenesis and respiration of inflorescences of the dead horse arum Helicodiceros muscivorus, a pseudo-thermoregulatory aroid associated with fly pollination. „Functional Ecology”. 17 (6), s. 886–894, 2003. doi:10.1111/j.1365-2435.2003.00802.x. 
  10. Seymour, R. S., Terry, I., Roemer, R. B.. Respiration and thermogenesis by cones of the Australian cycad Macrozamia machinii. „Functional Ecology”. 18 (6), s. 925–930, 2004. doi:10.1111/j.0269-8463.2004.00918.x. 
  11. JR. Watling, SA. Robinson, RS. Seymour. Contribution of the alternative pathway to respiration during thermogenesis in flowers of the sacred lotus. „Plant Physiol”. 140 (4), s. 1367–1373, 2006. doi:10.1104/pp.105.075523. PMID 16461386. PMC:PMC1435819. 
  12. Skubatz, Hanna, Williamson, Paula S., Schneider, Edward L., Meeuse, Bastiaan J D. Cyanide-Insensitive Respiration in Thermogenic Flowers of Victoria and Nelumbo. „Journal of Experimental Botany”. 41 (10), s. 1335–1339, 1990. doi:10.1093/jxb/41.10.1335. 
  13. Onda Y., Kato Y., Abe Y., Ito T., Morohashi M., Ito Y., Ichikawa M., Matsukawa K., Kakizaki Y., Koiwa H., Ito K. Functional coexpression of the mitochondrial alternative oxidase and uncoupling protein underlies thermoregulation in the thermogenic florets of skunk cabbage. „Plant physiology”. 2 (146), s. 636–645, 2008. doi:10.1104/pp.107.113563. PMID 18162588. 
  14. Vanlerberghe GC., McIntosh L. Alternative Oxidase: From Gene to Function. „Annual review of plant physiology and plant molecular biology”, s. 703–734, 1997. doi:10.1146/annurev.arplant.48.1.703. PMID 15012279. 
  15. Ito Y., Saisho D., Nakazono M., Tsutsumi N., Hirai A. Transcript levels of tandem-arranged alternative oxidase genes in rice are increased by low temperature. „Gene”. 2 (203), s. 121–129, 1997. doi:10.1016/S0378-1119(97)00502-7. PMID 9426242. 
  16. A. Atteia, R. van Lis, JJ. van Hellemond, AG. Tielens i inni. Identification of prokaryotic homologues indicates an endosymbiotic origin for the alternative oxidases of mitochondria (AOX) and chloroplasts (PTOX).. „Gene”. 330, s. 143-8, Apr 2004. doi:10.1016/j.gene.2004.01.015. PMID 15087133. 
  17. AE. McDonald, S. Amirsadeghi, GC. Vanlerberghe. Prokaryotic orthologues of mitochondrial alternative oxidase and plastid terminal oxidase.. „Plant Mol Biol”. 53 (6), s. 865-76, Dec 2003. doi:10.1023/B:PLAN.0000023669.79465.d2. PMID 15082931. 
  18. T. Suzuki, T. Hashimoto, Y. Yabu, PA. Majiwa i inni. Alternative oxidase (AOX) genes of African trypanosomes: phylogeny and evolution of AOX and plastid terminal oxidase families.. „J Eukaryot Microbiol”. 52 (4), s. 374-81, 2005. doi:10.1111/j.1550-7408.2005.00050.x. PMID 16014016.