Cykl ornitynowy

Z Wikipedii, wolnej encyklopedii
Skocz do: nawigacja, szukaj
Inne znaczenia Ten artykuł dotyczy mocznikowego cyklu Krebsa. Zobacz też: cykl Krebsa.
cykl mocznikowy
amoniak
CO2
karbamoilofosforan
cytrulina
asparaginian
arginino-bursztynian
fumaran
arginina
mocznik
ornityna

Cykl ornitynowy, cykl mocznikowy, mocznikowy cykl Krebsacykl metaboliczny trzech aminokwasów: ornityny, cytruliny i argininy, w wyniku którego z amoniaku, dwutlenku węgla i asparaginianu powstaje mocznik.

Na powstawanie mocznika w organizmach zwierzęcych po raz pierwszy zwrócił uwagę Marceli Nencki, natomiast przebieg jego syntezy (powstawania) przedstawił Hans A. Krebs i Kurt Henseleit w 1932 roku[1].

Przemiany poprzedzające cykl[edytuj | edytuj kod]

Reakcje zużywania aminokwasów rozpoczynają się od odłączenia grupy aminowej w procesie deaminacji. Produktami tych reakcji są łańcuchy węglowe (tzw. ketokwasy) oraz jon amonowy. W komórkach człowieka łańcuchy węglowe po przemianach mogą być włączone w glikolizę lub do cyklu Krebsa. Jon amonowy jest silnie toksyczny. W organizmie człowieka jest więc szybko przekształcany w substancję mniej toksyczną i dobrze rozpuszczalną w wodziemocznik. W ciągu doby człowiek wydala średnio kilkanaście gramów mocznika w postaci stężonego moczu.

W rzeczywistości w komórkach zużycie większości aminokwasów rozpoczyna się od przeniesienia reszty aminowej (-NH2) (reakcja transaminacji) z rozkładanego aminokwasu na jedną z czterech cząsteczek: α-ketoglutaran (α-KG), glutaminian, szczawiooctan, lub pirogronian. Ta pierwsza przekształca się wówczas w glutaminian, druga w glutaminę, trzecia w asparaginian, czwarta zaś w alaninę. Aminokwasy te są wydzielane do krwi i wędrują do wątroby. W komórkach wątroby alanina i asparaginian ulegają transaminacji i ich grupy aminowe są przenoszone na α-ketoglutaran z wytworzeniem glutaminianu lub na glutaminian z wytworzeniem glutaminy. Glutaminian ulega deaminacji a glutamina deamidacji (enzym glutaminaza), a powstający jon amonowy natychmiast przetwarzany jest w karbamoilofosforan. Ten włączany jest do cyklu mocznikowego (ornitynowego).

Przebieg cyklu[edytuj | edytuj kod]

Cykl mocznikowy w mitochondrium (1 → 3) i cytoplazmie (pozostałe etapy): 1 - ornityna, 2 - karbamoilofosforan, 3 - cytrulina, 4 - argininobursztynian, 5 - fumaran, 6 - arginina, 7 - mocznik
L-Asp L-kwas asparaginowy, CPS-1 - syntetaza karbamoilofosforanowa I, OTC - karbamoilotransferaza ornitynowa, ASS - syntetaza argininobursztynianowa, ASL – liaza argininobursztynianowa, ARG1 - arginaza 1

Cykl przebiega w mitochondriach (gdzie sprzężony jest z cyklem Krebsa przez łańcuch oddechowy i ATP oraz fumaran i asparaginian) i cytoplazmie komórek wątroby (hepatocytów). Wymaga dostarczenia energii w postaci 3 cząsteczek ATP (2 cząsteczki do syntezy karbamoilofosforanu, 1 do syntezy argininobursztynianu), a jego głównym produktem końcowym jest mocznik. Ogólnie sumarycznie cykl można zapisać jako:

NH3 + CO2 + asparaginian + 2H2O + 3ATP → mocznik + fumaran + 2ADP + 2Pi + AMP + PPi

Do cyklu wprowadzany jest karbamoilofosforan powstały z amoniaku i dwutlenku węgla. Karbamoilotransferaza ornitynowa (EC 2.1.3.3[2][3]) katalizuje reakcje przeniesienia grupy karbamoilowej z karbamoilofosforanu na ornitynę w wyniku czego powstaje cytrulina. Syntetaza argininobursztynianowa katalizuje reakcje powstania argininobursztynianu. Liaza argininobursztynianowa katalizuje reakcje powstania argininy i fumaranu. Arginaza katalizuje reakcje powstania ornityny i mocznika[4].

Dalszy transport azotu[edytuj | edytuj kod]

Mocznik z krwią wędruje do nerek, gdzie jest filtrowany i wydalany. Tak więc nadmiar azotu z aminokwasów jest usuwany przez cykl ornitynowy. Inaczej przedstawia się rozkład nadwyżki zasad azotowych. W komórkach człowieka puryny przekształcane są w kwas moczowy, pirymidyny natomiast są rozkładane do mniejszych cząsteczek, które następnie są włączane do szlaków podstawowych.

Zobacz też[edytuj | edytuj kod]

Przypisy

  1. Hans Adolf Krebs, Kurt Henseleit. Studies on urea formation in the animal organism. „Hoppe-Seylers Z. Physiol. Chem.”. 210 (1-2), s. 33–66, 1932. DOI: 10.1515/bchm2.1932.210.1-2.33. 
  2. Bioinformatyka ornithine carbamoyltransferase; EC 2.1.3.3 – Student
  3. ENZYME entry 2.1.3.3
  4. Biologia. Repetytorium dla maturzystów i kandydatów na wyższe uczelnie. Praca zbiorowa. Warszawa: Wydawnictwa Szkolne i Pedagogiczne, 2006, s. 60. ISBN 83-02-09004-2.

Linki zewnętrzne[edytuj | edytuj kod]