Aminokwasy białkowe

Z Wikipedii, wolnej encyklopedii
(Przekierowano z Aminokwasy biogenne)
Skocz do: nawigacja, szukaj
Ogólny wzór L-aminokwasu w projekcji Fischera

Aminokwasy białkoweaminokwasy wchodzące w skład białek, łączące się z sobą wiązaniem peptydowym. Ze względu na pozycję grupy aminowej względem karboksylowej należą do tak zwanych α-aminokwasów, w których obie te grupy połączone są z atomem węgla α cząsteczki aminokwasu. Z wyjątkiem achiralnej glicyny, są to związki optycznie czynne o konfiguracji L, czyli mające grupę aminową po lewej stronie łańcucha głównego w projekcji Fischera.

Zazwyczaj wymienia się 20 podstawowych (tak zwanych kanonicznych) aminokwasów białkowych[1] kodowanych przez 64 kodony. Niektóre źródła podają dodatkowo: selenometioninę[2], selenocysteinę oraz pirolizynę[3]. Selenocysteina ulega kotranslacyjnemu wbudowaniu w powstające białko, więc jest aminokwasem niekanonicznym, który nie powstaje poprzez modyfikacje potranslacyjne. W wyniku modyfikacji łańcuchów bocznych w trakcie translacji powstają: cystyna, hydroksylizyna, hydroksyprolina[4].

Ze względu na zdolność organizmu do syntezy danego związku wyróżnia się aminokwasy endogenne i egzogenne.

D-Aminokwasy[edytuj]

Pomimo że w przyrodzie dominują L-aminokwasy, spotyka się także ich enancjomery o konfiguracji D. Występują one naturalnie, na przykład w mikroorganizmach, roślinach i bezkręgowcach morskich. Powstają także podczas obróbki żywności, w wyniku racemizacji L-aminokwasów. Białka zawierające reszty D-aminokwasowe są gorzej trawione i mają niższą wartość odżywczą. Aktywność biologiczna D-aminokwasów różni się od naturalnych enancjomerów L, przy czym niektóre D-aminokwasy wywierają korzystny wpływ na organizm człowieka, a inne szkodliwy[5][6].

Podstawowe aminokwasy białkowe[edytuj]

Skrót 1-liter. Skrót 3-liter. Nazwa Wzór strukturalny Polarność łańcucha bocznego Charakter chemiczny[2] Możliwość biosyntezy[7]
(u człowieka)
Budowa
łańcucha
bocznego
Masa cząst. Punkt izoel.
A Ala alanina L-alanine-skeletal.svg niepolarny obojętny endogenny alifatyczny 89,09 6,11
C Cys cysteina L-Cysteine(wedged bonds).png polarny obojętny endogenny S 121,16 5,05
D Asp kwas asparaginowy L-aspartic-acid-skeletal.png polarny kwaśny endogenny COOH 133,10 2,85
E Glu kwas glutaminowy Glutaminsäure - Glutamic acid.svg polarny kwaśny endogenny COOH 147,13 3,15
F Phe fenyloalanina Fenyloalanina.svg niepolarny obojętny egzogenny aromatyczny 165,19 5,49
G Gly glicyna Glycine-2D-skeletal.png niepolarny obojętny endogenny H 75,07 6,06
H His histydyna Histydyna.svg polarny zasadowy egzogenny warunkowo heterocykliczny 155,16 7,60
I Ile izoleucyna Isoleucin - Isoleucine.svg niepolarny obojętny egzogenny alifatyczny 131,17 6,05
K Lys lizyna L-lysine-skeletal.png polarny zasadowy egzogenny 146,19 9,60
L Leu leucyna L-leucine-skeletal.svg niepolarny obojętny egzogenny alifatyczny 131,17 6,01
M Met metionina L-Methionin - L-Methionine.svg niepolarny obojętny egzogenny S 149,21 5,74
N Asn asparagina L-asparagine-skeletal.png polarny obojętny endogenny CONH2 132,12 5,41
P Pro prolina L-proline-skeletal.png niepolarny obojetny endogenny heterocykliczny 115,13 6,30
Q Gln glutamina L-Glutamin - L-Glutamine.svg polarny obojętny endogenny CONH2 146,15 5,65
R Arg arginina Arginina.svg polarny zasadowy egzogenny warunkowo 174,20 10,76
S Ser seryna L-serine-skeletal.png polarny obojętny endogenny OH 105,09 5,68
T Thr treonina L-threonine-skeletal.png polarny obojętny egzogenny OH 119,12 5,60
V Val walina L-valine-skeletal.svg niepolarny obojętny egzogenny alifatyczny 117,15 6,00
W Trp tryptofan L-Tryptophan - L-Tryptophan.svg niepolarny obojętny egzogenny aromatyczny 204,23 5,89
Y Tyr tyrozyna L-tyrosine-skeletal.png polarny obojętny endogenny aromatyczny 181,19 5,64

Zobacz też[edytuj]

Przypisy

  1. Lubert Stryer: Biochemia. Wyd. 1. Warszawa: PWN, 1986, s. 505. ISBN 83-01-00140-2.
  2. a b Biologia: repetytorium dla maturzystów i kandydatów na wyższe uczelnie. Praca zbiorowa. Warszawa: Wydawnictwa Szkolne i Pedagogiczne, 2006, s. 15. ISBN 83-02-09004-2.
  3. Witold Mizerski: Tablice chemiczne. Warszawa: Wydawnictwo Adamantan, 2003, s. 280. ISBN 83-7350-031-6.
  4. Marzena Popielarska-Konieczna: Słownik szkolny : biologia. Kraków: Wydawnictwo Zielona Sowa, 2003, s. 18. ISBN 83-7389-096-3.
  5. Mendel Friedman. Chemistry, nutrition, and microbiology of D-amino acids. „Journal of Agricultural and Food Chemistry”. 47 (9), s. 3457–79, 1999. DOI: 10.1021/jf990080u. PMID: 10552672. 
  6. Mendel Friedman. Origin, microbiology, nutrition, and pharmacology of D-amino acids. „Chemistry & Biodiversity”. 7 (6), s. 1491–530, 2010. DOI: 10.1002/cbdv.200900225. PMID: 20564567. 
  7. Tablice biologiczne. Praca zbiorowa. Warszawa: Wydawnictwo Adamantan, 2003, s. 24. ISBN 83-7350-029-4.