Adenozyno-5'-trifosforan
| Adenozyno-5'-trifosforan | |||||||||||||||||||||||||
|
|||||||||||||||||||||||||
 |
|||||||||||||||||||||||||
| Nazewnictwo | |||||||||||||||||||||||||
|
|||||||||||||||||||||||||
|
|||||||||||||||||||||||||
| Ogólne informacje | |||||||||||||||||||||||||
| Wzór sumaryczny | C10H16N5O13P3 | ||||||||||||||||||||||||
| Inne wzory | C10H8N4O2NH2(OH)2(PO3H)3H | ||||||||||||||||||||||||
| Masa molowa | 507,18 g/mol | ||||||||||||||||||||||||
|
|||||||||||||||||||||||||
| Identyfikacja | |||||||||||||||||||||||||
| Numer CAS | 56-65-5 | ||||||||||||||||||||||||
| PubChem | 5957[3] | ||||||||||||||||||||||||
| DrugBank | DB00171[2] | ||||||||||||||||||||||||
|
|||||||||||||||||||||||||
|
|||||||||||||||||||||||||
| Podobne związki | |||||||||||||||||||||||||
| Podobne związki | ADP, AMP, GDP, GMP, GTP | ||||||||||||||||||||||||
| Jeżeli nie podano inaczej, dane dotyczą stanu standardowego (25 °C, 1000 hPa) |
|||||||||||||||||||||||||
 Multimedia w Wikimedia Commons |
|||||||||||||||||||||||||
Adenozyno-5'-trifosforan (ATP) – organiczny związek chemiczny, nukleotyd adeninowy zbudowany z grupy trójfosforanowej przyłączonej w pozycji 5' cząsteczki adenozyny, tworząc bezwodnik kwasu fosforowego[4]. Odgrywa on ważną rolę w biologii komórki, jako wielofunkcyjny koenzym i molekularna jednostka w wewnątrzkomórkowym transporcie energii[5]. Stanowi nośnik energii chemicznej używanej w metabolizmie komórki. Powstaje jako magazyn energii w procesach fotosyntezy i oddychania komórkowego. Zużywają go liczne enzymy, a zgromadzona w nim energia służy do przeprowadzania różnorodnych procesów, jak biosyntezy, ruchu i podziału komórki[6]. Tworzy się z adenozyno-5'-difosforanu, a przekazując swą energię dalej powraca do formy ADP lub adenozyno-5'-monofosforanu (AMP). Cykl ten zachodzi bezustannie w organizmach żywych. Człowiek każdego dnia przekształca ilość ATP porównywalną z masą swego ciała[7].
W przekaźnictwie sygnałów ATP bierze udział jako substrat dla kinaz fosforylujących białka i lipidy, jak choćby cyklaza adenylanowa, przekształcająca ATP w drugi przekaźnik, cykliczny AMP. Stosunek pomiędzy ATP i AMP jest używany przez komórkę jako wskaźnik ilości posiadanej energii, co pozwala kontrolować produkcję i konsumpcję ATP[8]. Oprócz tego ATP jest włączany przez polimerazy w kwasy nukleinowe podczas transkrypcji.
Struktura cząsteczki opiera się na zasadzie purynowej – adeninie – przyłączonej wiązaniem N-glukozydowym z 1. atomem węgla cukru pentozy – D-rybozy, której ostatni, piąty atom węgla jest z kolei ufosforylowany przez 3 grupy fosforanowe. Tworzenie i rozpad łączących je wiązań bezwodnikowych odpowiada za przejścia pomiędzy ATP, ADP i AMP. Pokrewny związek używany do syntezy DNA – dATP – posiada zamiast rybozy deoksyrybozę (cukier pozbawiony atomu tlenu przez reduktazę rybonukleotydową).
ATP odkrył w 1929 Karl Lohmann[9]. Natomiast Fritz Albert Lipmann w 1941 zaproponował, że jest to związek kluczowy w transporcie energii w komórce[10].
Spis treści |
[edytuj] Właściwości fizyczne i chemiczne
ATP składa się z adenozyny – złożonej z kolei z pierścienia adeninowego i rybozy – oraz z trzech grup fosforanowych. Począwszy od połączonej wiązaniem estrowym z rybozą na najdalszej od niego skończywszy oznacza się je kolejno literami alfabetu greckiego alfa α, beta β i gamma γ. Adenozynotrójfosforan dobrze rozpuszcza się w wodzie (dzięki licznym grupom hydrofilowym), zachowuje stabilność w pH pomiędzy 6,8 i 7,4, jednak w kwasie lub zasadzie szybko hydrolizuje. Przechowuje się go najlepiej w bezwodnej soli[11].
Ulega rozpadowi w niezbuforowanej wodzie, hydrolizując do adenozynodifosforanu i fosforanu. W mieszaninie równowagowej ATP i ADP w wodzie występuje głównie ten drugi, adenozynotrójfosforan zaś w małych ilościach. Układ daleki od równowagi zawiera wysoce ujemną entalpię swobodną Gibbsa, posiada tym samym dużą zdolność wykonania pracy termodynamicznej. Żywe komórki utrzymują stężenia ATP i ADP na poziomie dziesięciu rzędów wielkości od równowagi, ze stężeniem trójfosforanu wielokrotnie przewyższającym stężenie difosforanu. Dzięki temu odchyleniu od równowagi hydroliza ATP dostarcza komórce dużą ilość energii[12].
O ATP mówi się często jako o "związku wysokoenergetycznym". Może to być mylące. Jak w przypadku każdej reakcji chemicznej osiągającej stan równowagi, w równowagowej mieszaninie ATP i ADP w wodzie nie będzie przeważać hydroliza ATP (co oznacza, że pomimo jego obecności układ nie dostarczy już energii dzięki tej reakcji)[12]. Lepsza analogia każe przyrównać raczej ATP i wodę do paliwa i tlenu jako potencjalne reagenty, oba są niezbędne do wydzielenia się energii.
Podobnie często słyszy się o wiązaniach wysokoenergetycznych wiążących grupy fosforanowe. Nie ma w nich jednak niczego specjalnego: to zwykłe wiązania bezwodnikowe, jak w nieorganicznym pirofosforanie. Jak w przypadku wszystkich wiązań chemicznych, rozerwanie ich wymaga dostarczenia energii, ale w żadnym wypadku zniszczenie wiązań samo z siebie nie jest odpowiedzialne za jej uwolnienie (tzw. energia wiązania). W tym przypadku po prostu energia wiązania jest bardzo mała, o wiele mniejsza od energii wydzielającej się w wyniku tworzenia się nowych wiązań, w tym także wiązań wodorowych pomiędzy produktami reakcji i wodą. Innymi słowy, to hydratacja produktów przyczynia się do uwolnienia energii znacznie większej, niż wymagana do rozerwania wiązania bezwodnikowego w ATP. W związku z tym sumarycznie oba procesy powodują wydzielenie się energii.
Taki niestabilny system złożony z potencjalnie reaktywnych w stosunku do siebie cząsteczek powinien być zdolny do przechowywania swobodnej energii, komórka musi więc utrzymywać stężenia składników z dala od punktu równowagi[12]. Jakkolwiek, jak w przypadku katabolizmu biopolimerów, rozpad RNA, DNA i ATP do prostszych związków zachodzi dzięki uwalnianiu się energii i wzrostowi entropii.
[edytuj] Biosynteza
Stężenie ATP w komórce wynosi zazwyczaj od 1 do 10 mmol/l[13]. Związek ten może powstawać dzięki reakcjom redox z użyciem prostych i złożonych cukrów lub lipidów jako źródła energii. Jednakże złożone substraty, by dostarczyć jej do syntezy ATP, muszą najpierw ulec rozkładowi na prostsze składowe. Węglowodany hydrolizują do monosacharydów, jak glukoza czy fruktoza. Triacyloglicerole dają zaś w efekcie glicerol i kwasy tłuszczowe.Całkowity proces utleniania 1 cząsteczki glukozy do dwutlenku węgla (oddychanie komórkowe) może dostarczyć energii dla odnowienia około 30 cząsteczek ATP[14]. Jednak adenozynotrójfosforan powstać może w wyniku wielu innych procesów. U eukariotów generują go główie trzy główne szlaki metaboliczne: glikoliza, cykl kwasu cytrynowego/fosforylacja oksydacyjna (oba zaliczane do oddychania komórkowego) i beta-oksydacja. Większość tej produkcji ATP w przypadku organizmów niezdolnych do fotosyntezy ma miejsce w mitochondriach. Mogą one stanowić aż 25% objętości przeciętnej komórki[15].
[edytuj] Glikoliza
W glikolizie glukoza i glicerol są metabolizowane do pirogronianu. W przypadku większości organizmów proces ten przebiega w cytozolu, aczkolwiek u niektórych pierwotniaków, jak kinetoplastydy, przeprowadzają go wyspecjalizowane organelle zwane glikosomem[16]. Glikoliza generuje netto 2 cząsteczki ATP na cząsteczkę glukozy. 4 cząsteczki trójfosforanu adenozyny powstają w wyniku reakcji fosforylacji substratowej katalizowanych przez enzymy o nazwach kinaza glicerynianowa i kinaza pirogronianowa, jednak na włączenie glukozy do procesu glukokinaza bądź heksokinaza oraz fosfofruktokinaza zużywają 2 ATP, które w rachunku trzeba odjąć. Poza tym 2 NAD+ redukują się do 2 NADH, które mogą zostać następnie utlenione w mitochondrialnym łańcuchu oddechowym, który poprzez transport elektronów i protonów bezpośrednio wiąże się z syntezą ATP przez syntazę ATP. Końcowy produkt szlaku, pirogronian, może ulec reakcji pomostowej i przekształcić się w substrat cyklu kwasów trójkarboksylowych[17].
[edytuj] Funkcje ATP
Jeden z wielu w organizmie związków, z którego czerpie on energię do życia i jego przejawów. Wszystkie procesy energetyczne służą, w końcowym rozrachunku, do tworzenia ATP lub jego redukcji. Związek ten nie jest magazynowany, tylko tworzony na bieżąco.
Ostatnie badania wskazują na funkcje puryn adeninowych pojawiających się w przestrzeni ektocelularnej jako zewnątrzkomórkowych cząsteczek sygnalizacyjnych aktywujących receptory purynowe. I tak np. ADP pojawiający się na skutek uszkodzenia jest sygnałem przerwania ciągłości naczyń krwionośnych.
ATP natomiast bierze udział w regulacji ciśnienia krwi oddziałując na receptory P2OOO oraz P2Ysa. Efekt działania adenozynotrójfosforanu zależny jest od umiejscowienia tych receptorów. Głównymi mechanizmami uwalniania e-puryn jest egzocytoza oraz transport przez transbłonowe transportery i białka transportujące.
[edytuj] Historia
ATP odkrył w 1939 roku niemiecki chemik Karl Lohmann. Jego funkcję cząsteczki przenoszącej energię w komórce wykazał Fritz Lipmann za co został w 1953 r. uhonorowany nagrodą Nobla. Pierwszą syntezę ATP in vitro przeprowadził w 1948 r. Alexander Todd, co przyniosło temu uczonemu nagrodę Nobla z chemii w 1957 r. Kolejne nagrody Nobla związane bezpośrednio z ATP otrzymali: Peter D. Mitchell (1978) za powiązanie gradientu stężeń jonów wodorowych z syntezą ATP, Paul D. Boyer i John E. Walker (1997) za zbadanie mechanizmu działania syntazy ATP oraz w tym samym roku Jens C. Skou za badania nad pompą sodowo-potasową zależną od ATP.
[edytuj] Właściwości chemiczne
Cząsteczka ATP jest nukleotydem składającym się z zasady azotowej – adeniny połączonej wiązaniem N-glikozydowym z cząsteczką cukru – rybozy i trzech reszt fosforanowych połączonych ze sobą dwoma wiązaniami bezwodnikowymi. Reszty fosforanowe są oznaczane w ogólnie przyjętej notacji greckimi literami α, β i γ.
Źródłem energii w większości procesów biochemicznych przebiegających z udziałem ATP jest hydroliza wiązania bezwodnikowego pomiędzy resztami β i γ zgodnie z równaniem reakcji:
-
- ATP + H2O → ADP + Pi
W wyniku tego procesu powstaje cząsteczka ADP oraz anion fosforanowy (Pi).
Rzadziej dochodzi do rozpadu ATP na AMP i pirofosforanu w wyniku hydrolizy wiązania bezwodnikowego pomiędzy resztami α i β:
-
- ATP + H2O → AMP +PPi
Wydziela się przy tym więcej energii niż przy dwóch rozpadach ATP do ADP.
Występowanie rybozy (brak deoksyrybozy) w tak ważnej dla procesów życiowych cząsteczce jest uważane za relikt świata RNA.
[edytuj] Zobacz też
Przypisy
- ↑ 1,0 1,1 1,2 1,3 Department of Chemistry, The University of Akron: Adenosine triphosphate (ang.). [dostęp 2012-02-04].
- ↑ 2,0 2,1 Adenozyno-5'-trifosforan – karta leku (DB00171) (ang.). DrugBank.
- ↑ Adenozyno-5'-trifosforan – podsumowanie (ang.). PubChem Public Chemical Database.
- ↑ Podstawowe pojęcia dotyczące metabolizmu i energii biochemicznej. W: John McMurry: Chemia organiczna.. T. 5. Warszawa: Wydawnictwo Naukowe PWN, 2005, s. 1096-1097. ISBN 83-01-14405-X.
- ↑ Knowles JR. Enzyme-catalyzed phosphoryl transfer reactions. „Annu. Rev. Biochem.”, s. 877–919, 1980. doi:10.1146/annurev.bi.49.070180.004305. PMID 6250450.
- ↑ Neil A. Campbell, Brad Williamson; Robin J. Heyden: Biology: Exploring Life. Boston, Massachusetts: Pearson Prentice Hall, 2006. ISBN 0-13-250882-6.
- ↑ Törnroth-Horsefield S, Neutze R. Opening and closing the metabolite gate. „Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A.”. 50 (105), s. 19565–6, grudzień 2008. doi:10.1073/pnas.0810654106. PMID 19073922.
- ↑ Hardie DG, Hawley SA. AMP-activated protein kinase: the energy charge hypothesis revisited. „Bioessays”. 12 (23), s. 1112–9, grudzień 2001. doi:10.1002/bies.10009. PMID 11746230.
- ↑ Lohmann K. Über die Pyrophosphatfraktion im Muskel. „Naturwissenschaften”. 31 (17), s. 624–5, sierpień 1929. doi:10.1007/BF01506215 (niem.).
- ↑ Lipmann F. „Adv. Enzymol.”, s. 99–162, 1941. ISSN 0196-7398.
- ↑ The Merck Index: an encyclopedia of chemicals and drugs 8th edition. Merck and Co. Ltd., 1968.
- ↑ 12,0 12,1 12,2 Bioenergetics 3. Wyd. 3.. San Diego: Academic, 2002. ISBN 0-12-518121-3.
- ↑ Beis I., and Newsholme E. A.. The contents of adenine nucleotides, phosphagens and some glycolytic intermediates in resting muscles from vertebrates and invertebrates. „Biochem J”. 1 (152), s. 23–32, 1975. PMID 1212224.
- ↑ Rich PR. The molecular machinery of Keilin's respiratory chain. „Biochem. Soc. Trans.”. Pt 6 (31), s. 1095–105, 2003. doi:10.1042/BST0311095. PMID 14641005.
- ↑ Molecular Cell Biology. Wyd. 5.. Nowy Jork: WH Freeman, 2004. ISBN 9780716743668.
- ↑ Parsons M. Glycosomes: parasites and the divergence of peroxisomal purpose. „Mol Microbiol”. 3 (53), s. 717–24, 2004. doi:10.1111/j.1365-2958.2004.04203.x. PMID 15255886.
- ↑ Biochemistry. Wyd. 3.. T. 1. Hoboken, NJ.: Wiley, 2004. ISBN 978-0-471-19350-0.
